胰蛋白酶蒸餾水

① 怎樣去除蛋清中的雞卵類粘蛋白

將蛋清溶解在水中
然後用紗布過濾即可

用我的方法就可以！！將蛋清按照1：5的體積溶解在水中，攪拌，過濾即可！！

② 玻尿酸從哪裡提煉的

為何這么好?那下面文章內容的介紹一起了解下吧。 對於?您要知道玻尿酸外觀是透明、具黏性 的膠狀物質，玻尿 酸是一種高分子的多醣體，是由葡萄醛酸-N-乙酸氨基葡萄糖為雙糖分子單位組成的直鏈高分子多醣，平均分子量介於10萬到1000萬Dalton之間，原本就在人體的皮膚組織中，填充在細胞與膠原纖維的空間中。 玻尿酸提煉之動物組織 要原料是雞冠和牛眼玻璃體等，用丙酮或乙醇將原料脫脂、脫水，用蒸餾水浸泡、過濾，然後以氯化鈉水溶液和氯仿溶液處理，之後加入胰蛋白酶保溫後得到混合液，最後用離子交換劑進行處理、純化得到精製的玻尿酸。?這種方法提取率極低，僅1 %左右，分離過程復雜，致使玻尿酸價格昂貴，達 5000 美元/公斤，限制了在化妝品中大的量使用。 玻尿酸提煉之微生物發酵 以葡萄糖作為碳源發酵液。在培養基中發酵 48 小時，發酵結束後，過濾除去菌絲體和雜質，然後用醇沉澱法等簡單操作即得到高純度的產物。?採用發酵法製造的玻尿酸，優點是能按商品設計來設定分子量大小。發酵法的關鍵在於菌種的選擇，目前多選用鏈球菌、乳酸球菌類等。 玻尿酸提煉之化學合成 採用天然酶聚合反應;首先使用多 糖類聚合物合成透明質酸氧氮雜環戊烯衍生物，然後添加水分解酶，製造出衍生物和酶的復合體，最後在90度攝氏反應液中清除 其中的酶，就合成了玻尿酸。?採用人工合成法 可大大降低透明質酸的製造成本，但結構較不精純。

