① 酶的催化活性和酶活性的區別
酶的活性即酶的催化作用，在具體點是指酶的催化能力的大小。
酶的活性是它的本質蛋白質的活性，蛋白質的活性與溫度，ph，重金屬有影響。
總結一句話
酶的催化活性由酶的活性決定。
② 生物催化劑酶的催化作用具有什麼性
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
4、活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。5.有些酶的催化性與輔因子有關。
6.易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
③ 通過糜蛋白酶的催化作用機制闡述哪些催化協同作用體現出其多功能催化作用
作用特點包括：
(1) 糜蛋白酶在剛分泌出來時，呈酶原狀態（含245個氨基酸的一條肽鏈），受長中胰蛋白酶的致活作用，在肽鏈Leu13-Ser14間及Arg15-Ile16間切下二肽（Arg15- Ser14）同時在Tyr146-Thy147及Asn148-Ala149間又切下一二肽（Thr147-Asn148）,使肽鏈折斷成三條鏈，但仍由二硫鍵維系成一體，並折疊盤曲成有活性的酶。糜蛋白酶的內部構成一容納作用物的疏水口袋，深度為10-12 Å，截面為3.5-4和5.5-6.5 Å，正好容納作用物的芳香族環（6×3.5 Å）或亮氨酸等疏水性氨基酸的側鏈（4 Å）。在口袋的底部有 Ser189可與疏水性氨基酸相互作用。另有一氧口袋可容納受攻擊的肽鏈的羰基，並為Ser195及Gly193的正性NH-所吸引，使羰基C呈正電性。這樣使Ser195中的負電性氧可對所作用的肽鍵的羰基C，進行親核攻擊。
(2) 酶分子還與作用物分子有廣泛的結合，使釋出大量的△H，以推動反應進行。如與酶分子的Ser214等形成氫鍵，還可形成鹽鍵等。以作用物中受攻擊的疏水性氨基酸側連而言，其疏水性程度越大，則其Kcat/Km越大，表明越易與疏水口袋相結合，越易起反應。
(3) 由於酶分子肽鏈的折疊盤繞，將Ser195，His57及Asp102三個參與催化的基團相互靠近構成一電子傳遞的電荷中繼系統（charge-relay system），糜蛋白酶中電子傳遞中繼系統的形成使Ser195的H+被His57，進而被Asp102所吸引，使Ser195的O趨於活潑的負電性，有利於它對肽鍵羰基C的親核攻擊。
（4）Ser195的O向肽鍵的羰基C作親核攻擊時，先形成一不穩定的四面體過渡態。隨之，受攻擊的肽鍵的NH-接受His57的H，而使N側肽鏈脫落下來。溶劑中的水分子H+及OH-乃分別與His57及羰基C結合，而使另一部分肽鏈脫落下來。完成了水解過程。 綜上所述，在糜蛋白酶的催化機制中，也包含了前述四種機制的綜合效應，另外可能還有一些至今尚未發現的機制在起作用，使酶具有高效催化的特殊功能。
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④ 植物葉中的蠟質，樹脂用什麼酶能分解掉
蠟質能溶於氯仿
⑤ 什麼叫酶酶催化反應具有哪些優缺點
酶（英文：Enzyme，源於希臘語：ενζυμον，「在酵裡面」），指具有生物催化功能的高分子物質。
在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用Ea或ΔG表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。
酶與無機催化劑比較：
1。相同點：1）改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；2）只催化已存在的化學反應；3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；4）降低活化能，使化學反應速率加快。5）都會出現中毒現象。
2。不同點：即酶的特性，包括高效性，專一性，溫和性（需要一定的pH和溫度）等。
⑥ 能催化分解酶的酶是什麼
酶能被催化?
⑦ 生物酶是怎麼催化有機化學反應的
生物酶是由活細胞產生的具有催化作用的有機物，大部分為蛋白質，也有極少部分為RNA。
生物酶是具有催化功能的蛋白質。像其他蛋白質一樣，酶分子由氨基酸長鏈組成。其中一部分鏈成螺旋狀，一部分成折疊的薄片結構，而這兩部分由不折疊的氨基酸鏈連接起來，而使整個酶分子成為特定的三維結構。生物酶是從生物體中產生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：高效性：用酶作催化劑，酶的催化效率是一般無機催化劑的10^7~10^13倍。
專一性：一種酶只能催化一類物質的化學反應，即酶是僅能促進特定化合物、特定化學鍵、特定化學變化的催化劑。
低反應條件：酶催化反應不象一般催化劑需要高溫、高壓、強酸、強鹼等劇烈條件，而可在較溫和的常溫、常壓下進行，另外，一些特殊的酶在特定條件下催化效率達最大值，如胃蛋白酶在胃液酸性條件下發生作用。
易變性失活：在受到紫外線、熱、射線、表面活性劑、金屬鹽、強酸、強鹼及其它化學試劑如氧化劑、還原劑等因素影響時，酶蛋白的二級、三級結構有所改變。所以在大生產時，如有條件酶還可以回收利用。
可降低生化反應的反應活化能：酶作為一種催化劑，能提高化學反應的速率，主要原因是降低了反應的活化能，使反應更易進行。而且酶在反應前後理論上是不被消耗的，所以還可回收利用。
⑧ 用大孔樹脂固定化脂肪酶時，固定化酶要怎麼保存備用，液相保存還是固相，若是乾燥，要如何乾燥
那主要得看酶的活性適宜條件，與樹脂關系不大
⑨ 酶與一般催化劑相比有何異同
酶是具有催化活性的蛋白質。酶的特性主要四點：
1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般無機催化劑的10的7次冪~~10的13次冪。
2、酶具有專一性；（每一種酶只能催化一種或一類化學反應。）
3、酶在生物體內參與每一次反應後，它本身的性質和數量都不會發生改變(與催化劑相似)；
4、酶的作用條件較溫和。
（1）酶所催化的化學反應一般是在比較溫和的條件下進行的。
（2）在最適宜的溫度和PH條件下，酶的活性最高。溫度和PH偏高或偏低，酶活性都會明顯降低。一般來說，動物體內的酶最適溫度在35~40℃之間；植物體內的酶最適溫度在40~50℃之間；動物體內的酶最適PH大多在6.5~8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5；植物體內的酶最適PH大多在4.5~6.5之間。
（3）過酸、過鹼或溫度過高，會使酶的空間結構遭到破壞，使酶永久失活。0℃左右時，酶的活性很低，但酶的空間結構穩定，在適宜的溫度下酶的活性可以升高。
酶對化學反應的催化效率稱為酶活性。
5、活性可調節性。
6、有些酶的催化性與輔因子有關。
7、易變性：大多數酶都是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。而工業用催化劑也有專一性，高效性。催化劑可以參與化學反應。有時候容易催化劑中毒。催化劑沒有生命活性，只是一些過渡金屬的單質或陽離子。
⑩ 酶催化作用的原理是什麼
是改變了酶的構象吧.
酶分子活性中心的結構原來並非和底物的結構互相吻合,但酶的活性中心是柔軟的而非剛性的.當底物與酶相遇時,可誘導酶活性中心的構象發生相應的變化,有關的各個基因達到正確的排列和定向,因而使酶和底物契合而結合成中間絡合物,並引起底物發生反應.反應結束當產物從酶上脫落下來後,酶的活性中心又恢復了原來的構象.