① 怎样去除蛋清中的鸡卵类粘蛋白
将蛋清溶解在水中
然后用纱布过滤即可
用我的方法就可以！！将蛋清按照1：5的体积溶解在水中，搅拌，过滤即可！！
② 玻尿酸从哪里提炼的
为何这么好?那下面文章内容的介绍一起了解下吧。 对于?您要知道玻尿酸外观是透明、具黏性 的胶状物质，玻尿 酸是一种高分子的多醣体，是由葡萄醛酸-N-乙酸氨基葡萄糖为双糖分子单位组成的直链高分子多醣，平均分子量介于10万到1000万Dalton之间，原本就在人体的皮肤组织中，填充在细胞与胶原纤维的空间中。 玻尿酸提炼之动物组织 要原料是鸡冠和牛眼玻璃体等，用丙酮或乙醇将原料脱脂、脱水，用蒸馏水浸泡、过滤，然后以氯化钠水溶液和氯仿溶液处理，之后加入胰蛋白酶保温后得到混合液，最后用离子交换剂进行处理、纯化得到精制的玻尿酸。?这种方法提取率极低，仅1 %左右，分离过程复杂，致使玻尿酸价格昂贵，达 5000 美元/公斤，限制了在化妆品中大的量使用。 玻尿酸提炼之微生物发酵 以葡萄糖作为碳源发酵液。在培养基中发酵 48 小时，发酵结束后，过滤除去菌丝体和杂质，然后用醇沉淀法等简单操作即得到高纯度的产物。?采用发酵法制造的玻尿酸，优点是能按商品设计来设定分子量大小。发酵法的关键在于菌种的选择，目前多选用链球菌、乳酸球菌类等。 玻尿酸提炼之化学合成 采用天然酶聚合反应;首先使用多 糖类聚合物合成透明质酸氧氮杂环戊烯衍生物，然后添加水分解酶，制造出衍生物和酶的复合体，最后在90度摄氏反应液中清除 其中的酶，就合成了玻尿酸。?采用人工合成法 可大大降低透明质酸的制造成本，但结构较不精纯。
③ 从组织细胞中获得酶的粗提取样品常有哪些方法
从动物胰脏中提取胰蛋白酶,一般是用稀酸将胰腺细胞中含有的胰蛋白酶原提取出来,然后根据等电点沉淀的原理将提取液的pH值调至酸性（pH3.0左右）,使大量的酸性蛋白沉淀出来.经硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和弹性蛋白酶原沉淀.沉淀物经水溶解并调至pH8.0,用极少量的胰蛋白酶将胰蛋白酶原激活,同时溶液中的胰凝乳蛋白酶原和弹性蛋白酶原也被激活,三种酶原相互作用过程如下：
也可采用从胰脏中提取出胰蛋白酶原,利用合适的提取溶液的pH值促使胰蛋白酶原部分自溶,并通过溶液中Ca2+的环境,使胰蛋白酶原被开始自溶的少量具有活性的胰蛋白酶所激活,转变为具有活性的胰蛋白酶（胰凝乳蛋白酶原及弹性蛋白酶原亦同时被胰蛋白酶激活成有活性的酶）.
激活后的酶溶液再进一步分离纯化.
