1. 設計一個利用陰離子交換柱純化一個等電點為7.5的蛋白質的實驗
既然是抄陰離子交換，就要讓目標蛋白帶負電，那麼緩沖液PH就要大於等電點。緩沖體系的選擇也很重要，一般用TRIS-HCl，特別是弱陰離子柱不可選用帶負電強的磷酸鹽緩沖液，否則上樣液中被交換的將是磷酸根而不是目標蛋白。一般用NaCl平衡後上樣進行離子交換，然後再用較強的陰離子洗脫。
2. 怎麼用離子交換層析分離等電點分別為4，6，7， 9 的蛋白質
6．洗脫：用含NaCL(0.2-0.6M)的0.02M Tris-HCL緩沖液pH7.4(內含0.等電聚焦電泳（IEF）分離蛋白及測定蛋白質等電點一、原理等電點聚焦（IEF）
3. 如果一個蛋白質只是在PH6-6.5范圍內穩定，請設計一個通過離子交換層析純化該蛋白質的實驗
你是不是說混淆了，到底是等電點在pH6-6.5？還是等電點未知，確在6-6.5穩定？
我就先按等電點來理解，回答你的問題。
如果對蛋白純化的濃度要求不高，或者待純化樣品成分簡單，雜蛋白少，就選一種離子交換層析，即陽離子離子交換層析（running buffer 設pH5.0比較合適）或陰離子交換層析（running buffer 設pH7.5比較合適）。
如果雜蛋白多，就用兩步離子交換層析，即結合陰陽離子交換層析。一般建議先做陽離子交換層析（這樣第一步可去掉核酸之類的）。不知你要多具體的步驟，先寫個大致步驟吧：
1，陽離子交換層析：將你的樣品置換到pH5.0的running buffer（一般醋酸鈉buffer）。同時裝住，平衡啥的，然後上樣，平衡，洗脫（升pH或鹽洗脫），收峰。這步就去掉等電點在6之下的大部分雜蛋白；
2，陰離子交換層析：將所收蛋白置換buffer至pH7.5的running buffer（PB），同時裝住，平衡啥的，然後上樣，平衡，洗脫（降pH或鹽洗脫），收峰。去掉pH6.5之上的大部分雜蛋白。
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如果你確實所指在6-6.5穩定，那就看你蛋白的等電點在多少了，只好選一種離子交換層析，在6.5之上就試試pH6.0的running buffer做陽離子交換層析，在6.0之下，就試試pH6.5的running buffer做陰離子交換層析。
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4. 如果蛋白質等電點是6.2，用deae柱子，應選用多大ph值上柱子
如果蛋白質等抄電點是6.2，用DEAE柱子襲，應選用8.0左右的pH值上柱子
DEAE是陰離子交換柱，當環境pH高於蛋白質等電點的時候，蛋白質可以結合上陰離子柱。考慮到要穩定的結合一般選擇的環境pH要高於等電點值1.5左右。同時考慮維持蛋白質的穩定，環境pH一般選擇偏中性的值。
5. 等電點為5的豬血清採用什麼離子交換柱
等電點（pI,isoelectric point）
例如：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程回度相等，所帶凈電荷答為零，呈電中性，此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點。
兩性離子所帶電荷因溶液的pH值不同而改變，當兩性離子正負電荷數值相等時，溶液的pH值即其等電點。
當外界溶液的pH大於兩性離子的pI值，兩性離子釋放質子帶負電。
當外界溶液的pH小於兩性離子的pI值，兩性離子質子化帶正電。
當達到等電點時氨基酸在溶液中的溶解度最小。
6. 蛋白等電點怎麼知道，比如是13左右，是選強陽離子交換柱嗎
這個等電點挺高的，弱陽就行，太強容易使蛋白變性。
7. 怎麼用離子交換層析分離等電點分別為4，6，7， 9 的蛋白質
6．洗脫：用含NaCL(0.2-0.6M)的0.02M
Tris-HCL
緩沖液
pH7.4(內含0.
等電聚焦電泳
（IEF）分離蛋白及測定
蛋白質等電點
一、原理
等電點聚焦
（IEF）
8. 某目的蛋白的等電點為6.5,它在PH大於8,小於4時不穩定,請設計一個離子交換純化的方
王劉艷吧，O(∩_∩)O哈哈~
9. 用離子交換劑測定蛋白質的等電點時,為什麼一定要用強性離子交換劑
選用纖維素離子交換劑抄。因為蛋白質不能擴散到樹脂的鏈狀結構中，而纖維素離子交換劑交換容量大。選用ph為5.0的磷酸鹽緩沖溶液和強酸型陽離子交換劑如SE-纖維素。裝柱氫氧化鈉處理，0.1mol/L起始緩沖液平衡，上樣，吸附目標蛋白，0.15mol/L緩沖液洗脫，之後再選用ph6.5,8.0的緩沖液梯度洗脫。等電點=4.0的蛋白質在5.0緩沖液中帶負電，不能被吸附，直接分離。隨後6.0的蛋白質被洗脫出來。再用ph6.5,8.0的緩沖液梯度洗脫。
10. 離子交換 穩定性 等電點 強弱作用 為什麼用
等電點（pI,isoelectric point）
例如：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及回程度相等，所帶凈電答荷為零，呈電中性，此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點。
兩性離子所帶電荷因溶液的pH值不同而改變，當兩性離子正負電荷數值相等時，溶液的pH值即其等電點。