⑴ 含有共價偶聯的ATP的樹脂經常被用來純化的蛋白質是什麼
能與ATP結合的蛋白，如激酶之類。
⑵ 批量純化蛋白是什麼意思與柱層析有什麼區別
在蛋白質純化中，除了離子交換層析之外，還有哪些常用的柱層析方法純化蛋白質
離子交換層析是根據蛋白質所帶電荷的差異進行分離純化的一種方法.蛋白質的帶電性是由蛋白質多肽中帶電氨基酸決定的.由於蛋白質中氨基酸的電性又取決於介質中的pH,所以蛋白質的帶電性也就依賴於介質的pH.當pH較低時,負電基團被中和,而正電基團就很多; 在pH較高時,蛋白質的電性與低pH時相反.當蛋白質所處的pH,使蛋白質的正負電荷相等,此時的pH稱為等電點.離子交換層析所用的交換劑是經酯化、氧化等化學反應引入陽性或陰性離子基團製成的,可與帶相反電荷的蛋白質進行交換吸附.帶有陽離子基團的交換劑可置換吸附帶負電荷的物質,稱為陰離子交換劑,如DEAE-纖維素樹脂;反之稱為陽離子交換劑,如CM-纖維素樹脂.不同的蛋白質有不同的等電點,在一定的條件下解離後所帶的電荷種類和電荷量都不同,因而可與不同的離子交換劑以不同的親和力相互交換吸附.當緩沖液中的離子基團與結合在離子交換劑上的蛋白質相競爭時,親和力小的蛋白質分子首先被解吸附而洗脫,而親和力大的蛋白質則後被解吸附和洗脫.因此,可通過增加緩沖液的離子強度和/或改變酸鹼度,便可改變蛋白質的吸附狀況,使不同親和力的蛋白質得以分離.
⑶ 什麼是樹脂
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合成樹脂
合成樹脂為
高分子化合物
，是由低分子原料――單體（如乙烯、丙烯、氯乙烯等）通過
聚合反應
結合成大分子而生產的。工業上常用的
聚合方法
有
本體聚合
、
懸浮聚合
、
乳液聚合
和溶液合4種。
本體聚合法
本體聚合是單體在
引發劑
或熱、光、
輻射的作用
下，不加其他介質進行的聚合過程。特點是產品純潔，不需復雜的分離、提純，操作較簡單，
生產設備利用率
高。可以直接生產管材、板材等質品，故又稱塊狀聚合。缺點是物料粘度隨著聚和反應的進行而不斷增加，混合和傳熱困難，反應器溫度不易控制。本體聚合
法常
用於聚加基
丙烯酸甲酯
（俗稱
有機玻璃
）、
聚苯乙烯
、
低密度聚乙烯
、聚丙烯、聚酯和
聚醯胺
等
樹酯
的生產。
懸浮聚合法
懸浮聚合是指單體在
機械攪拌
或振盪和
分散劑
的作用下，單體分散成
液滴
，通常懸浮於水中進行的聚合過程，故又稱珠狀聚合。特點是：反應器內有大量水，物料粘度低，容易傳熱和控制；聚合後只需經過簡單的分離、洗滌、乾燥等工序，即得樹脂產品，可直接用於成型加工；產品較純凈、均勻。缺點是反應器生產能力和產品純度不及本體聚合法，而且，不能採用
連續法
進行生產。懸浮聚合在工業上應用很廣。75％的
聚氯乙稀
樹脂採用懸浮聚合法，聚苯乙烯也主要採用懸浮聚合法生產。反應器也逐漸大型化。
乳液聚合法
乳液聚合是指藉助
乳化劑
的作用，在機械攪拌或振盪下，單體在水中形成乳液而進行的聚合.乳液聚合反應產物為
膠乳
，可直接應用，也可以把膠乳破壞，經洗滌、乾燥等後處理工序，得粉狀或針狀聚合物。乳液聚合可以在較高的反應速度下，獲得較高分子量的聚合物，物料的粘度低，易於傳熱和混合，生產容易控制，殘留單體容易除去。乳液聚合的缺點是聚合過程中加入的乳化劑等影響製品性能。為得到固體聚合物，耗用經過凝聚、分離、洗滌等工藝過程。反應器的生產能力比本體聚合法低。
溶液聚合法
溶液聚合是單體溶於適當溶劑中進行的聚合反應。形成的聚合物有時溶於溶劑，屬於典型的溶液聚合，產品可做塗料或膠粘劑。如果聚合物不溶於溶劑，稱為
