A. 离子交换层析法分离纯化蛋白质有哪些局限性
因为抄离子交换吸附蛋白质并不是特异性吸附，在某些情况下可能难以判断结合的蛋白质是否为当初设计的目的蛋白。
离子交换吸附依赖于蛋白质表面的静电荷，如果蛋白质结构比较特殊，可能会有在各种pH都难以结合上离子交换层析的情况。
离子交换层析对于等电点与目标蛋白接近的杂蛋白并没有很好的分离效果。
B. 离子交换法的缺点
1.会产生过量的再生废液；
2.周期较长；
3.耗盐量大；
4.有机物的存在会污染离子交换回树脂；答
5.排出大量含盐废水易引起管道腐蚀。
此外，对于溶液中存在多种离子时，需要针对不同的目的离子选用不同的树脂，普遍适用性差。
C. 离子交换层析技术的要点
In protein isolation and purification, ion exchange chromatography is a key technique compared with other techniques.
D. 请教离子交换层析与亲和层析方面的问题
亲和层析是通过层析介质表面键合的配基与目标物质特异性吸附，然后非目标物流穿，再改变流动相是目标物质的特异性吸附消失，从而达到纯化目的。凝胶层析是通过层析介质孔径的设定，使分子量大小相差比较大的物质通过的路径不一样，从而达到分离效果。离子交换是通过层析介质表面的带电荷的基团与目标之间产生吸附，通过改变盐浓度使吸附力的大小改变，从而使不同的物质解吸的速度不一样，达到分离的效果。离子交换又分阴离子交换和阳离子交换。一般来说以上三种，离子交换应用面最广，亲和特异性最好，体积排阻的话只能对分子量差距很明显的物质进行分离。
E. 离子交换层析与疏水层析有何区别
离子交换层析是利用蛋白质在不同PH带不同种电荷的方法，利用离子交换的方法分离蛋白的。离子交换内的介质一般是树脂，阳离子交换型的，使用前树脂先用碱处理成钠型，将氨基酸混合液（pH=2-3)上柱，pH=2-3时，氨基酸主要以阳离子形式存在，与树脂上的钠离子发生交换而被“挂”在树脂上，再用洗脱剂洗脱。不同的氨基酸（带的电荷不同）与树脂的亲和力不同，要将其分离洗脱下来，需要降低它们之间的亲和力，方法是逐步提高洗脱剂的pH和盐浓度，这样各种氨基酸将以不同的速度被洗脱下来，反之亦然。不同反荷离子与树脂亲和力是不同的，其强弱关系为阳性竞争离子：Ag+〉CS+〉K+〉NH4+〉Na+〉H+〉Li+阴性竞争离子：I->NO3->(PO4)3->CN-〉HSO3-〉Mg2+〉HCO3-〉HCOO-〉CH3COO-〉OH-〉F-如果某种离子溶液洗脱效果不好，可用另一种亲和力强的离子代替之，等电点＞7选择阳离子交换树脂，等电点＜7选择阴离子交换树脂。
F. 离子交换色谱法的好处与坏处
离子交换色谱相对来说更广谱些，效率些，如同大网，原子的更细致些，如同小网
G. 离子交换层析法分离纯化蛋白质有哪些局限性
光用一种分离方法想分出纯品是不可能的，离子交换的话得摸清你分离过程蛋白是否易变性。 分离出来稀释倍数也很大。
H. 亲和层析与凝胶层析,离子交换层析有何异同
亲和层析是通过层析介质表面键合的配基与目标物质特异性吸附，然后非目标物流穿，再改变版流动权相是目标物质的特异性吸附消失，从而达到纯化目的。
凝胶层析是通过层析介质孔径的设定，使分子量大小相差比较大的物质通过的路径不一样，从而达到分离效果。
离子交换是通过层析介质表面的带电荷的基团与目标之间产生吸附，通过改变盐浓度使吸附力的大小改变，从而使不同的物质解吸的速度不一样，达到分离的效果。离子交换又分阴离子交换和阳离子交换。
一般来说以上三种，离子交换应用面最广，亲和特异性最好，体积排阻的话只能对分子量差距很明显的物质进行分离。
I. 离子交换法有哪些优点
离子交换法用于净化和富集金属组分具有选择性好、作业回收率高、作业内成本低、可以得到容质量较高的化学精矿等许多优点，还可以从浸出矿浆中直接提取目的组分，亦可将浸出作业和吸附作业合在一起进行。以提高浸出率和省去固液分离作业。
J. 离子交换层析和亲和层析都可以用来分离所有的蛋白质吗哪种的效果更好
这个你问的太笼统了，方法没有最好的，只有最合适的
蛋白的分离纯化无非是利用版目标蛋白和权别的蛋白不同进行分离，这包括分子量大小，电荷，极性等特性的不同，此外包括别的特性，特别是酶例如酶需要辅酶象苹果酸 脱氢酶，或者底物，酶抑制剂，金属离子等，那相对应的纯化方法有凝胶过滤，离子交换，疏水层析，后面的可以分别把底物，酶抑制剂，金属离子偶联或鳌合到介质上做亲和介质，而象果酸脱氢酶也可以用染料亲和的办法，因为染料的结构和NAD类似。糖蛋白可以用凝集素亲和或者苯硼酸琼脂糖亲和分离等方法，总之要尽 量多知道目标蛋白的特性和了解各种分离的手段，就很容易找到最有效的分离纯化的方法。