⑴ 含有共价偶联的ATP的树脂经常被用来纯化的蛋白质是什么
能与ATP结合的蛋白，如激酶之类。
⑵ 批量纯化蛋白是什么意思与柱层析有什么区别
在蛋白质纯化中，除了离子交换层析之外，还有哪些常用的柱层析方法纯化蛋白质
离子交换层析是根据蛋白质所带电荷的差异进行分离纯化的一种方法.蛋白质的带电性是由蛋白质多肽中带电氨基酸决定的.由于蛋白质中氨基酸的电性又取决于介质中的pH,所以蛋白质的带电性也就依赖于介质的pH.当pH较低时,负电基团被中和,而正电基团就很多; 在pH较高时,蛋白质的电性与低pH时相反.当蛋白质所处的pH,使蛋白质的正负电荷相等,此时的pH称为等电点.离子交换层析所用的交换剂是经酯化、氧化等化学反应引入阳性或阴性离子基团制成的,可与带相反电荷的蛋白质进行交换吸附.带有阳离子基团的交换剂可置换吸附带负电荷的物质,称为阴离子交换剂,如DEAE-纤维素树脂;反之称为阳离子交换剂,如CM-纤维素树脂.不同的蛋白质有不同的等电点,在一定的条件下解离后所带的电荷种类和电荷量都不同,因而可与不同的离子交换剂以不同的亲和力相互交换吸附.当缓冲液中的离子基团与结合在离子交换剂上的蛋白质相竞争时,亲和力小的蛋白质分子首先被解吸附而洗脱,而亲和力大的蛋白质则后被解吸附和洗脱.因此,可通过增加缓冲液的离子强度和/或改变酸碱度,便可改变蛋白质的吸附状况,使不同亲和力的蛋白质得以分离.
⑶ 什么是树脂
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合成树脂
合成树脂为
高分子化合物
，是由低分子原料――单体（如乙烯、丙烯、氯乙烯等）通过
聚合反应
结合成大分子而生产的。工业上常用的
聚合方法
有
本体聚合
、
悬浮聚合
、
乳液聚合
和溶液合4种。
本体聚合法
本体聚合是单体在
引发剂
或热、光、
辐射的作用
下，不加其他介质进行的聚合过程。特点是产品纯洁，不需复杂的分离、提纯，操作较简单，
生产设备利用率
高。可以直接生产管材、板材等质品，故又称块状聚合。缺点是物料粘度随着聚和反应的进行而不断增加，混合和传热困难，反应器温度不易控制。本体聚合
法常
用于聚加基
丙烯酸甲酯
（俗称
有机玻璃
）、
聚苯乙烯
、
低密度聚乙烯
、聚丙烯、聚酯和
聚酰胺
等
树酯
的生产。
悬浮聚合法
悬浮聚合是指单体在
机械搅拌
或振荡和
分散剂
的作用下，单体分散成
液滴
，通常悬浮于水中进行的聚合过程，故又称珠状聚合。特点是：反应器内有大量水，物料粘度低，容易传热和控制；聚合后只需经过简单的分离、洗涤、干燥等工序，即得树脂产品，可直接用于成型加工；产品较纯净、均匀。缺点是反应器生产能力和产品纯度不及本体聚合法，而且，不能采用
连续法
进行生产。悬浮聚合在工业上应用很广。75％的
聚氯乙稀
树脂采用悬浮聚合法，聚苯乙烯也主要采用悬浮聚合法生产。反应器也逐渐大型化。
乳液聚合法
乳液聚合是指借助
乳化剂
的作用，在机械搅拌或振荡下，单体在水中形成乳液而进行的聚合.乳液聚合反应产物为
胶乳
，可直接应用，也可以把胶乳破坏，经洗涤、干燥等后处理工序，得粉状或针状聚合物。乳液聚合可以在较高的反应速度下，获得较高分子量的聚合物，物料的粘度低，易于传热和混合，生产容易控制，残留单体容易除去。乳液聚合的缺点是聚合过程中加入的乳化剂等影响制品性能。为得到固体聚合物，耗用经过凝聚、分离、洗涤等工艺过程。反应器的生产能力比本体聚合法低。
溶液聚合法
溶液聚合是单体溶于适当溶剂中进行的聚合反应。形成的聚合物有时溶于溶剂，属于典型的溶液聚合，产品可做涂料或胶粘剂。如果聚合物不溶于溶剂，称为
沉淀聚合
或
淤浆聚合
，如生产固体聚合物需经沉淀、过滤、洗涤、干燥才成为成品。在溶液聚合中，生产操作和反应温度都易于控制，但都需要回收溶剂。工业溶液聚合可采用连续法合间歇法，大规模生产常采用连续法，如聚丙烯等。参考资料：
⑷ 蛋白纯化填料有哪几种其应用特点是什么
PurKineHis-TagNi-IDAResin PurKine组氨酸标签Ni【镍】-IDA树脂 Abbkine BMR20000
PurKineHis-TagCu-IDAResin PurKine组氨酸标签Cu【铜】-IDA树脂 Abbkine BMR20040