③ 從組織細胞中獲得酶的粗提取樣品常有哪些方法

從動物胰臟中提取胰蛋白酶,一般是用稀酸將胰腺細胞中含有的胰蛋白酶原提取出來,然後根據等電點沉澱的原理將提取液的pH值調至酸性（pH3.0左右）,使大量的酸性蛋白沉澱出來.經硫酸銨分級鹽析將胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和彈性蛋白酶原沉澱.沉澱物經水溶解並調至pH8.0,用極少量的胰蛋白酶將胰蛋白酶原激活,同時溶液中的胰凝乳蛋白酶原和彈性蛋白酶原也被激活,三種酶原相互作用過程如下：
也可採用從胰臟中提取出胰蛋白酶原,利用合適的提取溶液的pH值促使胰蛋白酶原部分自溶,並通過溶液中Ca2+的環境,使胰蛋白酶原被開始自溶的少量具有活性的胰蛋白酶所激活,轉變為具有活性的胰蛋白酶（胰凝乳蛋白酶原及彈性蛋白酶原亦同時被胰蛋白酶激活成有活性的酶）.
激活後的酶溶液再進一步分離純化.
〔試劑和器材〕
1、試劑
（1）pH2.3.0乙酸化的水溶液
（2）10%（體積分數）乙酸
（3）2mol/L硫酸
（4）固體硫酸銨
（5）無水CaCl2
（6）結晶胰蛋白酶
（7）25%乙醇溶液(含0.015mol/LHCl 、0.05mol/LCaCl2)
（8）95%（體積分數）乙醇
（9）5mol/L NaOH
（10）丙酮
2、器材
（1）胰臟
（2）組織搗碎機
（3）離心機
（4）磁力攪拌器
（5）透析袋、20目篩網、紗布、水浴鍋
（6）燒杯、量筒、刻度吸管、試管、玻璃漏斗
（7）布氏漏斗、抽濾瓶、溫度計、滴管、玻璃攪棒、紗布、pH試紙等
〔方法和步驟〕
方法一
1、 胰蛋白酶原的提取
取新鮮胰臟約150g,剝去結締組織和脂肪,取凈重100g,切成碎塊,在組織搗碎機中搗碎,並加入2倍體積預冷的pH2.3.0乙酸化水溶液,製成勻漿.漿液倒入500mL燒杯中,用10%（體積分數）乙酸調節pH在2.3.0之間,在5～10℃下提取6h以上,並間隙輕輕攪拌.用4層紗布過濾,盡量擠出濾液.組織殘渣中再加入0.5倍體積（約50mL左右）預冷的pH2.3.0乙酸化水溶液再提取一次（放置1～2h）,再用4層紗布過濾.合並兩次濾液,用2.5mol/L硫酸調節濾液pH在2.3.0之間,4℃放置4h（pH始終保持在2.3.0）,使提取液中酸性蛋白沉澱析出.提取液用折疊濾紙於玻璃漏斗中自然過濾,收集濾液,量取體積（約200mL左右）.
濾液中加入粉末狀固體硫酸銨,使溶液達0.75飽和度（每升濾液加492g,5℃）.放置過夜,使胰蛋白酶原完全析出.次日抽濾,棄濾液,壓緊並收集濾餅,即胰蛋白酶原粗品.
2、 胰蛋白酶原的激活
將胰蛋白酶原粗品稱重（濕重）,分次加入10倍體積預冷的蒸餾水（按濾餅重量計算）,使濾餅完全溶解（一般情況濾餅中硫酸銨含量約占餅重1/4）.用5mol/L NaOH將溶液調至pH8.0,慢慢地攪拌下加入固體無水CaCl2使溶液的Ca2+終濃度達到0.1mol/L（要減去一部分氯化鈣與硫酸銨結合生成硫酸鈣的鈣離子）.取出2mL溶液用於測定激活前的蛋白含量及酶活性.原溶液中加入5mg結晶胰蛋白酶,輕輕攪拌均勻,25℃放置2～4h,或4℃放置12～16h,使胰蛋白酶原活化.每隔1h取樣測定胰蛋白酶活性增長情況,直至酶激活速度變慢或停止增長.一般比活可達到3 500～4 000 BAEE單位/mg.留取2mL溶液用於測定激活後的蛋白質含量和酶活性.激活酶溶液用2mol/L硫酸調pH至2.3.0,濾紙過濾,濾去硫酸鈣沉澱,收集濾液,4℃保存備用.
方法二
稱取冷凍豬胰臟100g,在2～5℃下解凍,切成小塊,用組織搗碎機中絞碎成胰漿,在5～10℃存放24h以上,使胰酶自身活化.胰漿中加入25%（質量分數）乙醇溶液250mL（25%乙醇溶液中加0.015mol/L HCl 、0.05mol/L CaCl2）,搗碎機中搗碎1min.胰漿倒入500mL燒杯中,間隙攪拌,溫度20℃左右,活化5～6h.每隔1.5h,吸取2mL活化液用於測定激活後的蛋白質含量和酶活性.
活化反應結束後,胰漿3 500 r/min離心20min,將離心後上清液用二層紗布過濾.濾液置250mL燒杯中,以過濾清液的體積為准,加入粉末狀硫酸銨,攪拌溶解,使溶液硫酸銨飽和度為20%.放置 6h後,3 500 r/min離心20min,保存上清液待用,取沉澱.沉澱分別用適量95%乙醇洗滌過濾,再用丙酮洗滌,過濾.最後將沉澱置於表面皿上自然乾燥,即得胰蛋白酶粗品Ⅰ.
在上述離心上清液中,加入粉末狀硫酸銨,攪拌溶解,使上清液溶液達到55%硫酸銨飽和度,放置 6h後,3 500 r/min離心30min,取離心沉澱,分別用適量95%乙醇、丙酮洗滌,過濾後將沉澱置於表面皿上自然乾燥,即得胰蛋白酶粗品Ⅱ.

