A. 凝胶过滤层析和电泳的异同
记得最开始上生物化学的时候，老师问我凝胶电泳和凝胶过滤有什么区别，当时我回回答一个用电，一个答不用电。。。。。凝胶过滤又称为分子筛，是用一根柱子里面有填料，填料是一些粒子，粒子里面有很多的孔，分子比较小的能进入到粒子的孔里面，二分子比较大的就会在粒子旁边流下来。所以用一些蛋白或者是多糖过分子筛，分子大的会先流下来，分子小的后流下来。。。凝胶电泳是运用电泳仪，让蛋白质或者是核酸在凝胶中移动，移动的速率和分子的大小成反比，分子大的跑得慢，分子小的跑得快。。。。简单地说，就是这样。。。。
B. 电泳测定分子量的方法和凝胶过滤测定分子量的方法原理有什么不同
两种方法原理不同抄,有差异是正常的.如果差距较大,要仔细分析.
一般凝胶层析是非变性的,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳是变性的,二硫键也被还原,所以是亚基（肽链）分子量.
凝胶层析与分子形状有关,一般marker都是球状蛋白,所以测球状蛋白分子量较准.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳与分子形状无关.
有些蛋白性质特殊,不适于用SDS-凝胶电泳法测定.比如结构特殊的,如胶原；带很多电荷的,如组蛋白；带有较大辅基的,如糖蛋白.
C. 凝胶过滤层析中和凝胶电泳中的分子筛效应有什么不同，请尽量全面
凝胶过滤层析中和凝胶电泳中的分子筛效应有什么不同
葡聚糖又名右旋糖酐，在它们的回长链间以答三氯环氧丙烷交联剂交联而成。葡聚糖凝胶具有很强的吸水性，交联度大，吸水性小，相反交联度小，吸水性大。商品名以SephadexG表示，G值越小，交联度越大，吸水性越小，G值越大，交联度越小，吸水性就越大，二者呈反比关系，G值大约为吸水量的10倍。由此可以根据床体积而估算出葡聚糖凝胶干粉的用量。
表1－8 Sephadex1的种类与特性
G25、G50有四种颗粒型号：粗（100µ~300µ）、中（50µ~150µ）、细（20µ~80µ）和超细（10µ~40µ）。G75～G200又有两种颗粒型号：中（40µ～120µ），超细（10µ～40µ）。颗粒越细，流速越慢，分离效果越好。
D. 凝胶过滤法和sds-page测定结果哪个更精确
罐头底盖不规则抄的突出成峰 状，很象胀罐。
这是由于冷却技术掌握不当，消除蒸汽压过快，罐内压力过大而使底盖不整齐的突出，冷却后仍保持突出状态，而内部并无压力，如稍加压力即可恢复正常。
多发生在大型罐上，罐壁内陷入变形。
这是由于罐内真空过高，或过分的外压造成的。加压冷却易产生这种毛病。
E. 凝胶过滤法与电泳法的区别
凝胶过滤法主要是起到一个滤过的作用，挡住一部分，通过一部分，分离专混合物中的某些成分……
电泳法属主要是通过带电两的极，在电解质溶液中促进阴阳离子的流动，达到分离阴阳离子的作用……
分开来看，凝胶过滤法需要外界提供动力，使得混合物部分分离；电泳法主要是提供动力来促进物质分离。因此，两者一般是一起使用，电泳提供动力，在通过凝胶更好的分离……
考虑考虑……
F. 生物化学上凝胶过滤层析和凝胶电泳中的分子筛效应有什么不同.为什么
凝胶过滤层析是把尺度大小不同的粒子分离开来，而凝胶电泳是把带有不同种电荷的粒子分离开来。
望采纳，谢谢
G. 一种蛋白质用凝胶过滤法和sds法测得的分子量不一样哪个错了
蛋白质的形状影响凝胶过滤时候的行为,分子形状长的蛋白质在凝胶过滤的时候有类似于分子较大的蛋白的行为,用SDS-PAGE测定的蛋白质分子量应该比较准确,因为变形后的蛋白质迁移速度只取决于蛋白质分子大小
H. 求教SDS-PAGE凝胶电泳与凝胶过滤之间最重要的区别是什么
SDS-PAGE凝胶电泳是蛋白质因SDS而带上负电，在电场中的移动
凝胶过滤是因为蛋白质的块头不一样大，块头大的进不了凝胶小珠子而先从柱子内流出，块头小的后流出。
I. 在蛋白质的分离鉴定技术中凝胶过滤和SDS-PAGE电泳均是利用凝胶,按照分子大小分离
您要这道其中的原理就理解了。凝胶过滤时小分子进入凝胶的孔隙，大分子则版直接洗脱，所以大分子先权出来。电泳是利用蛋白质带电荷受到电场力和凝胶阻滞的作用，大分子当然跑得慢了。这两种胶是完全不同的，虽然中文翻译都叫胶
J. 凝胶过滤和sdspage的差异
SDS-PAGE凝胶电泳是蛋白质因SDS而带上负电,在电场中的移动
凝胶过滤是因为蛋白质的块头不一样大,块头大的进不了凝胶小珠子而先从柱子内流出,块头小的后流出.