失活酶液与蒸馏水的差别

『壹』 蒸馏水与DI水有什么差别

区别：

1、定义

蒸馏水：是指经过蒸馏、冷凝操作的水，蒸二次的叫重蒸水，三次的叫三蒸水 。

DI水：是指除去了呈离子形式杂质后的纯水。

2、制作方式

蒸馏水：自然界中的水都不纯净 ，通常含有钙、镁、铁等多种盐，还含有机物、微生物、溶解的气体（如二氧化碳）和悬浮物等。用蒸馏方法可以除去其中的不挥发组成。用蒸馏法，并配合以下一些措施，可以获取质量较高的蒸馏水

1、排去初始馏分（约占原水的20%），因为挥发组分主要集中在初始馏分中。

2、排去残留部分（约占原水的20%），因为很多不挥发组分集中在残留水中。

3、添加某些物质以利于蒸馏。例如，添加NaOH，使水中的CO2变成难挥发组分，添加KMnO4可氧化水中的有机物。

DI水：从自来水到去离子水一般要经过几步处理 ：先通过石英砂过滤颗粒较粗的杂质。然后高压通过反渗透膜。最后一般还要经过紫外杀菌以去除水中的微生物。

蒸馏水：

(1)失活酶液与蒸馏水的差别扩展阅读：

蒸馏水的用途：

1、在生活中，一般和机器、电器相关的时候，蒸馏水的作用主要是它不导电，保证机器运行稳定，延长电器使用寿命。

2、在医药行业 ，蒸馏水的作用是因为低渗作用。用蒸馏水冲洗手术伤口，使创面可能残留的肿瘤细胞吸水膨胀，破裂，坏死，失去活性，避免肿瘤在创面种植生长。

3、学校里的化学实验，有些需要用蒸馏水，利用的就是蒸馏水无电解质，没有游离离子，或是没有杂质。你需要具体问题具体分析，看看是利用它不导电的性质，还是低渗作用，还是没有其他离子，不会发生化学反应的作用。

DI水的用途：

1、实验室、化验室用水，一般实验室的常规试验、配置常备溶液、清洗玻璃器皿等；

2、电子工业生产，如显像管玻壳、显像管、液晶显示器、线路板、计算机硬盘、集成电路芯片、单晶硅半导体等；

3、电力锅炉，锅炉所需软化水、除盐；

4、汽车、家用电器、建材表面涂装、电镀、镀膜玻璃清洗等；

5、石油化工行业,化工反应冷却水、化学药剂、生产配液用水等；

6、工业纺织印染、钢铁清洗用水等；

7、食品、饮料、酒类、化妆品生产用水；

8、海水、苦咸水等净化。

参考资料来源：网络-去离子水

参考资料来源：网络-蒸馏水

『贰』 淀粉酶溶液与蒸馏水,反应的实验现象是什么

证明唾液淀粉酶的成分是蛋白质
1．实验原理
唾液淀粉酶中含有蛋白质,与硝酸反应生成黄色.
2．实验步骤
（1）制备唾液淀粉酶溶液：用冷开水嗽口,然后把小团消毒过的卫生棉放入口腔中含3分钟,把棉团取出,用手指把唾液挤压到小烧杯中,加蒸馏水100mL,稀释均匀,制成唾液淀粉酶溶液,备用.
（2）鸡蛋一个,两端各打一个小孔,把蛋白倒入小烧杯内,加蒸馏水300mL,稀释均匀,制成蛋白溶液,备用.
（3）用三支试管,编上A、B、C号.分别倒入：A管,蒸馏水5mL；B管,蛋白溶液5mL；C管,唾液淀粉酶溶液5mL.
（4）往三只试管中各滴入浓硝酸5滴,观察现象.
3．实验现象
A（蒸馏水5mL）
B（蛋白溶液5mL）
C（淀粉酶溶液5mL）
颜色变化
无变化
黄色沉淀
黄色沉淀
4．实验结论
唾液淀粉酶中含有蛋白质

