『壹』 鸡蛋中如何提取卵清白蛋白
一、实验目的与原理
鸡卵粘蛋白存在于鸡蛋清中,对胰蛋白酶有强烈的抑制作用,高纯度的鸡卵粘蛋白抑制胰蛋白酶的分子酶的分子比为1:1.鸡卵粘蛋白在中性或酸性溶液中对热和高浓度的脲都是相当稳定的,而在碱性溶液中较不稳定.
由于鸡卵粘蛋白对胰蛋白酶有强烈的抑制作用,因此可以用鸡卵粘蛋白做亲和配基配制纯化胰酶的亲和材料.
二、材料与试剂：
1．材料：新鲜鸡蛋2只
2：仪器：抽滤瓶500－1000ml、烧结漏斗、移液器、磁力搅拌器
3：试剂：
10％TCA,用固体NaOH调调PH至1.05－1.10,需要50ml、5N HCL、5N NaOH、冷丙酮、胰蛋白酶液、BAEE-0.05M,PH8.0Tris-HCL缓冲液（每ml含0.34BAEE和2.22mgCaCL2）,50ml
pH8.0,0.1M Tris-HCL缓冲液
三、操作步骤
1,取两只新鲜鸡蛋,得蛋清50ml,置于烧杯中,外用温水浴25℃－30℃,在不断搅拌条件下,缓慢加入等体积得三氯乙酸－丙酮（1:2V/V）,立即出现大量白色絮状沉淀,加完后最终PH约3.5,再继续搅拌30min,然后在4℃冰箱中放置过夜.
2,次日用布氏漏斗抽滤,得黄绿色清液.
3,边搅拌边加入4℃预冷的丙酮200ml沉淀蛋白,在4℃放置2h之后将上清液小心倒入瓶中回收,下部沉淀部分于4000rpm离心5min,收集沉淀.
4,将沉淀溶于10ml无离子水中,对无离子水（50倍）透析4h,换水两次,再对碳酸钠缓冲液透析过夜,4000rpm离心10min ,去除不溶物.
『贰』 卵清蛋白配置1g/L的溶液可以全溶解吗
为什么要用氢氧化钠溶液？本来卵清蛋白是可溶性的，被你加了氢氧化钠废话就变性沉淀了，你还指望它溶解？
『叁』 怎样去除蛋清中的鸡卵类粘蛋白
将蛋清溶解在水中
然后用纱布过滤即可
用我的方法就可以！！将蛋清按照1：5的体积溶解在水中，搅拌，过滤即可！！
『肆』 卵清蛋白可以直接用分光光度法检测吗波长是多少
可以，你就用测蛋白常用的波长就好，比如275或230，看看哪个吸收峰更敏感
『伍』 卵清蛋白 卵白蛋白 区别
看到你这个问题我也以为两者有不同，查了不少的资料，结果都说是一样内的：
清蛋白又称白容蛋白。是一类不被50％饱和度的硫酸铵溶液沉淀的球状蛋白质。存在于动物组织、体液和某些植物的种子中。其分子量较低，溶于水，易结晶。在中性溶液中加热即沉淀或凝固。其重要代表是血清蛋白、乳清蛋白、卵清蛋白、麦清蛋白、豆清蛋白及有毒的蓖麻蛋白。人血清（或血浆）清蛋白占血清蛋白质的55～63％，是血清中少数不含糖的蛋白质之一；分子量67500道尔顿，有584个氨基酸残基和高净电荷（等电点4.9）；与水、Ca2+、Na+、K+、脂肪酸及胆红素都有较好的结合能力；
『陆』 在提取卵清蛋白前,鸡蛋清为什么要加生理盐水稀释
加5%卵清蛋白溶液抄5ml于试管中，再袭加等量的饱和硫酸铵溶液，混匀后静置数分钟析出球蛋白沉淀。倒出少量浑浊沉淀，加少量水，沉淀是否溶解，为什么? 溶解，蛋白溶液加入浓无机盐溶液，导致蛋白质溶解度降低而析出，这是盐析过程，蛋白质只是沉淀，并未变性，加水后即恢复溶解。将管内容物过滤，向滤液中添加硫酸铵粉末到不再溶解为止析出清蛋白。取出部分清蛋白，加少量水，沉淀是否再溶解？为什么？不溶解，因为加入硫酸铵粉末是强电解质，引起蛋白质胶体的凝聚沉淀，是变性过程，不可逆，加水也不会溶解