沉澱聚合
或
淤漿聚合
，如生產固體聚合物需經沉澱、過濾、洗滌、乾燥才成為成品。在溶液聚合中，生產操作和反應溫度都易於控制，但都需要回收溶劑。工業溶液聚合可採用連續法合間歇法，大規模生產常採用連續法，如聚丙烯等。參考資料：
⑷ 蛋白純化填料有哪幾種其應用特點是什麼
PurKineHis-TagNi-IDAResin PurKine組氨酸標簽Ni【鎳】-IDA樹脂 Abbkine BMR20000
PurKineHis-TagCu-IDAResin PurKine組氨酸標簽Cu【銅】-IDA樹脂 Abbkine BMR20040
PurKineGST-TagGlutathioneResin PurKine谷胱甘肽S轉移酶標簽谷胱甘肽樹脂 Abbkine BMR20100
PurKineMBP-TagDextrinResin6FF PurKine麥芽糖結合蛋白標簽糊精樹脂（6%交聯） Abbkine BMR20206
PurKineBiotin-TagStreptavidinResin6FF PurKine生物素標簽鏈霉親和素樹脂（6%交聯） Abbkine BMR20306
PurKineBiotin- PurKine生物素標簽鏈霉親和素預裝柱（6%交聯） Abbkine BMC20306
PurKineStrepII-TagStrep-TactinResin4FF PurKineStrepII標簽Strep-Tactin樹脂（4%交聯） Abbkine BMR20400
PurKineProteinAResin PurKine蛋白A樹脂 Abbkine BMR20500
PurKineProteinGResin PurKine蛋白G樹脂 Abbkine BMR20600
PurKineProteinA/GResin4FF PurKine蛋白A/G樹脂（4%交聯） Abbkine BMR20704
PurKineProteinLResin PurKine蛋白L樹脂 Abbkine BMR20800
PurKineProteinATResin4FF PurKine蛋白AT樹脂（4%交聯） Abbkine BMR20904
PurKine抗體純化SulfoLink樹脂 Abbkine BMR21000
-ActivatedResin4FF PurKine抗體純化NHS-激活樹脂（4%交聯） Abbkine BMR21100
PurKineHeparinResin6FF PurKine肝素樹脂（6%交聯） Abbkine BMR21206
PurKineBenzamidineResin4FF PurKine苯甲脒樹脂（4%交聯） Abbkine BMR21306
PurKineEndotoxinRemovalResin PurKine內毒素清除樹脂 Abbkine BMR21400
⑸ 蛋白樹脂是什麼化學性質穩定嗎
蛋白樹脂通常是指受熱後有軟化或熔融范圍，軟化時在外力作用下有流動傾內向，常溫下是固態、半固容態，有時也可以是液態的有機聚合物。嚴格來講，樹脂是一種酚醛結構的化學物質，種類有很多，廣泛應用於我們的輕工業和重工業當中，我們日常的生活當中也經常時候到，比如塑料、樹脂眼鏡，塗料、松香。
樹脂有天然樹脂和合成樹脂之分。天然樹脂是指由自然界中動植物分泌物所得的無定形有機物質，如松香、琥珀、蟲膠等。合成樹脂是指由簡單有機物經化學合成或某些天然產物經化學反應而得到的樹脂產物。
化學性質很穩定。 希望對你有所幫助
⑹ 蛋白純化的原理是什麼
