蒸馏水使酶的活性升高

『壹』 PH,激活剂,抑制剂对酶活性的影响实验报告实验结果及分析

影响酶作用的因素：影响酶促反应的因素常有酶的浓度，底物浓度，pH值，温度，抑制剂，激活剂等.其变化规律有以下特点：

1、酶浓度对酶促反应的影响：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。

2、底物浓度对酶促反应的影响：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著，当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。

3、酶的活性受激活剂或抑制剂的影响。氯离子为唾液淀粉酶的激活剂，铜离子为其抑制剂。激活剂使酶的活性升高，抑制剂使酶活性降低。

(1)蒸馏水使酶的活性升高扩展阅读：

注意事项：

激活剂和抑制剂对于酶活性的影响，常常分不清激活剂，因为加入蒸馏水、NaCl、Na2SO4这3支试管的颜色一致，都是黄色。出现这种现象的原因是酶活性太高了，需要稀释唾液，唾液稀释至加入蒸馏水的试管呈浅红色即可。

这样一来，这3支试管的颜色分别是浅红、黄、浅红，就可以断定Cl-是激活剂。偶尔也有分不清抑制剂的就是加入蒸馏水、CuSO4、Na2SO4这三支试管的颜色一致，都是蓝色。

因为酶活性太低，需要提高酶活性，只要重新制备唾液淀粉酶就行（但是新酶的活性不可太高，否则又分不清激活剂）。最后3支试管的颜色应该是浅红、蓝、浅红，可以断定Cu2+是抑制剂。

『贰』 影响酶活性的因素,为什么要加上蒸馏水

影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。接下来，我们一起来看看上述影响因素中有哪些会影响酶的活性。
1.酶的浓度
假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。
因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。
2.底物浓度
底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。
因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。
3.PH和温度
对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。
因此，PH和温度均影响酶的活性。
4.抑制剂和激活剂
这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。
该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。
因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。

『叁』 影响酶活性的因素,为什么要加上蒸馏水

底物浓度不能影响酶活性。影响酶活性的因素，一定会影响酶促反应的速率，但影响酶促反应的速率的因素不一定影响酶的活性，这是易忽略点也是易错点。pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率;酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。

『肆』 酶的活性变化...

很明显会失去生物活性。因为胃蛋白酶要求PH值是在2.1左右，而蒸馏水显然不符合这一要求！
所以我认为是变性了。
很高兴你能问出这样的问题！

『伍』 测sod酶活性为什么要用双蒸水

呃，双蒸水就是灭菌后的蒸馏水。呃，高温灭菌后的双蒸水对sod活性影响更小些所以采用。因为sod本身含量较少，活性较难测到。一定要用蒸馏水其实也可以。

『陆』 酶能保存在蒸馏水中吗

酶需要的pH和温度都很严格
5C高温和1左右的pH差都可以使酶彻底失活
既不可逆破坏
而低温回的活性抑制答是可逆的
既升温后还可以催化
一般来说酶不会被水破坏
但是纯水中的pH很容易变
所以一般都直接把酶冻在-18C里
或者在缓冲液中

『柒』 高一生物验证酶的催化性试验为什么要加入蒸馏水

让我复来为你释惑：制

当你在做一个生物学实验时，为了得到一个可以让人信服的实验结果，你就必须要注意你的实验的严谨性，而为了说明一样事物的本质，在生物学的试验中，对照试验就是一个很好的说服力。

现在话题回到你的问题:高一生物验证酶的催化性试验为什么要加入蒸馏水？

在你做的验证酶的催化性实验中，当你将酶液与底物放到一块进行反应，得到了反应产物，并且反应还比没加酶液的时候要快要更加容易的发生。
但是这还不能说明是酶催化了底物反应生成产物，不懂的人可能会认为是与酶一起的蒸馏水起到了催化作用。
所以你为了能让那些人明白不是蒸馏水的作用，所以你就要再做一组对照试验：在另一个试管中加入蒸馏水与底物，接着什么事情都没有发生
所以你就可以向那些无知的人大声宣布：真正起作用的是酶，而不是蒸馏水。最后你用实验证明了酶具有催化能力。

以上是我的所有回答

『捌』 在酶的活性及专一性测定实验中每组中蒸馏水分别起什么作用

1、斐林试剂配制：1）甲液质量浓度为0.1g/ml，取溶于蒸馏水，稀释至100ml2）乙液质量浓度为0.05g/ml，取5gCuSO4溶于蒸馏水，稀释至100ml临用时将甲、乙液等量混合作用：鉴定还原性糖：C6H12O6、果糖、麦芽糖、乳糖等。还原性糖与斐林试剂发生作用，生成砖红色沉淀。如用于鉴定组织液中有否还原性糖、糖尿病人尿成分分析、酶专一性探索等。2、双缩脲试剂配制：A液：质量浓度为0.1g/ml，取10gNaOH溶于蒸馏水，稀释至100mlB液：质量浓度为0.01g/ml，取1gCuSO4溶于蒸馏水，稀释至100ml使用时，先加A液，后加B液作用：鉴定蛋白质，蛋白质与双缩脲试剂发生作用，可产生紫色反应。也可用于鉴定多肽。3、苏丹Ⅲ配制：取0.1g苏丹Ⅲ，溶解在20ml95%酒精中作用：鉴定脂肪，脂肪可以被苏丹Ⅲ染成橘黄色（或被苏丹Ⅳ染成红色）。4、质量分数为15%的盐酸和体积分数为95%的酒精溶液的混合液（1：1）。作用：用于洋葱根尖的解离，即使组织中的细胞相互分离开来。能杀死细胞固定。5、层析液配制：由20份石油醚（在60~900C下分馏出来的）、2份丙酮和1份苯混合而成。是一种脂溶性很强的有机溶剂，叶绿体中的色素在层析液中的溶解度不同：溶解度高的随层析液在滤纸上扩散很快；溶解度低的随层析液在滤纸上扩散得慢。代用品：93号汽油、四氯化碳6、SiO2、CaCO3加入少许SiO2是为了研磨得充分；加入少许CaCO3是为了防止在研磨时叶绿体中的色素受到破坏。7、二苯胺配制：称取1.5g二苯胺，溶于100mL冰醋酸中，再加1.5mL浓硫酸，用棕色瓶保存。临用前，在10mL的上述溶液中再加入0.1mL体积分数为0.2%的乙醛溶液。作用：DNA遇二苯胺（沸水浴）会染成蓝色。8、聚乙二醇（PEG）：作为诱导剂使植物细胞融合

『玖』 在在探究PH值对酶的活性影响实验中为什么用蒸馏水而不用生理盐水

蒸馏水更纯净，干扰少。比如，生理盐水中的氯离子对唾液淀粉酶有激活作用。对细胞来说，生理盐水可以提供合适的渗透压，但对酶来说，没有必要。