〔试剂和器材〕
1、试剂
（1）pH2.3.0乙酸化的水溶液
（2）10%（体积分数）乙酸
（3）2mol/L硫酸
（4）固体硫酸铵
（5）无水CaCl2
（6）结晶胰蛋白酶
（7）25%乙醇溶液(含0.015mol/LHCl 、0.05mol/LCaCl2)
（8）95%（体积分数）乙醇
（9）5mol/L NaOH
（10）丙酮
2、器材
（1）胰脏
（2）组织捣碎机
（3）离心机
（4）磁力搅拌器
（5）透析袋、20目筛网、纱布、水浴锅
（6）烧杯、量筒、刻度吸管、试管、玻璃漏斗
（7）布氏漏斗、抽滤瓶、温度计、滴管、玻璃搅棒、纱布、pH试纸等
〔方法和步骤〕
方法一
1、 胰蛋白酶原的提取
取新鲜胰脏约150g,剥去结缔组织和脂肪,取净重100g,切成碎块,在组织捣碎机中捣碎,并加入2倍体积预冷的pH2.3.0乙酸化水溶液,制成匀浆.浆液倒入500mL烧杯中,用10%（体积分数）乙酸调节pH在2.3.0之间,在5～10℃下提取6h以上,并间隙轻轻搅拌.用4层纱布过滤,尽量挤出滤液.组织残渣中再加入0.5倍体积（约50mL左右）预冷的pH2.3.0乙酸化水溶液再提取一次（放置1～2h）,再用4层纱布过滤.合并两次滤液,用2.5mol/L硫酸调节滤液pH在2.3.0之间,4℃放置4h（pH始终保持在2.3.0）,使提取液中酸性蛋白沉淀析出.提取液用折叠滤纸于玻璃漏斗中自然过滤,收集滤液,量取体积（约200mL左右）.
滤液中加入粉末状固体硫酸铵,使溶液达0.75饱和度（每升滤液加492g,5℃）.放置过夜,使胰蛋白酶原完全析出.次日抽滤,弃滤液,压紧并收集滤饼,即胰蛋白酶原粗品.
2、 胰蛋白酶原的激活
将胰蛋白酶原粗品称重（湿重）,分次加入10倍体积预冷的蒸馏水（按滤饼重量计算）,使滤饼完全溶解（一般情况滤饼中硫酸铵含量约占饼重1/4）.用5mol/L NaOH将溶液调至pH8.0,慢慢地搅拌下加入固体无水CaCl2使溶液的Ca2+终浓度达到0.1mol/L（要减去一部分氯化钙与硫酸铵结合生成硫酸钙的钙离子）.取出2mL溶液用于测定激活前的蛋白含量及酶活性.原溶液中加入5mg结晶胰蛋白酶,轻轻搅拌均匀,25℃放置2～4h,或4℃放置12～16h,使胰蛋白酶原活化.每隔1h取样测定胰蛋白酶活性增长情况,直至酶激活速度变慢或停止增长.一般比活可达到3 500～4 000 BAEE单位/mg.留取2mL溶液用于测定激活后的蛋白质含量和酶活性.激活酶溶液用2mol/L硫酸调pH至2.3.0,滤纸过滤,滤去硫酸钙沉淀,收集滤液,4℃保存备用.
方法二
称取冷冻猪胰脏100g,在2～5℃下解冻,切成小块,用组织捣碎机中绞碎成胰浆,在5～10℃存放24h以上,使胰酶自身活化.胰浆中加入25%（质量分数）乙醇溶液250mL（25%乙醇溶液中加0.015mol/L HCl 、0.05mol/L CaCl2）,捣碎机中捣碎1min.胰浆倒入500mL烧杯中,间隙搅拌,温度20℃左右,活化5～6h.每隔1.5h,吸取2mL活化液用于测定激活后的蛋白质含量和酶活性.
活化反应结束后,胰浆3 500 r/min离心20min,将离心后上清液用二层纱布过滤.滤液置250mL烧杯中,以过滤清液的体积为准,加入粉末状硫酸铵,搅拌溶解,使溶液硫酸铵饱和度为20%.放置 6h后,3 500 r/min离心20min,保存上清液待用,取沉淀.沉淀分别用适量95%乙醇洗涤过滤,再用丙酮洗涤,过滤.最后将沉淀置于表面皿上自然干燥,即得胰蛋白酶粗品Ⅰ.
在上述离心上清液中,加入粉末状硫酸铵,搅拌溶解,使上清液溶液达到55%硫酸铵饱和度,放置 6h后,3 500 r/min离心30min,取离心沉淀,分别用适量95%乙醇、丙酮洗涤,过滤后将沉淀置于表面皿上自然干燥,即得胰蛋白酶粗品Ⅱ.