蛋白質分離純化常用方法有： 1、沉澱， 2、電泳：蛋白質在高於或低於其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或負極移動。根據支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。4、層析： a.離子交換層析，利用蛋白質的兩性游離
蛋白質的分離純化在生物化學研究應用中使用廣泛，是一項重要的操作技術。 一個典型的真核細胞可以包含數以千計的不同蛋白質，一些含量十分豐富，一些僅含有幾個拷貝。為了研究某一個蛋白質，必須首先將該蛋白質從其他蛋白質和非蛋白質分子中純化出來。利用各種蛋白間的相似性來除去非蛋白物質的污染，而利用各蛋白質的差異將目的蛋白從其他蛋白中純化出來。每種蛋白間的大小、形狀、電荷、疏水性、溶解度和生物學活性都會有差異，利用這些差異可將蛋白從混合物如大腸桿菌裂解物中提取出來得到重組蛋白。
蛋白的純化大致分為粗分離階段和精細純化階段二個階段。一般蛋白純化採用的方法為樹脂法。粗分離階段主要將目的蛋白和其他細胞成分如DNA、RNA等分開，由於此時樣本體積大、成分雜，要求所用的樹脂高容量、高流速、顆粒大、粒徑分布寬．
⑺ 蛋白純化產品哪家公司好
西安藍曉科技新材料股份有限公司 在環保領域堅持新技術的研究和開發。不斷完善產品性能，優化產品應用技術。值得廣大客戶的信任。西安藍曉科技新材料股份有限公司為中國離子交換與吸附樹脂行業協會副理事長單位致力於分離純化材料及系統技術,為用戶提供分離純化完整解決方案.
⑻ 蛋白純化所說的填料是否就是樹脂
從方法上來講，主要是親和層析、離子交換、分子排阻（分子篩）、疏水層析和反相層析這5種；但具體到每個實驗，就會根據您的實驗目的（蛋白的純度、活性、量產以及用途的不同），以及蛋白本身的性質不同（真核或原核、水溶性、穩定性、有無修飾、理化性質等），來設計合理的純化方法，進而選擇不同類型、解析度和性價比的填料。
一般科研實驗室，有限考慮親和層析填料，若有更高的純度要求，再考慮不同解析度的離子交換或分子篩填料。
蛋白純化，GE的填料是最豐富，也是最穩定的，你可以參考最新的GE 凝膠選擇指南。
如，我在文庫鍾搜的2014版的：
http://wenku..com/link?url=XIgERGPVdEqYRPs-_IG_-
⑼ 做ni柱蛋白純化時加樹脂0.5ml可以么
Ni離氫氧根離反應氫氧化鎳沉澱所Ni柱需要先用EDTA螯合掉鎳離再用氫氧化鈉沖洗避免沉澱物質堵塞柱
另外羅氏產 cOmplete His 直接用NaOH沖洗
⑽ 蛋白質純化所用的柱子有幾種，分別有什麼作用
一、沉澱法
1、 鹽析
實驗原理：中和蛋白質表面電荷並破壞水化膜。
蛋白質易溶於水，因為其分子的-COOH -NH2和-OH都是親水基團，這些基團與極性水分子相互作用形成水化層，包圍於蛋白質分子周圍形成1~100 nm大小的親水膠體，從而削弱了蛋白質分子之間的作用力。當大量鹽加到蛋白質溶液中，高濃度的鹽離子（如硫酸銨的 SO42- 和NH4+）有很強的水化力，可奪取蛋白質分子的水化層，使之"失水"，於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出。
2、等電點沉澱法：
實驗原理：利用蛋白質在等電點時溶解度最低而各種蛋白質又具有不同等電點的特點進行分離的方法。
在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子凈電荷為零(即正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物。