PurKineGST-TagGlutathioneResin PurKine谷胱甘肽S转移酶标签谷胱甘肽树脂 Abbkine BMR20100
PurKineMBP-TagDextrinResin6FF PurKine麦芽糖结合蛋白标签糊精树脂（6%交联） Abbkine BMR20206
PurKineBiotin-TagStreptavidinResin6FF PurKine生物素标签链霉亲和素树脂（6%交联） Abbkine BMR20306
PurKineBiotin- PurKine生物素标签链霉亲和素预装柱（6%交联） Abbkine BMC20306
PurKineStrepII-TagStrep-TactinResin4FF PurKineStrepII标签Strep-Tactin树脂（4%交联） Abbkine BMR20400
PurKineProteinAResin PurKine蛋白A树脂 Abbkine BMR20500
PurKineProteinGResin PurKine蛋白G树脂 Abbkine BMR20600
PurKineProteinA/GResin4FF PurKine蛋白A/G树脂（4%交联） Abbkine BMR20704
PurKineProteinLResin PurKine蛋白L树脂 Abbkine BMR20800
PurKineProteinATResin4FF PurKine蛋白AT树脂（4%交联） Abbkine BMR20904
PurKine抗体纯化SulfoLink树脂 Abbkine BMR21000
-ActivatedResin4FF PurKine抗体纯化NHS-激活树脂（4%交联） Abbkine BMR21100
PurKineHeparinResin6FF PurKine肝素树脂（6%交联） Abbkine BMR21206
PurKineBenzamidineResin4FF PurKine苯甲脒树脂（4%交联） Abbkine BMR21306
PurKineEndotoxinRemovalResin PurKine内毒素清除树脂 Abbkine BMR21400
⑸ 蛋白树脂是什么化学性质稳定吗
蛋白树脂通常是指受热后有软化或熔融范围，软化时在外力作用下有流动倾内向，常温下是固态、半固容态，有时也可以是液态的有机聚合物。严格来讲，树脂是一种酚醛结构的化学物质，种类有很多，广泛应用于我们的轻工业和重工业当中，我们日常的生活当中也经常时候到，比如塑料、树脂眼镜，涂料、松香。
树脂有天然树脂和合成树脂之分。天然树脂是指由自然界中动植物分泌物所得的无定形有机物质，如松香、琥珀、虫胶等。合成树脂是指由简单有机物经化学合成或某些天然产物经化学反应而得到的树脂产物。
化学性质很稳定。 希望对你有所帮助
⑹ 蛋白纯化的原理是什么
蛋白质分离纯化常用方法有： 1、沉淀， 2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离
蛋白质的分离纯化在生物化学研究应用中使用广泛，是一项重要的操作技术。 一个典型的真核细胞可以包含数以千计的不同蛋白质，一些含量十分丰富，一些仅含有几个拷贝。为了研究某一个蛋白质，必须首先将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。利用各种蛋白间的相似性来除去非蛋白物质的污染，而利用各蛋白质的差异将目的蛋白从其他蛋白中纯化出来。每种蛋白间的大小、形状、电荷、疏水性、溶解度和生物学活性都会有差异，利用这些差异可将蛋白从混合物如大肠杆菌裂解物中提取出来得到重组蛋白。
蛋白的纯化大致分为粗分离阶段和精细纯化阶段二个阶段。一般蛋白纯化采用的方法为树脂法。粗分离阶段主要将目的蛋白和其他细胞成分如DNA、RNA等分开，由于此时样本体积大、成分杂，要求所用的树脂高容量、高流速、颗粒大、粒径分布宽．
⑺ 蛋白纯化产品哪家公司好
西安蓝晓科技新材料股份有限公司 在环保领域坚持新技术的研究和开发。不断完善产品性能，优化产品应用技术。值得广大客户的信任。西安蓝晓科技新材料股份有限公司为中国离子交换与吸附树脂行业协会副理事长单位致力于分离纯化材料及系统技术,为用户提供分离纯化完整解决方案.
