Ⅰ 可以通过调节ph提纯氨基酸
A．粘胶纤维是指从木材和植物藁杆等纤维素原料中提取的 α-纤维素，或以棉短绒为原料，经加工成纺丝原液，再经湿法纺丝制成的人造纤维，故A错误； B．在等电点时，氨基酸的溶解度最小．因此可以用调节溶液PH值的方法，使不同的氨基酸在各自的等电点结晶析出，以分离或提纯氨基酸，故B正确； C．食物中是否含有蛋白质或蛋白质的含量多少，可用双缩脲试剂检测．在碱性溶液中，双缩脲试剂能与蛋白质反应，形成紫色络合物．由于蛋白质分子中含有许多与双缩脲结构相似的肽键，因此，蛋白质都可以与双缩脲试剂发生反应而使溶液呈现紫色，故C错误； D．三肽中含有3个氨基酸，每一个都有3种选择，所以是3×3×3=27种，故D错误． 故选B．
Ⅱ 纸层析法能有效分离20种氨基酸么
不能
纸层析法是分离色素提取液的
Ⅲ 怎么用液相分离氨基酸啊，不用衍生化方法的，求大神
我没听说过不用衍生可以测定氨基酸的液相方法。
首先就是氨基酸根本没有紫外吸收啊，如果不用衍生你怎么测定呢？衍生肯定是不稳定，毕竟衍生试剂是有活性的，所以精密度试验特别差，这个是没办法的事情。
或者你考虑药典的滴定方法吧，那个可以测出来，不过得一个氨基酸一个氨基酸来测。
Ⅳ 如何从植物中提取氨基酸
先用蛋白酶和肽酶处理得到氨基酸，然后用有机溶剂萃取，再进行分馏。
一，植物中游离氨基酸的提取；
1，烘干材料中游离氨基酸的提取:
从植物的叶片、叶脉及种子中提取游离氨基酸一般先需要干燥处理,叶片、叶脉要在105~110摄氏度杀青,然后60~80摄氏度烘干、粉碎,过40目筛。一些研究者用75%或80%的酒精作溶剂从粉碎原料中提取氨基酸,也有用蒸馏水作萃取溶剂提取,提取的方法是常温或加热到一定温度(小于100摄氏度)用一定体积分数的萃取溶剂浸泡2~6h,或加热回流20~30min,为了使原料中的游离氨基酸尽可能得以溶解,提取过程需重复2~3次,然后合并提取液、过滤,蒸发掉乙醇,既得到了氨基酸粗提液。也有人采用蒸馏水作溶剂超声波提取提取的方法,或在室温下样品用50%乙醇浸泡微波萃取,然后离心过滤,若用氨基酸自动分析仪测定氨基酸的含量,常用2%~5%的磺基水杨酸水溶液浸提。
2，鲜叶片或鲜果肉中游离氨基酸的提取：
鲜叶片或鲜果肉中游离氨基酸的提取鲜叶片或鲜果肉一般用10%CH3COOH研磨或匀浆来进行提取,但由于鲜叶片或鲜果肉中的蛋白酶能水解蛋白质,造成游离氨基酸含量升高,故研磨要在冰浴中进行,新鲜材料中的脂、蛋白质、糖等易被提出,需加入一定的试剂除去。通常用10%三氯乙酸、一定浓度的醋酸铅、磺基水杨酸或95%乙醇加入过夜沉淀,然后离心或过滤的方法除去蛋白质,用乙酸乙酯或乙醚萃取以除去脂类等。
二，游离氨基酸的纯化；
从植物中提取的氨基酸粗提液中含有较多的色素、可溶性糖、有机酸及其他杂质,有必要对氨基酸粗提液进一步进行纯化,以便下一步进行氨基酸含量的测定。
最常用的纯化方法是用732阳离子交换树脂进行纯化。
732阳离子交换树脂在使用前要进行预处理,用一定浓度的盐酸浸泡树脂24h以上,然后用蒸馏水漂洗至中性,为的是除去树脂中的杂质,并使其完全转化成氢型阳离子交换树脂,湿法装柱,注意树脂间不能存有气泡,把氨基酸粗提液经适当浓缩到小体积后,倒入树脂柱中,让其缓慢流入树脂层,当氨基酸植物中游离氨基酸的提取、纯化及分析方法粗提液全部进入树脂后,停留10min,以便使氨基酸充分结合到树脂上,接着用一定量的蒸馏水冲洗树脂,以吸取色素、水溶性糖等杂质,当流出液变清后,用0.5~4mol/L的氨水进行洗脱,收集洗脱液至用茚三酮检测无色为止。把洗脱液用旋转蒸发仪减压浓缩至干。用0.1mol/L盐酸溶解并定容之一定体积即可。该方法氨基酸损失,纯化效果好,故最常用于植物中提取的游离氨基酸的纯化。
也有研究者用活性炭进行纯化,把具有较强吸附能力的活性炭直接加入到氨基酸粗提液中,加热一段时间,然后过滤,以除去色素等,但活性炭对部分氨基酸也能吸附,造成氨基酸的损失
Ⅳ 离子交换层析法是能分离所有的氨基酸吗