注意點：不同的蛋白質，具有不同的等電點。同一種蛋白質在不同條件下，等電點不同。
3、有機溶劑沉澱法
實驗原理：加入有機溶劑使水溶液的介電常數降低，因而增加了兩個相反電荷基團之間的吸引力，促進了蛋白質分子的聚集和沉澱。
有機溶劑引起蛋白質沉澱的另一種解釋認為與鹽析相似，有機溶劑與蛋白質爭奪水化水，致使蛋白質脫除水化膜，而易於聚集形成沉澱。
影響因素：(一)有機溶劑的選擇 (二)溫度的控制 (三)pH值 (四)離子強度
用此法析出的沉澱一般比鹽析法易過濾或離心沉降，分離後的蛋白質沉澱應立即用水或者緩沖液溶解，以達到降低有機溶劑的濃度的目的。此法在血液製品的制備過程中較多使用。
二、層析
1、離子交換柱層析
實驗原理：以離子交換劑為固定相，依據流動相中的組分離子與交換劑上的平衡離子進行可逆交換時的結合力大小的差別而進行分離的一種層析方法。是發展最早的層析技術之一，目前已成為蛋白質分離純化最常用的手段，是基於蛋白質電荷不同的分離技術。
離子交換層析中，基質是由帶有電荷的樹脂或纖維素組成。帶有正電荷的稱之陰離子交換樹脂；而帶有負電荷的稱之陽離子樹脂。陰離子交換基質結合帶有負電荷的蛋白質，所以這類蛋白質被留在柱子上，然後通過提高洗脫液中的鹽濃度等措施，將吸附在柱子上的蛋白質洗脫下來。結合較弱的蛋白質首先被洗脫下來。反之陽離子交換基質結合帶有正電荷的蛋白質，結合的蛋白可以通過逐步增加洗脫液中的鹽濃度或是提高洗脫液的pH值洗脫下來。
2、疏水相互作用層析
實驗原理：根據分子表面疏水性差別來分離蛋白質和多肽等生物大分子的一種較為常用的方法。
蛋白質和多肽等生物大分子的表面常常暴露著一些疏水性基團，我們把這些疏水性基團稱為疏水補丁，疏水補丁可以與疏水性層析介質發生疏水性相互作用而結合。不同的分子由於疏水性不同，它們與疏水性層析介質之間的疏水性作用力強弱不同，疏水作用層析就是依據這一原理分離純化蛋白質和多肽等生物大分子的。
3、親和層析
實驗原理：利用蛋白質能和某些專一分子可逆結合的特性，
當蛋白質溶液通過層析柱時，其中可與親和載體配基相互作用的受體被吸附劑結合，不被吸附的無關成分則可隨流出液通過柱體，從而將吸附蛋白與其他蛋白質分開。此法特異性強，收率高。
4、凝膠層析
實驗原理：根據分子大小分離蛋白混合物的最有效的方法之一。混合物隨流動相流經裝有凝膠固定相的層析柱時，其中各物質因分子大小的的不同而被分離的技術。
三、離心
1、速率區帶離心法
實驗原理根據分離的粒子在離心力作用下，因其在梯度液中沉降速度的不同，離心後具有不同沉降速度的粒子處於不同的密度梯度層內，形成幾條分開的樣品區帶，達到彼此分離的目的。
由於此法是一種不完全的沉降，沉降受物質本身大小的影響較大，一般是應用在物質大小相異而密度相同的情況。容量小，只能用於少量的制備。
2、差速離心法
實驗原理：利用樣品中各組分沉降系數的差異，對不同的微粒施以不同的離心力，經過多次離心，離心速度逐步加大，將不同的微粒依次沉降，從而實現離心分離。
四、膜分離
1、超濾法
是利用加壓膜分離技術，在一定的壓力下，使小分子溶質和溶劑穿過一定孔徑的特製薄膜，大分子溶質滯留，從而使大分子物質得到部分的純化。常和離子交換，凝膠過濾聯合使用。
2、透析
是利用小分子經過半透膜擴散到水( 或緩沖液) 的原理，將無機鹽等小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術，常和鹽析，鹽溶等方法聯合使用。