A. 離子交換層析法分離純化蛋白質有哪些局限性
因為抄離子交換吸附蛋白質並不是特異性吸附，在某些情況下可能難以判斷結合的蛋白質是否為當初設計的目的蛋白。
離子交換吸附依賴於蛋白質表面的靜電荷，如果蛋白質結構比較特殊，可能會有在各種pH都難以結合上離子交換層析的情況。
離子交換層析對於等電點與目標蛋白接近的雜蛋白並沒有很好的分離效果。
B. 離子交換法的缺點
1.會產生過量的再生廢液；
2.周期較長；
3.耗鹽量大；
4.有機物的存在會污染離子交換回樹脂；答
5.排出大量含鹽廢水易引起管道腐蝕。
此外，對於溶液中存在多種離子時，需要針對不同的目的離子選用不同的樹脂，普遍適用性差。
C. 離子交換層析技術的要點
In protein isolation and purification, ion exchange chromatography is a key technique compared with other techniques.
D. 請教離子交換層析與親和層析方面的問題
親和層析是通過層析介質表面鍵合的配基與目標物質特異性吸附，然後非目標物流穿，再改變流動相是目標物質的特異性吸附消失，從而達到純化目的。凝膠層析是通過層析介質孔徑的設定，使分子量大小相差比較大的物質通過的路徑不一樣，從而達到分離效果。離子交換是通過層析介質表面的帶電荷的基團與目標之間產生吸附，通過改變鹽濃度使吸附力的大小改變，從而使不同的物質解吸的速度不一樣，達到分離的效果。離子交換又分陰離子交換和陽離子交換。一般來說以上三種，離子交換應用面最廣，親和特異性最好，體積排阻的話只能對分子量差距很明顯的物質進行分離。
E. 離子交換層析與疏水層析有何區別
離子交換層析是利用蛋白質在不同PH帶不同種電荷的方法，利用離子交換的方法分離蛋白的。離子交換內的介質一般是樹脂，陽離子交換型的，使用前樹脂先用鹼處理成鈉型，將氨基酸混合液（pH=2-3)上柱，pH=2-3時，氨基酸主要以陽離子形式存在，與樹脂上的鈉離子發生交換而被「掛」在樹脂上，再用洗脫劑洗脫。不同的氨基酸（帶的電荷不同）與樹脂的親和力不同，要將其分離洗脫下來，需要降低它們之間的親和力，方法是逐步提高洗脫劑的pH和鹽濃度，這樣各種氨基酸將以不同的速度被洗脫下來，反之亦然。不同反荷離子與樹脂親和力是不同的，其強弱關系為陽性競爭離子：Ag+〉CS+〉K+〉NH4+〉Na+〉H+〉Li+陰性競爭離子：I->NO3->(PO4)3->CN-〉HSO3-〉Mg2+〉HCO3-〉HCOO-〉CH3COO-〉OH-〉F-如果某種離子溶液洗脫效果不好，可用另一種親和力強的離子代替之，等電點＞7選擇陽離子交換樹脂，等電點＜7選擇陰離子交換樹脂。
F. 離子交換色譜法的好處與壞處
離子交換色譜相對來說更廣譜些，效率些，如同大網，原子的更細致些，如同小網
G. 離子交換層析法分離純化蛋白質有哪些局限性
光用一種分離方法想分出純品是不可能的，離子交換的話得摸清你分離過程蛋白是否易變性。 分離出來稀釋倍數也很大。
H. 親和層析與凝膠層析,離子交換層析有何異同
親和層析是通過層析介質表面鍵合的配基與目標物質特異性吸附，然後非目標物流穿，再改變版流動權相是目標物質的特異性吸附消失，從而達到純化目的。
凝膠層析是通過層析介質孔徑的設定，使分子量大小相差比較大的物質通過的路徑不一樣，從而達到分離效果。
離子交換是通過層析介質表面的帶電荷的基團與目標之間產生吸附，通過改變鹽濃度使吸附力的大小改變，從而使不同的物質解吸的速度不一樣，達到分離的效果。離子交換又分陰離子交換和陽離子交換。
一般來說以上三種，離子交換應用面最廣，親和特異性最好，體積排阻的話只能對分子量差距很明顯的物質進行分離。
I. 離子交換法有哪些優點
離子交換法用於凈化和富集金屬組分具有選擇性好、作業回收率高、作業內成本低、可以得到容質量較高的化學精礦等許多優點，還可以從浸出礦漿中直接提取目的組分，亦可將浸出作業和吸附作業合在一起進行。以提高浸出率和省去固液分離作業。
J. 離子交換層析和親和層析都可以用來分離所有的蛋白質嗎哪種的效果更好
這個你問的太籠統了，方法沒有最好的，只有最合適的
蛋白的分離純化無非是利用版目標蛋白和權別的蛋白不同進行分離，這包括分子量大小，電荷，極性等特性的不同，此外包括別的特性，特別是酶例如酶需要輔酶象蘋果酸 脫氫酶，或者底物，酶抑制劑，金屬離子等，那相對應的純化方法有凝膠過濾，離子交換，疏水層析，後面的可以分別把底物，酶抑制劑，金屬離子偶聯或鰲合到介質上做親和介質，而象果酸脫氫酶也可以用染料親和的辦法，因為染料的結構和NAD類似。糖蛋白可以用凝集素親和或者苯硼酸瓊脂糖親和分離等方法，總之要盡 量多知道目標蛋白的特性和了解各種分離的手段，就很容易找到最有效的分離純化的方法。