首先了解一下离抄子交袭换层析的原理，离子交换层析是用离子交换剂作固定相，利用它与流动相中的离子能进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的层析方法。带电荷量少，亲和力小的先被洗脱下来；带电荷量多，亲和力大的后被洗脱下来。因此氨基酸由于所带电荷量的不同而被逐一洗脱分离开。
Ⅵ 怎样分离糖和氨基酸
等电点沉淀法(蛋白质，氨基酸，属于两性分子，有各自不同的等电点，糖属于中性分子，不会随之PH值的改变而析出）
等电点沉淀法是利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。
在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。等电点时的许多物理性质如黏度、膨胀性、渗透压等都变小，从而有利于悬浮液的过滤。
编辑本段注意
1．不同的蛋白质，具有不同的等电点。在生产过程中应根据分离要求，除去目的产物之外的杂蛋白；若目的产物也是蛋白质，且等电点较高时，可先除去低于等电点的杂蛋白，如细胞色素C的等电点为10．7，在细胞色素C的提取纯化过程中，调pH＝6．0除去酸性蛋白，调pH＝7．5～8．0，除去碱性蛋白。 2．同一种蛋白质在不同条件下，等电点不同。在盐溶液中，蛋白质若结合较多的阳离子，则等电点的pH值升高；因为结合阳离子后，正电荷相对增多，只有pH值升高才能达到等电点状态，如胰岛素在水溶液中的等电点为5．3，在含一定浓锌盐的水—丙酮溶液中的等电点为6；如果改变锌盐的浓度，等电点也会改变。蛋白质若结合较多的阴离子(如C1-、SO42-等)，则等电点移向较低的pH值，因为负电荷相对增多了，只有降低pH值才能达到等电点状态。 3．目的药物成分对pH值的要求。生产中应尽可能避免直接用强酸或强碱调节pH值，以免局部过酸或过碱，而引起目的药物成分蛋白或酶的变性。另外，调节pH值所用的酸或碱应与原溶液中的盐或即将加入的盐相适应，如溶液中含硫酸铵时，可用硫酸或氨水调pH值，如原溶液中含有氯化钠时，可用盐酸或氢氧化钠调pH值。总之，应以尽量不增加新物质为原则。 4．由于各种蛋白质在等电点时，仍存在一定的溶解度，使沉淀不完全，而多数蛋白质的等电点又都十分接近，因此当单独使用等点电沉淀法效果不理想时，可以考虑采用几种方法结合来实现沉淀分离
Ⅶ 纸层析法能有效分离20种氨基酸么
不能
纸层析法是分离色素提取液的
Ⅷ 离子交换层析分离氨基酸混合物的方法是根据氨基酸的什么性质
氨基酸的分离鉴定——纸层析法 一,实验目的 掌握氨基酸纸层析的方法和原理,学会分析待 测样品的氨基酸成分. 二,实验原理 纸层析是以滤纸为惰性支持物的分配层析.滤纸纤维上的羟基具有亲水性,吸附一层水作为固定相,有机溶剂为流动相.当有机相流经固定相时,物质在两相间不断分配而得到分离. 溶质在滤纸上的移动速度用Rf值表示: Rf=原点到层析斑点中心的距离/原点到溶剂前沿的距离 在一定的条件下某种物质的Rf值是常数.Rf值的大小与物质的结构,性质,溶剂系统,层析滤纸的质量和层析温度等因素有关.本实验利用纸层析法分离氨基酸. 三,实验器材 (1)大烧杯(5000mL):1只/组 (2)微量注射器(100 L):1只/ 组. (3)喷雾器:公用. (4)培养皿:1只/组. (5)层析滤纸(长22cm,宽14cm的新华一号滤纸):1张/组. (6)直尺,铅笔:自备. (7)电吹风:1只/组. (8)托盘,针,白线:1套/组. (9)手套:1双/组. (10)塑料薄膜:公用. (11)小烧杯:50mL,1只/组. 四,实验试剂 (1)扩展剂:将4体积正丁醇和1体积冰醋酸放入分液漏斗中,与5体积水混合,充分振荡,静置后分层,弃去下层水层. (2)氨基酸溶液:0.5%的已知氨基酸溶液3种(赖氨酸,苯丙氨酸,缬氨酸),0.5%的待测氨基酸液1种. (3)显色剂:0.1%水合茚三酮正丁醇溶液. 