A. 凝膠過濾層析和電泳的異同
記得最開始上生物化學的時候，老師問我凝膠電泳和凝膠過濾有什麼區別，當時我回回答一個用電，一個答不用電。。。。。凝膠過濾又稱為分子篩，是用一根柱子裡面有填料，填料是一些粒子，粒子裡面有很多的孔，分子比較小的能進入到粒子的孔裡面，二分子比較大的就會在粒子旁邊流下來。所以用一些蛋白或者是多糖過分子篩，分子大的會先流下來，分子小的後流下來。。。凝膠電泳是運用電泳儀，讓蛋白質或者是核酸在凝膠中移動，移動的速率和分子的大小成反比，分子大的跑得慢，分子小的跑得快。。。。簡單地說，就是這樣。。。。
B. 電泳測定分子量的方法和凝膠過濾測定分子量的方法原理有什麼不同
兩種方法原理不同抄,有差異是正常的.如果差距較大,要仔細分析.
一般凝膠層析是非變性的,SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳是變性的,二硫鍵也被還原,所以是亞基（肽鏈）分子量.
凝膠層析與分子形狀有關,一般marker都是球狀蛋白,所以測球狀蛋白分子量較准.SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳與分子形狀無關.
有些蛋白性質特殊,不適於用SDS-凝膠電泳法測定.比如結構特殊的,如膠原；帶很多電荷的,如組蛋白；帶有較大輔基的,如糖蛋白.
C. 凝膠過濾層析中和凝膠電泳中的分子篩效應有什麼不同，請盡量全面
凝膠過濾層析中和凝膠電泳中的分子篩效應有什麼不同
葡聚糖又名右旋糖酐，在它們的回長鏈間以答三氯環氧丙烷交聯劑交聯而成。葡聚糖凝膠具有很強的吸水性，交聯度大，吸水性小，相反交聯度小，吸水性大。商品名以SephadexG表示，G值越小，交聯度越大，吸水性越小，G值越大，交聯度越小，吸水性就越大，二者呈反比關系，G值大約為吸水量的10倍。由此可以根據床體積而估算出葡聚糖凝膠乾粉的用量。
表1－8 Sephadex1的種類與特性
G25、G50有四種顆粒型號：粗（100µ~300µ）、中（50µ~150µ）、細（20µ~80µ）和超細（10µ~40µ）。G75～G200又有兩種顆粒型號：中（40µ～120µ），超細（10µ～40µ）。顆粒越細，流速越慢，分離效果越好。
D. 凝膠過濾法和sds-page測定結果哪個更精確
罐頭底蓋不規則抄的突出成峰 狀，很象脹罐。
這是由於冷卻技術掌握不當，消除蒸汽壓過快，罐內壓力過大而使底蓋不整齊的突出，冷卻後仍保持突出狀態，而內部並無壓力，如稍加壓力即可恢復正常。
多發生在大型罐上，罐壁內陷入變形。
這是由於罐內真空過高，或過分的外壓造成的。加壓冷卻易產生這種毛病。
E. 凝膠過濾法與電泳法的區別
凝膠過濾法主要是起到一個濾過的作用，擋住一部分，通過一部分，分離專混合物中的某些成分……
電泳法屬主要是通過帶電兩的極，在電解質溶液中促進陰陽離子的流動，達到分離陰陽離子的作用……
分開來看，凝膠過濾法需要外界提供動力，使得混合物部分分離；電泳法主要是提供動力來促進物質分離。因此，兩者一般是一起使用，電泳提供動力，在通過凝膠更好的分離……
考慮考慮……
F. 生物化學上凝膠過濾層析和凝膠電泳中的分子篩效應有什麼不同.為什麼
凝膠過濾層析是把尺度大小不同的粒子分離開來，而凝膠電泳是把帶有不同種電荷的粒子分離開來。
望採納，謝謝
G. 一種蛋白質用凝膠過濾法和sds法測得的分子量不一樣哪個錯了
蛋白質的形狀影響凝膠過濾時候的行為,分子形狀長的蛋白質在凝膠過濾的時候有類似於分子較大的蛋白的行為,用SDS-PAGE測定的蛋白質分子量應該比較准確,因為變形後的蛋白質遷移速度只取決於蛋白質分子大小
H. 求教SDS-PAGE凝膠電泳與凝膠過濾之間最重要的區別是什麼
SDS-PAGE凝膠電泳是蛋白質因SDS而帶上負電，在電場中的移動
凝膠過濾是因為蛋白質的塊頭不一樣大，塊頭大的進不了凝膠小珠子而先從柱子內流出，塊頭小的後流出。
I. 在蛋白質的分離鑒定技術中凝膠過濾和SDS-PAGE電泳均是利用凝膠,按照分子大小分離
您要這道其中的原理就理解了。凝膠過濾時小分子進入凝膠的孔隙，大分子則版直接洗脫，所以大分子先權出來。電泳是利用蛋白質帶電荷受到電場力和凝膠阻滯的作用，大分子當然跑得慢了。這兩種膠是完全不同的，雖然中文翻譯都叫膠
J. 凝膠過濾和sdspage的差異
SDS-PAGE凝膠電泳是蛋白質因SDS而帶上負電,在電場中的移動
凝膠過濾是因為蛋白質的塊頭不一樣大,塊頭大的進不了凝膠小珠子而先從柱子內流出,塊頭小的後流出.