『柒』 为什么加入生理盐水后清蛋白和卵清蛋白会迅速溶解
你应该用nacl溶液做溶剂，用1g卵清蛋白溶于100ml0.9%nacl溶液，就可以使其蛋白质含量为1mg/ml
『捌』 如何从鸡蛋中提取卵清白蛋白
用一个空的矿泉水瓶，先把瓶子洗干净，在用手挤一下瓶子，把空气挤出去，把瓶口对准蛋黄，轻轻一吸，就行了，蛋黄跟蛋清就分离了！
『玖』 复合膜对卵清蛋白质的截留率大概在多少
复合膜对卵清蛋白质的截留率大概在多少
蛋白质分离提纯的一般原则
1. 前处理
把蛋白质从原来的组织或溶解状态释放出来，保持原来的天然状态，并不丢
失生物活性。常用的方法：匀浆器破碎、超生波破碎、纤维素酶处理以及溶菌酶等。
超声波破碎法：当声波达到一定频率时，使液体产生空穴效应使细胞破碎的技术。超声波引起的快速振动使液体局部产生低气压，这个低气压使液体转化为气体
，即形成很多小气泡。由于局部压力的转换，压力重新升高，气泡崩溃。崩溃的气泡产生一个振动波并传送到液体中，形成剪切力使细胞破碎。
2． 粗分级
分离可用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离等方法。这些方法的特点是简便、处理量大，
3． 细分级
样品的进一步纯化。样品经粗分离以后，一般体积较小，杂蛋白大部分已被除去。进一步纯化，一般使用层析法包括凝胶过滤、离子交换层析、吸附层析以及亲和层析等。必要时还可选择电泳、等电聚焦等作为最后的纯化步骤。
结晶是最后的一步
分离纯化的方法：1．分子大小；2.溶解度；3.电荷；4.吸附性质；5.对配体分子的生物亲和力等。
(一)根据分子大小不同的纯化方法
1. 透析
利用蛋白质分子不能通过半透膜，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开。
2. 密度梯度离心。
蛋白质颗粒的沉降系数不仅决定于它的大小，而且也取决于它的密度。
3. 凝胶过滤
利用蛋白质分子大小，因为凝胶过滤所用的介质是凝胶珠，其内部是多孔的网状结构。当不同的分子大小的蛋白质分子流过凝胶层析柱时，比凝胶珠孔径大的分子进入珠内的网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随溶剂在凝胶珠之间的空隙向下移动并最先流出柱外，比网孔小的分子能不同程度底自由出入凝胶珠的内外，由于不同大小的分子所经路径不同而得到分离。大分子先被洗脱下来。小分子后被洗脱
(二)利用溶解度差别的纯化方法
1．等电点沉淀和PH的控制
蛋白质处于等电点时，其净电荷为零，由于相邻蛋白质分子之间没有静电斥力而聚集沉淀。因此在其他条件相同时，它的溶解度达到最底点，利用等电点分离蛋白质是一种常用的方法。
2. 蛋白质的盐溶和盐析
中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。盐溶作用是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水相互作用加强了，因而溶解度增加
当溶液的离子强度增加到一定数值时，蛋白质的溶解度开始下降。当离子强度足够高时，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。
盐析作用的主要原因是大量中性盐的加入使水的活性降低，原来溶液的大部分甚至全部的自由基水转变成盐离子的水化水