蛋白質蒸餾時間變化的影響

『壹』 蛋白質在多少度的時候會發生變化

蛋白質在烹飪中會發生一系列變化,這些變化有的有利於飯菜質量的提高,有的則正相反.
一、蛋白質變性在烹飪中的應用
天然蛋白質分子具有復雜的空間結構,它決定了蛋白質的特性.
蛋白質受到外界各種因素的影響,而破壞其空間結構的化學鍵後,會使有規則的螺旋、球狀等空間結構變為無規則的伸展肽鏈,
從而使蛋白質原有的特性也隨之發生變化.具有生理活性的蛋白質變性後則失去活性,這就是蛋白質變性的實質.
蛋白質變性的類型根據引起變性的原因不同,而有熱變性和其他變性之分.
1．蛋白質熱變性的應用
蛋白質在烹飪中的熱變性具有很大的溫度系數,在等電點時可達600左右,即溫度每升高10℃,蛋白質變性的速度是原來的600倍.
利用蛋白質的高溫度系數,可採用高溫瞬間滅菌,加熱破壞食物中的有毒蛋白,使之失去生理活性.
在加工蔬菜、水果時,先用熱水燙漂,可使維生素C氧化酶或多酚氧化酶變性而失活,
從而減少加工過程中維生素C由於酶促氧化的損失和酶促褐變.
在烹飪中採用爆、炒、煙、測等方法,由於進行快速高溫加熱,加快了蛋白質變性的速度,
原料表面因變性凝固、細胞孔隙閉合,從而原料內部的營養素和水分不會外流,可使菜看的口感鮮嫩,並能保住較多的營養成分不受損失.
經過初加工的魚、肉在烹制前有時先用沸水燙一下,或在較高的油鍋中速炸一下,也可達到上述的目的.
例如,在製作干燒魚時,先將魚放人熱油中,炸成七成熟後,再放人加有調味品的湯燒制,不僅魚肉鮮嫩可口,
而且形優色美,誘人食慾.
2．蛋白質其他變性的應用
除了高溫之外,酸、鹼、有機溶劑、振盪等因素也會引起蛋白質變性,並均可在烹飪中得到應用.
蛋白質的pH值處於4以下或10以上的環境中會發生酸或鹼引起的變性,
例如在製作松花蛋時,就是利用鹼對蛋白質的變性作用,而使蛋白和蛋黃發生凝固；
酸奶飲料和乳酪的生產,則是利用酸對蛋白質的變性作用；
牛奶中的乳糖在乳酸菌的作用下產生乳酸,pH值下降引起乳球蛋白凝固,同時使可溶性的酪蛋白沉澱析出.
酒精和其他有機溶劑也能使蛋白質變性,鮮活水產品的醉腌就是利用這一原理,通過酒浸醉死,不再加熱,即可食用,
如醉蟹、平湖糟蛋等.
將蛋白質進行不斷的攪拌,由於液層產生了應力,導致蛋白質空間結構被破壞而引起變性,變性後的蛋白質肽鏈伸展；
由於連續不斷的攪拌,不斷地將空氣摻入到蛋白質分子內部中去,肽鏈可以結合許多氣體,使蛋白質體積膨脹,形成泡沫.
如果在較低的溫度或時間較短的情況下進行攪拌或振盪,只能破壞蛋白質的三級和四級結構,這種變性是可逆的,
如蛋清拍打後產生的泡沫,放置後又可回復為蛋清.新鮮蛋品所含的卵粘蛋白較多,經過劇烈攪拌後,容易形成泡沫；
當蛋品新鮮度下降後,卵粘蛋白即分解成糖和蛋白質,使整個蛋清變稀薄,從而影響起泡.
因此製作蛋泡糊、裝點菜餚或製作糕點時,應選用起泡性強的新鮮蛋

『貳』 蛋白質在多少度的時候會發生變化

蛋白質在60度左右會開始變性。蛋白質的生物活性是指蛋白質所具有的酶、激素、毒素、抗原與抗體、血紅蛋白的載氧能力等生物學功能。生物活性喪失是蛋白質變性的主要特徵。有時蛋白質的空間結構只要輕微變化即可引起生物活性的喪失。

引起蛋白質變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振盪、紫外線照射、超聲波的作用等；化學因素有強酸、強鹼、尿素、重金屬鹽、十二烷基硫酸鈉(SDS)等。