④ 高中生物的全部顯色反應,謝謝

高中生物實驗的顯色反應(
1.斐林試劑 :配製：1）甲液質量濃度為 0.1g/ml,取10gNaOH溶於蒸餾水,稀釋至100ml .2）乙液質量濃度為0.05g/ml,取5gCuSO4溶於蒸餾水,稀釋至100ml .用時甲乙兩夜等量混合,水浴加熱,且必須現配現用.鑒別可溶性還原糖（葡萄糖,果糖,麥芽糖）時產生磚紅色沉澱.
2.雙縮脲試劑：配製：1）甲液質量濃度為 0.1g/ml,取10gNaOH溶於蒸餾水,稀釋至100ml .2）乙液質量濃度為0.01g/ml,取1gCuSO4溶於蒸餾水,稀釋至100ml .先加入甲液,再加入乙液.用於檢測蛋白質
中的肽鍵.應注意的是蛋白質一定有肽鍵,有肽鍵的不一定是蛋白質,如尿素.鑒定蛋白質時,產生紫色反應.
3.班氏尿糖定性試劑：配製：稱取17.4克無水硫酸銅（CuSO4）溶解於100毫升熱蒸餾水中,冷卻後,稀釋到150毫升.稱取檸檬酸鈉（Na2CO3）100克,加蒸餾水600毫升,加熱使之溶解,冷卻後,稀釋到850毫升.把硫酸銅溶液傾入檸檬酸鈉及碳酸鈉溶液中,攪勻後即為班氏尿糖定性試劑.使用方法同斐林試劑.
4.蘇丹紅Ⅲ /Ⅳ：配製：取0.1g蘇丹Ⅲ,溶解在20ml95%酒精中.用於鑒定脂肪被蘇丹紅Ⅲ染為橘黃色,被蘇丹紅Ⅳ染為紅色.鑒定時,先制備臨時裝片,再進行顯微觀察.
5.甲基綠吡羅紅染色劑：用於觀察DNA和RNA在細胞中的分布情況.必須現用現配.DNA遇到甲基綠為藍綠色,RNA遇到吡羅紅為紅色.
6.鹽酸：配置解離液或改變溶液的PH值.
7.碘液：用於鑒定澱粉的存在,遇到澱粉變為藍色.（用於光合作用實驗）.
8.龍膽紫溶液：用於染色體著色,可將染色體染成紫色,顯色反應.
9.醋酸洋紅溶液：為鹼性染料.與龍膽紫溶液一樣,都是用於染色體著色,但它卻是將染色體染成紅色.
10.層析液:配置：苯+丙酮.用於色素的層析,即將色素在濾紙上分離開.
11.二氧化硅：可使綠葉研磨充分.
12.碳酸鈣：防止在研磨時,葉綠體中的色素受到破壞.
13.0.3g/ml的蔗糖溶液：相當於30%的蔗糖溶液,用於質壁分離實驗.不會使細胞致死,且細胞分離後可復原.
14.胰蛋白酶：用於分離蛋白質.用於動物細胞培養時分解組織,使組織細胞分散開,製成細胞懸浮液.
15.秋水仙素：巨毒.人工誘導染色體組加倍.原理：化學誘變因子抑制有絲分裂時紡錘體的形成.
16.氫氧化鈉：用於吸收二氧化碳或改變溶液的PH值.用於細胞呼吸.
17.碳酸氫鈉：提供二氧化碳.用於細胞光合作用.
18.澄清石灰水：鑒定二氧化碳.
19.溴麝香草酚藍水溶液：檢測二氧化碳.溴麝香草酚藍水溶液由藍色變為黃色
20.重鉻酸鉀的濃硫酸溶液：檢測酒精在酸性條件下,酒精使橙色的重鉻酸鉀的濃硫酸溶液變為灰綠色.用於探究酵母菌的呼吸方式.
21.健那綠染色劑：專一性用於線粒體染色的活細胞染料.將線粒體染成藍綠色
22.解離液：固定細胞形態,使細胞分散開.
23.95%的酒精溶液：用於提取葉綠體中的色素.用於與15%的鹽酸等體積混合後解離根尖.
24.二苯胺：配製：稱取1.5g二苯胺,溶於100mL冰醋酸中,再加1.5mL濃硫酸,避光保存.DNA遇二苯胺（沸水浴）會染成藍色