④ 高中生物的全部显色反应,谢谢
高中生物实验的显色反应(
1.斐林试剂 :配制：1）甲液质量浓度为 0.1g/ml,取10gNaOH溶于蒸馏水,稀释至100ml .2）乙液质量浓度为0.05g/ml,取5gCuSO4溶于蒸馏水,稀释至100ml .用时甲乙两夜等量混合,水浴加热,且必须现配现用.鉴别可溶性还原糖（葡萄糖,果糖,麦芽糖）时产生砖红色沉淀.
2.双缩脲试剂：配制：1）甲液质量浓度为 0.1g/ml,取10gNaOH溶于蒸馏水,稀释至100ml .2）乙液质量浓度为0.01g/ml,取1gCuSO4溶于蒸馏水,稀释至100ml .先加入甲液,再加入乙液.用于检测蛋白质
中的肽键.应注意的是蛋白质一定有肽键,有肽键的不一定是蛋白质,如尿素.鉴定蛋白质时,产生紫色反应.
3.班氏尿糖定性试剂：配制：称取17.4克无水硫酸铜（CuSO4）溶解于100毫升热蒸馏水中,冷却后,稀释到150毫升.称取柠檬酸钠（Na2CO3）100克,加蒸馏水600毫升,加热使之溶解,冷却后,稀释到850毫升.把硫酸铜溶液倾入柠檬酸钠及碳酸钠溶液中,搅匀后即为班氏尿糖定性试剂.使用方法同斐林试剂.
4.苏丹红Ⅲ /Ⅳ：配制：取0.1g苏丹Ⅲ,溶解在20ml95%酒精中.用于鉴定脂肪被苏丹红Ⅲ染为橘黄色,被苏丹红Ⅳ染为红色.鉴定时,先制备临时装片,再进行显微观察.
5.甲基绿吡罗红染色剂：用于观察DNA和RNA在细胞中的分布情况.必须现用现配.DNA遇到甲基绿为蓝绿色,RNA遇到吡罗红为红色.
6.盐酸：配置解离液或改变溶液的PH值.
7.碘液：用于鉴定淀粉的存在,遇到淀粉变为蓝色.（用于光合作用实验）.
8.龙胆紫溶液：用于染色体着色,可将染色体染成紫色,显色反应.
9.醋酸洋红溶液：为碱性染料.与龙胆紫溶液一样,都是用于染色体着色,但它却是将染色体染成红色.
10.层析液:配置：苯+丙酮.用于色素的层析,即将色素在滤纸上分离开.
11.二氧化硅：可使绿叶研磨充分.
12.碳酸钙：防止在研磨时,叶绿体中的色素受到破坏.
13.0.3g/ml的蔗糖溶液：相当于30%的蔗糖溶液,用于质壁分离实验.不会使细胞致死,且细胞分离后可复原.
14.胰蛋白酶：用于分离蛋白质.用于动物细胞培养时分解组织,使组织细胞分散开,制成细胞悬浮液.
15.秋水仙素：巨毒.人工诱导染色体组加倍.原理：化学诱变因子抑制有丝分裂时纺锤体的形成.
16.氢氧化钠：用于吸收二氧化碳或改变溶液的PH值.用于细胞呼吸.
17.碳酸氢钠：提供二氧化碳.用于细胞光合作用.
18.澄清石灰水：鉴定二氧化碳.
19.溴麝香草酚蓝水溶液：检测二氧化碳.溴麝香草酚蓝水溶液由蓝色变为黄色
20.重铬酸钾的浓硫酸溶液：检测酒精在酸性条件下,酒精使橙色的重铬酸钾的浓硫酸溶液变为灰绿色.用于探究酵母菌的呼吸方式.
21.健那绿染色剂：专一性用于线粒体染色的活细胞染料.将线粒体染成蓝绿色
22.解离液：固定细胞形态,使细胞分散开.