实验试剂 五,实验操作 检查培养皿是否干燥,洁净;若否,将其洗净并置于干燥箱内120℃烘干. (1)平衡:剪一大块塑料薄膜铺在桌面上,将层析缸或大烧杯到置于塑料薄膜上,再把盛有约20mL展层溶液的小烧杯置于倒置的层析缸或大烧杯中,用塑料薄膜密封起来,平衡20min. (2)规划:带上手套,取宽约14cm,高约22cm的层析滤纸一张.在纸的下端距边缘2cm处轻轻用铅笔划一条平行于底边的直线A,在直线上做4个记号,记号之间间隔2cm,这就是原点的位置.另在距左边缘1cm处画一条平行于左边缘的直线B,在B线上以A,B两线的交点为原点标明刻度(以厘米为单位),参见左图. (3)点样:用微量注射器分别取10mL左右的氨基酸样品(每取一个样之前都要用蒸馏水洗涤微量注射器,以免交叉污染),点在这四个位置上.挤一滴点一次,同一位置上需点2～3次,2～3mL/次,每点完一点,立刻用电吹风热风吹干后再点,以保证每点在纸上扩散的直径最大不超过3mm.每人须点4个样,其中3个是已知样,1个是待测样品. (4)层析:用针,线将滤纸缝成筒状,纸的两侧 边缘不能接触且要保持平行,参见图3-3.向培养皿中加入扩展剂,使其液面高度达到1cm左右,将点好样的滤纸筒直立于培养皿中(点样的一端在下,扩展剂的液面在A线下约1cm),罩上大烧杯,仍用塑料薄膜密封.当扩展剂上升到A线时开始计时,每隔一定时间测定一下扩展剂上升的高度,填入表3-1中.当上升到15～18cm,取出滤纸,剪断连线,立即用铅笔描出溶剂前沿线,迅速用电吹风热风吹干. (5)显色:用喷雾器在通风厨中向滤纸上均匀喷上0.1%茚三酮正丁醇溶液,然后立即用热风吹干,即可显出各层析斑点,参见左图. (6)计算各种氨基酸的Rf值,并判断混合样品中都有哪些氨基酸,各人将自己的实验结果贴在实验报告上,见表3-2. (7)以层析时间为横坐标,扩展剂上升高度为纵坐标画图,求出扩展剂上升到18cm时所需要的时间. (8)将微量注射器内外用蒸馏水清洗干净,倒掉用过的展层液和平衡液,将培养皿洗净,整理好桌面上的仪器和试剂
Ⅸ 氨基酸的分离
你试过用蒸馏的方法分离么？析出固体后再都倒进乙醚里，氨基酸是难溶于乙醇和乙醚的，而肌醇易溶于有机溶剂。是溶液的话就那么做，是固态的就直接用乙醚试试。不过要小心，实验时记得戴口罩或是做好通风措施~
你不妨试试看
Ⅹ 层析法分离氨基酸的原理是
二、原理
纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分 配层析法,其中滤纸纤维上吸附的水是固定相 水是固定相,配层析法,其中滤纸纤维上吸附的水是固定相,展层用的有机溶剂是流动相 在层析时,有机溶剂是流动相.展层用的有机溶剂是流动相.在层析时,
将样品点在距滤纸一端约2～的某一处,将样品点在距滤纸一端约 3cm的某一处,的某一处 该点称为原点； 该点称为原点；然后在密闭容器中层析溶剂 沿滤纸的一个方向进行展层,沿滤纸的一个方向进行展层,这样混合氨基 酸在两相中不断分配.由于分配系数（ 酸在两相中不断分配.由于分配系数（Kd） 不同,结果它们分布在滤纸的不同位置上.不同,结果它们分布在滤纸的不同位置上.物质被分离后在纸层析图谱上的位置,物质被分离后在纸层析图谱上的位置,可用 比移值（ 来表示.比移值（Rf）来表示.所谓R 是指在纸层析中,所谓 f,是指在纸层析中,从原点至氨基酸 停留点（又称为层析点）中心的距离（ ） 停留点（又称为层析点）中心的距离（X）与 原点至溶剂前沿的距离（ ）的比值.原点至溶剂前沿的距离（Y）的比值.如图
原点到层析点中心的距离 X Rf = = Y 原点到溶剂前沿的距离
在一定条件下（如温度、展层剂的组成、 在一定条件下（如温度、展层剂的组成、 层析纸质量等不变）,某种物质的R ）,某种物质的 层析纸质量等不变）,某种物质的 f 值是常 因此可作为定性依据.数,因此可作为定性依据.由于氨基酸无色,由于氨基酸无色,可利用茚三酮反应使 氨基酸层析斑点显色,从而作定性分析.氨基酸层析斑点显色,从而作定性分析.本 实验利用纸层析法分离氨基酸.实验利用纸层析法分离氨基酸.