『叁』 蒸馏水对酶活性的影响颜色

酶的颜色发古铜色,蒸馏水无色,加一起,颜色变浅。
影响酶活性的条件一、实验目的：1、初步学会探索影响酶活性条件的方法.2、探索过氧化氢酶在不同温度和PH下催化过氧化氢水解的情况.二、实验原理：淀粉遇碘后,形成紫蓝色的复合物.麦芽糖和葡萄糖遇碘后,不形成紫蓝色的复合物,但能与斐林试剂发生氧化还原反应,生成砖红色的氧化亚铜沉淀.三、实验材料：质量分数为2%的新配置的淀粉酶溶液,新鲜的质量分数为20%的猪肝研磨液,质量分数为3%的可溶性淀粉溶液,新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液,质量分数为5%的盐酸,质量分数为5%的氢氧化钠溶液,蒸馏水,冰水,热水,碘液,斐林试剂四、实验用具：量筒,试管,滴管,试管夹,三脚架,火柴,酒精灯,小烧杯,大烧杯,石棉网,温度计,五、方法步骤：一、温度对酶活性的影响1、取三支洁净的试管,编上号1,2,3,并分别注入2ml可溶性淀粉液.2、分别向1,2,3号三支试管中各注入1ml新鲜的淀粉酶溶液,摇匀,依次放入沸水,37℃左右的热水,冰水中,维持各自的温度5分钟.3、分别向1,2,3号三支试管中各滴入一滴碘液,然后摇匀.观察并记录这三只试管中,溶液颜色的变化情况.二、pH对酶活性的影响1、取三支洁净的试管,编上号1,2,3,并分别注入1ml的新鲜的淀粉酶溶液.2、依次向1号,2号,3号试管中注入蒸馏水,氢氧化钠溶液,稀盐酸各1ml并摇匀.3、分别向1号,2号,3号试管中各注入2ml可溶性淀粉溶液,震荡摇匀.4、将三支试管的下半部浸到37℃左右的温水中,保温5分钟.5、向三支试管中各加入2ml斐林试剂,震荡摇匀.

『肆』 测定过氧化氢酶活力的方法有哪些，原理各是什么

过氧化氢酶的活性测定——紫外吸收法
【原理】
H2O2在240nm波长下有强烈吸收,过氧化氢酶能分解过氧化氢,使反应溶液吸光度(A240)随反应时间而降低.根据测量吸光率的变化速度即可测出过氧化氢酶的活性.
【仪器与用具】
紫外分光光度计；离心机；研钵；250ml容量瓶1个；0.5ml刻度吸管2支,2ml刻度吸管1支；10ml试管3支；恒温水浴；
【试剂】
0.2mol/L
pH7.8磷酸缓冲液（内含1%聚乙烯吡咯烷酮）；
0.1mol/L
H2O2（用0.1mol/L高锰酸钾标定）.
【方法】
1.酶液提取：称取新鲜小麦叶片或其它植物组织0.5g置研钵中,加入2～3ml
4℃下预冷的pH7.0磷酸缓冲液和少量石英砂研磨成匀浆后,转入25ml容量瓶中,并用缓冲液冲洗研钵数次,合并冲洗液,并定容到刻度.混合均匀将量瓶置5℃冰箱中静置10min,取上部澄清液在4000rpm下离心15min,上清液即为过氧化氢酶粗提液.5℃下保存备用.
2.测定：取10ml试管3支,其中2支为样品测定管,1支为空白管,按表40-2顺序加入试剂.
表40-2
紫外吸收法测定H2O2样品液配置表
管
号
S1
S2
S3
粗酶液(ml)
0.2
0.2
0.2
pH7.8磷酸(ml)
1.5
1.5
1.5
蒸馏水(ml)
1.0
1.0
1.0
25℃预热后,逐管加入0.3ml
0.1mol/L的H2O2,每加完一管立即记时,并迅速倒入石英比色杯中,240nm下测定吸光度,每隔1min读数1次,共测4min,待3支管全部测定完后,按下式计算酶活性.
3.结果计算：
以1min内A240减少0.1的酶量为1个酶活单位（u）.
过氧化氢酶活性(u/gFW/min)=
式中
A240
=
AS0－
AS0—加入煮死酶液的对照管吸光值；
AS1,
AS2—样品管吸光值；
Vt—粗酶提取液总体积（ml）；
V1—测定用粗酶液体积（ml）；
FW—样品鲜重（g）；
0.1—A240每下降0.1为1个酶活单位（u）；
t—加过氧化氢到最后一次读数时间（min）.

『伍』 高一生物验证酶的催化性试验为什么要加入蒸馏水

让我复来为你释惑：制

当你在做一个生物学实验时，为了得到一个可以让人信服的实验结果，你就必须要注意你的实验的严谨性，而为了说明一样事物的本质，在生物学的试验中，对照试验就是一个很好的说服力。

现在话题回到你的问题:高一生物验证酶的催化性试验为什么要加入蒸馏水？

在你做的验证酶的催化性实验中，当你将酶液与底物放到一块进行反应，得到了反应产物，并且反应还比没加酶液的时候要快要更加容易的发生。
但是这还不能说明是酶催化了底物反应生成产物，不懂的人可能会认为是与酶一起的蒸馏水起到了催化作用。
所以你为了能让那些人明白不是蒸馏水的作用，所以你就要再做一组对照试验：在另一个试管中加入蒸馏水与底物，接着什么事情都没有发生
所以你就可以向那些无知的人大声宣布：真正起作用的是酶，而不是蒸馏水。最后你用实验证明了酶具有催化能力。