23.95%的酒精溶液：用于提取叶绿体中的色素.用于与15%的盐酸等体积混合后解离根尖.
24.二苯胺：配制：称取1.5g二苯胺,溶于100mL冰醋酸中,再加1.5mL浓硫酸,避光保存.DNA遇二苯胺（沸水浴）会染成蓝色
⑤ 要测胰蛋白酶活，可是植物胰蛋白酶怎么制备啊
反胶束萃取制备胰蛋白酶
胰蛋白酶（EC 3 . 4 . 4 . 4 ）是从猪、牛等哺乳动物胰脏提取的一种以丝氨酸为活性中心的蛋白水解酶，可提高组织、血管的通透性、液化血块、血脓纤维及坏死组织等，用于治疗炎症、溃疡、创伤等引起的脓肿及支气管炎、肺气肿等。
( 1 ）工艺流程
( 2 ）主要步骤
① 制备粗酶液 称取定量粗胰酶，其胰蛋白酶活性为25 . 7U /mg，胰淀粉酶活性为18.4U/mg，胰脂肪酶活性为63.7U/mg。将其用pH 值为5 . 25 、浓度为0．2mol / L 的乙酸-乙酸钠缓冲液溶解，然后进行真空过滤，收集滤液并用磷酸缓冲液进行稀释，使胰蛋白酶活性为3-10U / mg ，备用。
② 制备反胶束 将AOT置于100 ℃ 烘箱中干燥至恒重，放入干燥器中冷却至室温。然后称取44.4369 置于配制罐中，加入10L异辛烷，在搅拌下使其形成均匀的分散液，再加入定量蒸馏水，在200r/min的转速下处理2h ，获得浓度为0 .lmol / L 的透明AOT-异辛烷反胶束溶液。使用时用异辛烷稀释10 倍。
③ 萃取 将稀释10 倍的AOT-异辛烷反胶束置于萃取器中，按照AOT 异辛烷反胶束：粗酶溶液体积比为（2 -3 ) : 1 的比例加入粗酶溶液萃取3 - 4 次，，在300 - 400r / min 的转速下萃取5 -10min 。如此每次萃取完成后，均进行离心分离，离心机转速为4000 - 6000r / min ，时间10 -15min 收集、合并离心上层清液，进行反萃取，下层萃余液用于制备胰脂肪酶。
④ 反萃取 将荷载胰蛋白酶的AOT -异辛烷反胶束置于萃取器中，在搅拌下加入等体积的反萃取液进行反萃取15 -20min 萃取液为0．02 -0.05mol / L 的NaCI 溶液。如此反萃取3 次，每次萃取完成后，均进行离心分离，离心机转速为4000 -6000r / min,时间为15 -20min 。分别收集、合并离心上层清液和下层反萃取液，前者再生后可再次萃取胰蛋白酶，后者进行超滤浓缩。
⑤ 脱盐、浓缩 将反萃取液置于截留分子量2 万的超滤膜中，在0 . 1 ～0.2MPa 的压力下进行脱盐及浓缩处理，直至处理液体积降低至原液体积的1 / 5 左右时停止，获得脱盐浓缩液。
⑥ 干燥 将浓缩液置于冻干瓶中，在-60～-50 ℃ 、真空度为25～5OMPa 的条件下干燥24h ，获得纯化胰蛋白酶冻干粉。
( 3 ）主要指标
浅黄色粉末，胰蛋白酶的总萃取率为74 . 2 % ，胰蛋白酶活性为3145 . 3U/ mg ，纯化45 . 16 倍；胰淀粉酶活性为0 . 58U / mg ，降低4 . 66 倍；无脂肪酶活性。
实例234 猪胰中分离核糖核酸酶A、胰蛋白酶、凝乳蛋白酶和激肚释放酶
采用提取、盐析、反胶束、离子交换、凝胶分子筛层析等技术，可从猪胰脏中同时获得核糖核酸酶A 、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和激肤释放酶，有显著的经济效益。