⑤ 要測胰蛋白酶活，可是植物胰蛋白酶怎麼制備啊

反膠束萃取制備胰蛋白酶
胰蛋白酶（EC 3 . 4 . 4 . 4 ）是從豬、牛等哺乳動物胰臟提取的一種以絲氨酸為活性中心的蛋白水解酶，可提高組織、血管的通透性、液化血塊、血膿纖維及壞死組織等，用於治療炎症、潰瘍、創傷等引起的膿腫及支氣管炎、肺氣腫等。
( 1 ）工藝流程
( 2 ）主要步驟
① 制備粗酶液 稱取定量粗胰酶，其胰蛋白酶活性為25 . 7U /mg，胰澱粉酶活性為18.4U/mg，胰脂肪酶活性為63.7U/mg。將其用pH 值為5 . 25 、濃度為0．2mol / L 的乙酸-乙酸鈉緩沖液溶解，然後進行真空過濾，收集濾液並用磷酸緩沖液進行稀釋，使胰蛋白酶活性為3-10U / mg ，備用。
② 制備反膠束 將AOT置於100 ℃ 烘箱中乾燥至恆重，放入乾燥器中冷卻至室溫。然後稱取44.4369 置於配製罐中，加入10L異辛烷，在攪拌下使其形成均勻的分散液，再加入定量蒸餾水，在200r/min的轉速下處理2h ，獲得濃度為0 .lmol / L 的透明AOT-異辛烷反膠束溶液。使用時用異辛烷稀釋10 倍。
③ 萃取 將稀釋10 倍的AOT-異辛烷反膠束置於萃取器中，按照AOT 異辛烷反膠束：粗酶溶液體積比為（2 -3 ) : 1 的比例加入粗酶溶液萃取3 - 4 次，，在300 - 400r / min 的轉速下萃取5 -10min 。如此每次萃取完成後，均進行離心分離，離心機轉速為4000 - 6000r / min ，時間10 -15min 收集、合並離心上層清液，進行反萃取，下層萃余液用於制備胰脂肪酶。
④ 反萃取 將荷載胰蛋白酶的AOT -異辛烷反膠束置於萃取器中，在攪拌下加入等體積的反萃取液進行反萃取15 -20min 萃取液為0．02 -0.05mol / L 的NaCI 溶液。如此反萃取3 次，每次萃取完成後，均進行離心分離，離心機轉速為4000 -6000r / min,時間為15 -20min 。分別收集、合並離心上層清液和下層反萃取液，前者再生後可再次萃取胰蛋白酶，後者進行超濾濃縮。
⑤ 脫鹽、濃縮 將反萃取液置於截留分子量2 萬的超濾膜中，在0 . 1 ～0.2MPa 的壓力下進行脫鹽及濃縮處理，直至處理液體積降低至原液體積的1 / 5 左右時停止，獲得脫鹽濃縮液。
⑥ 乾燥 將濃縮液置於凍干瓶中，在-60～-50 ℃ 、真空度為25～5OMPa 的條件下乾燥24h ，獲得純化胰蛋白酶凍乾粉。
( 3 ）主要指標
淺黃色粉末，胰蛋白酶的總萃取率為74 . 2 % ，胰蛋白酶活性為3145 . 3U/ mg ，純化45 . 16 倍；胰澱粉酶活性為0 . 58U / mg ，降低4 . 66 倍；無脂肪酶活性。
實例234 豬胰中分離核糖核酸酶A、胰蛋白酶、凝乳蛋白酶和激肚釋放酶
採用提取、鹽析、反膠束、離子交換、凝膠分子篩層析等技術，可從豬胰臟中同時獲得核糖核酸酶A 、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和激膚釋放酶，有顯著的經濟效益。
( 1 ）用該方法同時制備上述四種酶的工藝流程