重金屬鹽使蛋白質變性，是因為重金屬陽離子可以和蛋白質中游離的羧基形成不溶性的鹽，在變性過程中有化學鍵的斷裂和生成，因此是一個化學變化。

(2)蛋白質蒸餾時間變化的影響擴展閱讀：

蛋白質變性後，分子結構鬆散，不能形成結晶，易被蛋白酶水解。蛋白質的變性作用主要是由於蛋白質分子內部的結構被破壞。

天然蛋白質的空間結構是通過氫鍵等次級鍵維持的，而變性後次級鍵被破壞，蛋白質分子就從原來有序的捲曲的緊密結構變為無序的鬆散的伸展狀結構（但一級結構並未改變）。

原來處於分子內部的疏水基團大量暴露在分子表面，而親水基團在表面的分布則相對減少，至使蛋白質顆粒不能與水相溶而失去水膜，很容易引起分子間相互碰撞而聚集沉澱。

『叄』 影響蛋白質最終結構的幾種原因

影響蛋白質的空間結構的因素有很多：
1 氨基酸序列和二硫鍵無疑是相當重要的因素。
2 蛋白質的翻譯後修飾也會顯著影響蛋白質構象，例如很多蛋白（包括著名的G蛋白）是通過磷酸化與否來調節其構象變化，從而調節其功能的。
3 蛋白質折疊過程中是否有分子伴侶輔助折疊也會影響其最終構象。
4 與蛋白結合的底物和配基等能改變其構象。誘導契合理論說的就是底物與蛋白相互作用如何改變蛋白構象，從而使蛋白起到催化劑的功能。
5 蛋白與蛋白之間的相互作用也會改變蛋白構象。例如血紅蛋白各亞基之間的協同效應。
6 蛋白質所處的化學環境，如pH，離子強度，親疏水性，溫度等等也能影響蛋白質的空間結構。

『肆』 蛋白質凱氏定氮法測定蒸餾中,如果蒸餾時,接收瓶的顏色一直不變化,可能存在哪

可能存在氣接受的時候沒弄好，氨氣都跑走了。

凱氏定氮法是由丹麥化學家凱道爾於1833年建立的，現已發展為常量、微量、平微量凱氏定氮法以及自動定氮儀法等，是分析有機化合物含氮量的常用方法。

凱氏定氮法的理論基礎是蛋白質中的含氮量通常占其總質量的16%左右(12%~一19%),因此，通過測定物質中的含氮量便可估算出物質中的總蛋白質含量(假設測定物質中的氮全來自蛋白質)，即: 蛋白質含量=含氮量/16%。

凱氏定氮法是測定化合物或混合物中總氮量的一種方法。即在有催化劑的條件下，用濃硫酸消化樣品將有機氮都轉變成無機銨鹽，然後在鹼性條件下將銨鹽轉化為氨，隨水蒸氣蒸餾出來並為過量的硼酸液吸收，再以標准鹽酸滴定，就可計算出樣品中的氮量。

由於蛋白質含氮量比較恆定，可由其氮量計算蛋白質含量，故此法是經典的蛋白質定量方法。

『伍』 蛋白質測定時，樣品經消化蒸餾之前為什麼要加入氫氧化鈉加入量對測定結果有何影響

1加入氫氧化鈉是因為氫氧化鈉和硫酸銨在加熱條件下生成氨氣溢出。
2加入量需要過量回，估計樣品氮含量，計答算所需量，加入量最少超過所需量，還要中和消解過程中未分解的硫酸一般是1.5倍+消解時加入的硫酸量
3溶液顏色變化，如果本來是澄清溶液，此後會變黑、褐灰等顏色
4顏色變化是銅離子的存在的原因，變黑是銅離子和氫氧根離子變成氫氧化銅。不穩定生成氧化銅（黑色）所致
5如果沒有變化，是加人氫氧化鈉量不夠所致
以上內容又本人經驗所得，沒有參考任何文獻，希望對樓主有所幫助！

『陸』 蛋白質結構發生改變會影響跨膜運輸嗎

會

結構決定功能，只要蛋白質的結構發生改變，必然會影響到其功能，蛋白質功能發生改變，必然會影響到需要蛋白質的跨膜運輸方式。

物質跨膜運輸的方式可分為兩大類，一類是小分子和離子物質的跨膜運輸，包括主動運輸和被動運輸，其中主動運輸和被動運輸中的協助擴散需要載體蛋白，若蛋白質結構發生改變，功能必然改變，跨膜運輸也會受到影響，另一類是大分子和顆粒物質的膜泡運輸，包括胞吞作用和胞吐作用。

『柒』 加工中熱處理對蛋白質的影響有哪些食品化學

熱處理影響:既有有利的，也有不利的，加熱可以引起蛋白質結構的變化，從營養學角度來說，溫和的熱處理所引起的變化一般是有利的。如植物蛋白中大多數都存在抗營養因子，加熱可以去除。加熱還可以消除一些過敏原。但有時過度熱處理也發生某些不良反應，如引起蛋白質氨基酸發生脫硫、脫CO2等反應，從而降低乾重，降低蛋白質的營養價值。

提高溫度對天然蛋白質最重要的影響是促使它們的高級結構發生變化，這些變化在什麼溫度出現和變化到怎樣的程度是由蛋白質的熱穩定性決定的。一個特定蛋白質的熱穩定性又由許多因素所決定，這些因素包括氨基酸的組成、蛋白質-蛋白質接觸、金屬離子及其它輔基的結合、分子內的相互作用、蛋白濃度、水分活度、ph、離子強度、離子種類等。變性作用使疏水基團暴露並使伸展的蛋白質分子發生聚集，伴隨出現蛋白質溶解度降低和吸水能力增強。

『捌』 影響體內蛋白質穩定性的因素有哪些

使蛋白質穩定性改變的方法很多,改變其分子內部結構和性質的作用.
一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞,都是變性的結果.能使蛋白質變性的化學方法有加強酸、強鹼、重金屬鹽、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白質變性的物理方法有加熱(高溫)、紫外線及X射線照射、超聲波、劇烈振盪或攪拌等。

『玖』 蛋白質100度水浴時間的長度能不能影響變性程度

會啊，蛋白粉就不能用開水泡，不然會造成營養流逝