( 1 ）用该方法同时制备上述四种酶的工艺流程
( 2 ）主要步骤
① 提取、盐析 取0.5kg 猪胰，除脂肪及结缔组织后绞碎，加入其3 倍质量的乙酸提取液搅拌提取24h 。提取液温度为4 ℃ ，pH 值为4 . 0 ，硫酸浓度为0．125mol / L 。提取完成后用4 层纱布过滤，收集滤过液约1250-1300mL ，在搅拌下加入约750g 固体硫酸钱溶解，使溶液达到75 ％饱和度。4000r / min 转速离心15min , 分别收集上层清液（约1500mL ）和盐析沉淀物（约40 -45g ）。
② 制备核糖核酸酶A 取收集的上层清液，在搅拌下加入固体硫酸铵溶解，使溶液达到85 ％饱和度。4 000r / min 转速离心15min ，弃清液。将沉淀溶于等体积蒸馏水，用10 ％乙酸钠调节pH 值为6 . 0 ，上用浓度为0 .0lmol / L 、pH6 .0磷酸缓冲液（PBS ) 平衡过的CM - SepharoseFF 柱，CM - SepharoseFF 用量与上柱液体积之比为1 : 5 ( g / mL ）。接着用2 倍树脂床体积的上述平衡缓冲液洗涤荷载核糖核酸酶A 的CM -SepharoseFF 色谱柱后，分别用0．01mol / L 、pH6 ．0和0．lmol / L 、pH7 . 5 磷酸缓冲液进行梯度洗脱，收集活性峰液，调节其pH 值为8 . 0 ，上用0．05mol / L 、pH 8 . 0 磷酸缓冲液平衡的Sephacryls -200 柱，Sephacryls -200 用量与上柱液体积之比为1 : 5 （g/mL ）。然后用同样的缓冲液梯度洗脱，收集活性峰液，进行透析、脱盐、冻干，获得核糖核酸酶A 冻干粉。
③ 制备胰蛋白酶取75 ％饱和度的硫酸钱盐析沉淀，用10 倍蒸馏水溶解，加入盐析沉淀质量30 ％的CaCI ：粉末，调节pH 值为8 . 0 ，再加入5 ～ 10mg 粗胰蛋白酶，于4 ℃ 下激活24h 。过滤除去硫酸钙沉淀，调节滤液pH 值为7 . 8 ，加入定量对氨基苯甲脒－sepharose6B ，搅拌下吸附lh ，纱布过滤，收集滤液用于分离其他酶。将吸附胰蛋白酶的对氨基苯甲眯一S 叩harose6B 树脂用pH 值为7 . 8 、浓度为0 . lmol / L Tris 一0 .05mol / L HCI 的缓冲液（含0 . lmol / L CaC12 ）抽滤洗涤，缓冲液用量为树脂体积的2 倍。洗涤完成后将树脂装柱，用其1 倍体积的相同缓冲液平衡。再用20 倍树脂体积的0 . lmol / L 甲酸-0 . 05mol / L KCI 缓冲液洗脱，洗脱液pH 值为2 . 2 ，洗脱流速为2 ～3 倍树脂体积／h 。收集洗脱活性峰进行透析，冻干，获得胰蛋白酶。
④ 弹性蛋白酶制备取未被对氨基苯甲脒-Sepharose6B 吸附的滤液，对水透析至透析管内产生沉淀时止。用400Or / min 的转速离心15min ，收集上层清液用于制备弹性蛋白酶。沉淀用5 ～ 6 倍体积的Tris-HCI 缓冲液溶解，该缓冲液浓度为0．02mol / L 、pH 值为8 . 8 。将溶解液用稀NaOH 调节pH 值为10 . 4 ，上用上述缓冲液平衡好的DEAE －纤维素柱，溶解液与DEAE -纤维素的比为（5 ～6 ) ： 1 ( mL / g ）。上柱完成后再用同样的缓冲液以2 ～3 倍树脂体积／h 的流速洗涤，缓冲液用量为1 倍树脂体积。弹性蛋白酶在此条件下不被交换，收集洗涤活性峰，对水透析，冻干，即得弹性蛋白酶。比活力2010U / mg ，活力回收10 ％。