( 2 ）主要步驟
① 提取、鹽析 取0.5kg 豬胰，除脂肪及結締組織後絞碎，加入其3 倍質量的乙酸提取液攪拌提取24h 。提取液溫度為4 ℃ ，pH 值為4 . 0 ，硫酸濃度為0．125mol / L 。提取完成後用4 層紗布過濾，收集濾過液約1250-1300mL ，在攪拌下加入約750g 固體硫酸錢溶解，使溶液達到75 ％飽和度。4000r / min 轉速離心15min , 分別收集上層清液（約1500mL ）和鹽析沉澱物（約40 -45g ）。
② 制備核糖核酸酶A 取收集的上層清液，在攪拌下加入固體硫酸銨溶解，使溶液達到85 ％飽和度。4 000r / min 轉速離心15min ，棄清液。將沉澱溶於等體積蒸餾水，用10 ％乙酸鈉調節pH 值為6 . 0 ，上用濃度為0 .0lmol / L 、pH6 .0磷酸緩沖液（PBS ) 平衡過的CM - SepharoseFF 柱，CM - SepharoseFF 用量與上柱液體積之比為1 : 5 ( g / mL ）。接著用2 倍樹脂床體積的上述平衡緩沖液洗滌荷載核糖核酸酶A 的CM -SepharoseFF 色譜柱後，分別用0．01mol / L 、pH6 ．0和0．lmol / L 、pH7 . 5 磷酸緩沖液進行梯度洗脫，收集活性峰液，調節其pH 值為8 . 0 ，上用0．05mol / L 、pH 8 . 0 磷酸緩沖液平衡的Sephacryls -200 柱，Sephacryls -200 用量與上柱液體積之比為1 : 5 （g/mL ）。然後用同樣的緩沖液梯度洗脫，收集活性峰液，進行透析、脫鹽、凍干，獲得核糖核酸酶A 凍乾粉。
③ 制備胰蛋白酶取75 ％飽和度的硫酸錢鹽析沉澱，用10 倍蒸餾水溶解，加入鹽析沉澱質量30 ％的CaCI ：粉末，調節pH 值為8 . 0 ，再加入5 ～ 10mg 粗胰蛋白酶，於4 ℃ 下激活24h 。過濾除去硫酸鈣沉澱，調節濾液pH 值為7 . 8 ，加入定量對氨基苯甲脒－sepharose6B ，攪拌下吸附lh ，紗布過濾，收集濾液用於分離其他酶。將吸附胰蛋白酶的對氨基苯甲眯一S 叩harose6B 樹脂用pH 值為7 . 8 、濃度為0 . lmol / L Tris 一0 .05mol / L HCI 的緩沖液（含0 . lmol / L CaC12 ）抽濾洗滌，緩沖液用量為樹脂體積的2 倍。洗滌完成後將樹脂裝柱，用其1 倍體積的相同緩沖液平衡。再用20 倍樹脂體積的0 . lmol / L 甲酸-0 . 05mol / L KCI 緩沖液洗脫，洗脫液pH 值為2 . 2 ，洗脫流速為2 ～3 倍樹脂體積／h 。收集洗脫活性峰進行透析，凍干，獲得胰蛋白酶。
④ 彈性蛋白酶制備取未被對氨基苯甲脒-Sepharose6B 吸附的濾液，對水透析至透析管內產生沉澱時止。用400Or / min 的轉速離心15min ，收集上層清液用於制備彈性蛋白酶。沉澱用5 ～ 6 倍體積的Tris-HCI 緩沖液溶解，該緩沖液濃度為0．02mol / L 、pH 值為8 . 8 。將溶解液用稀NaOH 調節pH 值為10 . 4 ，上用上述緩沖液平衡好的DEAE －纖維素柱，溶解液與DEAE -纖維素的比為（5 ～6 ) ： 1 ( mL / g ）。上柱完成後再用同樣的緩沖液以2 ～3 倍樹脂體積／h 的流速洗滌，緩沖液用量為1 倍樹脂體積。彈性蛋白酶在此條件下不被交換，收集洗滌活性峰，對水透析，凍干，即得彈性蛋白酶。比活力2010U / mg ，活力回收10 ％。