以上是我的所有回答

『陆』 果胶酶的检测方法

果胶酶活性的检测

[目的]
本检测方法是用来果胶酶的催化活性。本方法适用于各种固体和液体果胶酶制剂。
[说明]
本方法适合于果胶酶的质量分析和质量控制领域。但不是本公司产品及其它公司产品的绝对活力的预测，而各种酶制剂的最终的酶活力在良好的实验操作下仍可发挥出更好的催化活力。
[原理]
果胶物质主要存在于植物初生壁和细胞中间，果胶物质是细胞壁的基质多糖。果胶包括两种酸性多糖（聚半乳糖醛酸、聚鼠李半乳糖醛酸）和三种中性多糖（阿拉伯聚糖、半乳聚糖、阿拉伯半乳聚糖）。果胶酶本质上是聚半乳糖醛酸水解酶，果胶酶水解果胶主要生成β-半乳糖醛酸,可用次碘酸钠法进行半乳醛酸的定量,从而测定果胶酶活力。
[果胶酶活力单位定义]
1g(或1ml液体酶)酶粉,于50.0℃、pH3.5条件下,每分钟催化果胶水解生成1微克半乳糖醛酸的酶量为一个活力单位。
1. 试剂和仪器
*本标准所使用所有的试剂若无任何说明，均为分析纯
1.1 醋酸
1.2 碘
1.3 碘花钾
1.4 浓硫酸
1.5 果胶（sigma公司）
1.6 硫代硫酸钠
1.7 碳酸钠
1.8 可溶性淀粉
1.9 水浴锅
1.10 碘量瓶
2. 试剂的制备
2.1 pH3.5的酸水
用醋酸将蒸馏水调至3.5
2.2 1%果胶溶液：
准确称取分析纯果胶1g，用酸水溶解煮沸，冷却后过滤，定至100ml。
2.2 0.1N碘液：
准确称取碘化钾5g，用蒸馏水溶解后，加入2.54g碘，溶解后定容至100ml。
2.3 0.025mol/L硫代硫酸钠：
准确称取6.2g硫代硫酸钠，加蒸馏水后定容至1L
2.4 0.5%可溶性淀粉指示剂：
准确称取可溶性淀粉0.5g放入沸水中消煮至透明。
2.5 1M碳酸钠溶液：
准确称取10.6g碳酸钠，定容于100ml的水中
2.6 2N硫酸：
吸10ml的浓硫酸倒入170ml的水中
2.7 酶样的制备
准确称取1.000g固体酶或移取1ml液体酶样，定容至100ml，于50℃水浴浸取1小时，过滤，滤液为供试酶液。则该酶已经稀释100倍。
3. 程序
3.1 取1%果胶酶10ml加入5ml酶液和5ml蒸馏水（PH3.5），在50℃水浴中保温反应1小时。
3.2 取出后加热煮沸2~3min，冷却后，补水至20ml。
3.3 取5ml反应液于100ml碘量瓶中，加1M碳酸钠溶液1ml，0.1N碘液5ml，摇匀，具塞，于室温暗处下放置20min。
3.4 取出后加2N硫酸2ml，立即用0.05N硫代硫酸钠溶液滴定至浅黄色，加1ml0.5%可溶性淀粉溶液，继续滴定至蓝色消失为止。
3.5 空白试验以煮沸失活的酶液或蒸馏水代替酶液进行滴定。
3.6 每个酶样最少做两个平行样。
4. 计算
4.1 将测得的各平行样求OD值的均值。
4.2 计算酶的活性单位依据以下公式

酶的活力= [(B-A)*N*0.5*175*20*n*1000]/[51*52*W*60 ]
单位： U/g(ml)

式中： A：样品滴定所消耗硫代硫酸钠的毫升数。
B：空白滴定所消耗硫代硫酸钠的毫升数。
N：硫代硫酸钠摩尔浓度。
0.5：1当量硫代硫酸钠相当于0.5当量半乳糖醛酸。
20：反应液总体积
51：酶液体积以1ml计
52：吸取反应液
n：稀释倍数
W：酶粉重量g或酶液体积ml

『柒』 就是那个用透析法纯化蛋白酶用蒸馏水为什么不对啊

你如果是高中生，并且这属于生物题，那就是如下解释：1，用缓冲液更能保证蛋白质的内活性，用蒸馏水容虽说没有严重错误但对蛋白质活性的保持还是有风险的，若实验中不小心溅进去酸或碱，显然缓冲液更保险。
如果是更详细的解释，则除了上面，还有2，合适的缓冲液可以抑制蛋白质水解，保持将ph控制在等电点附近，防止蛋白质聚沉。3，蛋白质多亲水，缓冲液中离子可以防止过多水分子水合蛋白质。
至于别的缓冲液，最好还是用磷酸，原因：1，磷酸三元且弱酸，缓冲余地更大，而且磷元素比较亲生物。2，碳酸钠，碳酸氢钠易分解，亚硫酸根又时不时会产生有毒物质，硫代硫酸根又活泼，氢氟酸，次氯酸更不用说，常见的只有磷酸缓冲液最佳。