⑤ α-糜蛋白酶制备 将制备弹性蛋白酶时的离心清液用乙酸钠调节pH 值为5 ．0，上用0 . lmol / L 、pH 5 . 0 柠檬酸缓冲液平衡的S- SepharoseFF 柱。用2 倍柱体积的、同样缓冲液以3mL / min 洗涤树脂，收集洗涤液待制备激肤释放酶。用300mL 0 . 01～0.05mol / L 、pH5.0柠檬酸缓冲液梯度洗脱，收集活性峰组分( 160 ～200mL ) ，透析，冻干，即得α-糜蛋白酶。
⑥ 胰糜蛋白酶制备 取制备弹性蛋白酶时的离心上层清液，用乙酸钠调节pH 值为3 . 5～ 4 . 0 ，加入等体积0.lmol / L AOT 反胶束，在200r /min 搅拌下萃取5min , 4000r / min 离心5min 。收集上层有机相，萃余液再用等体积0.lmol / L AOT 反胶束重复萃取2 次。合并有机相，加入等体积、含lmol / L KCI 、pH8.0的0.02mol / L 碳酸盐缓冲液，在200r /min 搅拌下反萃取5min , 60 00r/min 离心5min ，收集下层水相，萃余液同法反萃取2 次。合并反萃取液，对水透析脱盐，冻干，得胰糜蛋白酶。
⑦ 激肽释放酶制备 取用0.01mol/ L 、pH 5.0柠檬酸缓冲液洗涤S-SepharoseFF 柱的洗涤液，用柠檬酸调节pH 值为4 . 5 ，按洗涤液：丙酮=1：0.35 的比例加入丙酮，于-4 ℃ 冰箱中放置2h , 过滤。滤液中加入乙酸钠和NaCI ，使其浓度分别达到0.O65mol / L 和0.035mol / L 。继续加入丙酮，使体积比达到65 ％。抽滤，滤饼用少量蒸馏水溶解，用稀乙酸调节pH 值为4 . 2 ，再次产生沉淀。抽滤，滤饼用少量蒸馏水溶解后用稀乙酸钠调节pH 值为6 . 8 ，对水透析脱盐后上用浓度为0.1mol / L 、pH6 . 8 磷酸缓冲液平衡的轻基磷灰石柱，上柱液与经基磷灰石的比为（5 ～ 6 )：l ( mL / g ）。用0 . 01 ～0.2mol/L 、pH6 . 8 磷酸缓冲液以1～ 1 . 5 倍树脂柱体积／h 进行梯度洗脱，洗脱液用量约为上柱液体积的1～1 . 5 倍。收集活性峰组分，对水透析脱盐后加到经过重新平衡的另一羟基磷灰石柱上，改用0.05 ～0.2mol / L 、pH6 . 8 磷酸缓冲液进行梯度洗脱。收集活性峰组分，再次对水透析脱盐后，冻干，获得激肽释放酶。
( 3 ）主要指标
核糖核酸酶A 的活力回收≥75 。％，比活力为71000U/mg；胰蛋白酶的活力回收≥60 % ，比活力为23750U / mg ；弹性蛋白酶的活力回收≥10 % ，比活力为2010 U / mg ；胰糜蛋白酶活力回收≥70 % ，比活力为150U / mg ；胰激肤释放酶活力回收≥6 % ，比活力为130U / mg 。
⑥ 胰蛋白酶可以用斐林试剂和蒸馏水检测吗