⑻ 蛋白纯化所说的填料是否就是树脂
从方法上来讲，主要是亲和层析、离子交换、分子排阻（分子筛）、疏水层析和反相层析这5种；但具体到每个实验，就会根据您的实验目的（蛋白的纯度、活性、量产以及用途的不同），以及蛋白本身的性质不同（真核或原核、水溶性、稳定性、有无修饰、理化性质等），来设计合理的纯化方法，进而选择不同类型、分辨率和性价比的填料。
一般科研实验室，有限考虑亲和层析填料，若有更高的纯度要求，再考虑不同分辨率的离子交换或分子筛填料。
蛋白纯化，GE的填料是最丰富，也是最稳定的，你可以参考最新的GE 凝胶选择指南。
如，我在文库钟搜的2014版的：
http://wenku..com/link?url=XIgERGPVdEqYRPs-_IG_-
⑼ 做ni柱蛋白纯化时加树脂0.5ml可以么
Ni离氢氧根离反应氢氧化镍沉淀所Ni柱需要先用EDTA螯合掉镍离再用氢氧化钠冲洗避免沉淀物质堵塞柱
另外罗氏产 cOmplete His 直接用NaOH冲洗
⑽ 蛋白质纯化所用的柱子有几种，分别有什么作用
一、沉淀法
1、 盐析
实验原理：中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜。
蛋白质易溶于水，因为其分子的-COOH -NH2和-OH都是亲水基团，这些基团与极性水分子相互作用形成水化层，包围于蛋白质分子周围形成1~100 nm大小的亲水胶体，从而削弱了蛋白质分子之间的作用力。当大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的 SO42- 和NH4+）有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之"失水"，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。
2、等电点沉淀法：
实验原理：利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。
在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。
注意点：不同的蛋白质，具有不同的等电点。同一种蛋白质在不同条件下，等电点不同。
3、有机溶剂沉淀法
实验原理：加入有机溶剂使水溶液的介电常数降低，因而增加了两个相反电荷基团之间的吸引力，促进了蛋白质分子的聚集和沉淀。
有机溶剂引起蛋白质沉淀的另一种解释认为与盐析相似，有机溶剂与蛋白质争夺水化水，致使蛋白质脱除水化膜，而易于聚集形成沉淀。
影响因素：(一)有机溶剂的选择 (二)温度的控制 (三)pH值 (四)离子强度
用此法析出的沉淀一般比盐析法易过滤或离心沉降，分离后的蛋白质沉淀应立即用水或者缓冲液溶解，以达到降低有机溶剂的浓度的目的。此法在血液制品的制备过程中较多使用。
二、层析
1、离子交换柱层析
实验原理：以离子交换剂为固定相，依据流动相中的组分离子与交换剂上的平衡离子进行可逆交换时的结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。是发展最早的层析技术之一，目前已成为蛋白质分离纯化最常用的手段，是基于蛋白质电荷不同的分离技术。
离子交换层析中，基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成。带有正电荷的称之阴离子交换树脂；而带有负电荷的称之阳离子树脂。阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质，所以这类蛋白质被留在柱子上，然后通过提高洗脱液中的盐浓度等措施，将吸附在柱子上的蛋白质洗脱下来。结合较弱的蛋白质首先被洗脱下来。反之阳离子交换基质结合带有正电荷的蛋白质，结合的蛋白可以通过逐步增加洗脱液中的盐浓度或是提高洗脱液的pH值洗脱下来。
2、疏水相互作用层析
实验原理：根据分子表面疏水性差别来分离蛋白质和多肽等生物大分子的一种较为常用的方法。
蛋白质和多肽等生物大分子的表面常常暴露着一些疏水性基团，我们把这些疏水性基团称为疏水补丁，疏水补丁可以与疏水性层析介质发生疏水性相互作用而结合。不同的分子由于疏水性不同，它们与疏水性层析介质之间的疏水性作用力强弱不同，疏水作用层析就是依据这一原理分离纯化蛋白质和多肽等生物大分子的。
3、亲和层析
实验原理：利用蛋白质能和某些专一分子可逆结合的特性，
当蛋白质溶液通过层析柱时，其中可与亲和载体配基相互作用的受体被吸附剂结合，不被吸附的无关成分则可随流出液通过柱体，从而将吸附蛋白与其他蛋白质分开。此法特异性强，收率高。
4、凝胶层析
实验原理：根据分子大小分离蛋白混合物的最有效的方法之一。混合物随流动相流经装有凝胶固定相的层析柱时，其中各物质因分子大小的的不同而被分离的技术。
三、离心
1、速率区带离心法
实验原理根据分离的粒子在离心力作用下，因其在梯度液中沉降速度的不同，离心后具有不同沉降速度的粒子处于不同的密度梯度层内，形成几条分开的样品区带，达到彼此分离的目的。
由于此法是一种不完全的沉降，沉降受物质本身大小的影响较大，一般是应用在物质大小相异而密度相同的情况。容量小，只能用于少量的制备。
2、差速离心法
实验原理：利用样品中各组分沉降系数的差异，对不同的微粒施以不同的离心力，经过多次离心，离心速度逐步加大，将不同的微粒依次沉降，从而实现离心分离。
四、膜分离
1、超滤法
是利用加压膜分离技术，在一定的压力下，使小分子溶质和溶剂穿过一定孔径的特制薄膜，大分子溶质滞留，从而使大分子物质得到部分的纯化。常和离子交换，凝胶过滤联合使用。
2、透析
是利用小分子经过半透膜扩散到水( 或缓冲液) 的原理，将无机盐等小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术，常和盐析，盐溶等方法联合使用。