『捌』 果胶酶怎么样定性检测什么方法能像刚果红染色检测纤维素酶一样可以出现透明圈

[原理]
果胶物质主要存在于植物初生壁和细胞中间，果胶物质是细胞壁的基质多糖。果胶包括两种酸性多糖（聚半乳糖醛酸、聚鼠李半乳糖醛酸）和三种中性多糖（阿拉伯聚糖、半乳聚糖、阿拉伯半乳聚糖）。果胶酶本质上是聚半乳糖醛酸水解酶，果胶酶水解果胶主要生成β-半乳糖醛酸,可用次碘酸钠法进行半乳醛酸的定量,从而测定果胶酶活力。
果胶酶活力单位定义]
1g(或1ml液体酶)酶粉,于50.0℃、pH3.5条件下,每分钟催化果胶水解生成1微克半乳糖醛酸的酶量为一个活力单位。
1. 试剂和仪器
*本标准所使用所有的试剂若无任何说明，均为分析纯
1.1 醋酸
1.2 碘
1.3 碘花钾
1.4 浓硫酸
1.5 果胶（sigma公司）
1.6 硫代硫酸钠
1.7 碳酸钠
1.8 可溶性淀粉
1.9 水浴锅
1.10 碘量瓶
2. 试剂的制备
2.1 pH3.5的酸水
用醋酸将蒸馏水调至3.5
2.2 1%果胶溶液：
准确称取分析纯果胶1g，用酸水溶解煮沸，冷却后过滤，定至100ml。
2.2 0.1N碘液：
准确称取碘化钾5g，用蒸馏水溶解后，加入2.54g碘，溶解后定容至100ml。
2.3 0.025mol/L硫代硫酸钠：
准确称取6.2g硫代硫酸钠，加蒸馏水后定容至1L
2.4 0.5%可溶性淀粉指示剂：
准确称取可溶性淀粉0.5g放入沸水中消煮至透明。
2.5 1M碳酸钠溶液：
准确称取10.6g碳酸钠，定容于100ml的水中
2.6 2N硫酸：
吸10ml的浓硫酸倒入170ml的水中
2.7 酶样的制备
准确称取1.000g固体酶或移取1ml液体酶样，定容至100ml，于50℃水浴浸取1小时，过滤，滤液为供试酶液。则该酶已经稀释100倍。
3. 程序
3.1 取1%果胶酶10ml加入5ml酶液和5ml蒸馏水（PH3.5），在50℃水浴中保温反应1小时。
3.2 取出后加热煮沸2~3min，冷却后，补水至20ml。
3.3 取5ml反应液于100ml碘量瓶中，加1M碳酸钠溶液1ml，0.1N碘液5ml，摇匀，具塞，于室温暗处下放置20min。
3.4 取出后加2N硫酸2ml，立即用0.05N硫代硫酸钠溶液滴定至浅黄色，加1ml0.5%可溶性淀粉溶液，继续滴定至蓝色消失为止。
3.5 空白试验以煮沸失活的酶液或蒸馏水代替酶液进行滴定。
3.6 每个酶样最少做两个平行样。
4. 计算
4.1 将测得的各平行样求OD值的均值。
4.2 计算酶的活性单位依据以下公式

酶的活力= [(B-A)*N*0.5*175*20*n*1000]/[51*52*W*60 ]
单位： U/g(ml)

式中： A：样品滴定所消耗硫代硫酸钠的毫升数。
B：空白滴定所消耗硫代硫酸钠的毫升数。
N：硫代硫酸钠摩尔浓度。
0.5：1当量硫代硫酸钠相当于0.5当量半乳糖醛酸。
20：反应液总体积
51：酶液体积以1ml计
52：吸取反应液
n：稀释倍数
W：酶粉重量g或酶液体积ml

『玖』 果胶酶液能用蒸馏水稀释吗

可以。在稀释果胶酶液时，使用纯净水、冷水、蒸馏水这三种水都可以。果胶酶是一种优良的曲霉菌株，经液体深层发酵和现代生物后提取技术而制备的高活力果胶酶制剂。

『拾』 为什么配制的酶试剂或稀释酶标本不用蒸馏水或生理盐水而用缓冲液

你好！
酶有最适PH，而且一般的酶都是蛋白质，可以说一种很复杂的弱酸弱碱，稀释导致的PH改变，可能使活性下降
打字不易，采纳哦！