菲林乙液稀释得双缩脲乙液，再和菲林甲液混合得双缩脲，可以的
⑦ 实验《胰蛋白酶活力的测定》思考题 急急急急急!!!会的帮忙！！谢谢~~
一、 在本实验中的对照组是为了证明在酸性条件下，胰蛋白酶无法催化酪蛋白水解；空白对照是要排除蒸馏水能与Folin试剂产生蓝色这种可能的存在。
二、 稀释的酶溶液不能长期使用。因为酶的活性并不能长期保持，放置时间过长会导致酶活性丧失而引起较大实验误差，甚至无法完成实验。
三、
胰蛋白酶一定要刚提取的新鲜酶；
要在酶的最适温度40℃下反应；
要在酶的最适PH为7.5调节下反应；
催化反应的时间控制精确；
向1号试管加入三氯醋酸时要快；
加入各种药品的量要精确，特别是酶；
⑧ 各路英雄好汉帮帮忙吧，有斐林试剂（甲液&乙液）和蒸馏水，怎么鉴别胰蛋白酶呢
只要用蒸馏水将斐林试剂中的乙液（0.05g/ml CuSO4溶液)稀释为（0.01g/ml CuSO4溶液),这样就可以得到双缩脲试剂,就可以鉴定胰蛋白酶
⑨ 菲林试剂可否鉴别胰蛋白酶！
生物课本上用菲林测还原糖，双缩脲测蛋白质，胰蛋白酶是蛋白质
⑩ 玻尿酸枕头要套枕套吗
看个人所需
透明质酸，又名玻尿酸，是一种酸性粘多糖。它是肌肤水嫩的重要基础物质，本身也是人体的一种成分，它具有特殊的保水作用，份量更高达其本身重量的100倍，是目前发现的自然界中保湿性最好的物质，被称为理想的天然保湿因子。它可以改善皮肤营养代谢，使皮肤柔嫩、光滑、去皱、增加弹性、防止衰老，在保湿的同时又是良好的透皮吸收促进剂。与其他营养成分配合使用，可以起到促进营养吸收的更理想效果。
合成方法
透明质酸的生产过程和技术决定了质量优劣的差异，所以在使用上一定要是正确来源生产的产品才能有治疗的功效。一般而言，提炼的方法有三种:
1、动物组织：主要原料是鸡冠和牛眼玻璃体等。用丙酮或乙醇将原料脱脂、脱水，用蒸馏水浸泡、过滤，然后以氯化钠水溶液和氯仿溶液处理，之后加入胰蛋白酶保温后得到混合液，最后用离子交换剂进行处理、纯化得到精制的透明质酸。这种方法提取率极低，仅1%左右，分离过程复杂，致使透明质酸价格昂贵，达5000美元/公斤，限制了在化妆品中大的量使用。
2、微生物发酵：以葡萄糖作为碳源发酵液。在培养基中发酵48小时，发酵结束后，过滤除去菌丝体和杂质，然后用醇沉淀法等简单操作即得到高纯度的产物。采用发酵法制造的透明质酸，优点是能按商品设计来设定分子量大小。发酵法的关键在于菌种的选择，多选用链球菌、乳酸球菌类等。
3、化学合成：采用天然酶聚合反应;首先使用多糖类聚合物合成“透明质酸氧氮杂环戊烯衍生物”，然后添加水分解酶，制造出衍生物和酶的复合体，最后在90度摄氏反应液中清除其中的酶，就合成了透明质酸。采用人工合成法可大大降低透明质酸的制造成本，但结构较不精纯。
同样是透明质酸的产品，因为原料来源及制成技术的差别，对效果有明显的影响。产品的浓度不能作为选择产品的参考，纯度、分子量、3D立体结构才会直接影响透明质酸的吸水效果。通常分子量愈大、网状结构愈完整，有最好的吸水效果。坊间保养品、化妆品盛行，但许多业者自制的透明质酸，便宜，可是不一定有效果。甚至有人推行的口服的透明质酸，经过肠胃吸收之后会分解成醣类及氨基酸的小单位分子，还是必须透过自体合成等步骤才能生成在皮肤、结缔组织中，其效果也必须要打折扣。