⑤ α-糜蛋白酶制備 將制備彈性蛋白酶時的離心清液用乙酸鈉調節pH 值為5 ．0，上用0 . lmol / L 、pH 5 . 0 檸檬酸緩沖液平衡的S- SepharoseFF 柱。用2 倍柱體積的、同樣緩沖液以3mL / min 洗滌樹脂，收集洗滌液待制備激膚釋放酶。用300mL 0 . 01～0.05mol / L 、pH5.0檸檬酸緩沖液梯度洗脫，收集活性峰組分( 160 ～200mL ) ，透析，凍干，即得α-糜蛋白酶。
⑥ 胰糜蛋白酶制備 取制備彈性蛋白酶時的離心上層清液，用乙酸鈉調節pH 值為3 . 5～ 4 . 0 ，加入等體積0.lmol / L AOT 反膠束，在200r /min 攪拌下萃取5min , 4000r / min 離心5min 。收集上層有機相，萃余液再用等體積0.lmol / L AOT 反膠束重復萃取2 次。合並有機相，加入等體積、含lmol / L KCI 、pH8.0的0.02mol / L 碳酸鹽緩沖液，在200r /min 攪拌下反萃取5min , 60 00r/min 離心5min ，收集下層水相，萃余液同法反萃取2 次。合並反萃取液，對水透析脫鹽，凍干，得胰糜蛋白酶。
⑦ 激肽釋放酶制備 取用0.01mol/ L 、pH 5.0檸檬酸緩沖液洗滌S-SepharoseFF 柱的洗滌液，用檸檬酸調節pH 值為4 . 5 ，按洗滌液：丙酮=1：0.35 的比例加入丙酮，於-4 ℃ 冰箱中放置2h , 過濾。濾液中加入乙酸鈉和NaCI ，使其濃度分別達到0.O65mol / L 和0.035mol / L 。繼續加入丙酮，使體積比達到65 ％。抽濾，濾餅用少量蒸餾水溶解，用稀乙酸調節pH 值為4 . 2 ，再次產生沉澱。抽濾，濾餅用少量蒸餾水溶解後用稀乙酸鈉調節pH 值為6 . 8 ，對水透析脫鹽後上用濃度為0.1mol / L 、pH6 . 8 磷酸緩沖液平衡的輕基磷灰石柱，上柱液與經基磷灰石的比為（5 ～ 6 )：l ( mL / g ）。用0 . 01 ～0.2mol/L 、pH6 . 8 磷酸緩沖液以1～ 1 . 5 倍樹脂柱體積／h 進行梯度洗脫，洗脫液用量約為上柱液體積的1～1 . 5 倍。收集活性峰組分，對水透析脫鹽後加到經過重新平衡的另一羥基磷灰石柱上，改用0.05 ～0.2mol / L 、pH6 . 8 磷酸緩沖液進行梯度洗脫。收集活性峰組分，再次對水透析脫鹽後，凍干，獲得激肽釋放酶。
( 3 ）主要指標
核糖核酸酶A 的活力回收≥75 。％，比活力為71000U/mg；胰蛋白酶的活力回收≥60 % ，比活力為23750U / mg ；彈性蛋白酶的活力回收≥10 % ，比活力為2010 U / mg ；胰糜蛋白酶活力回收≥70 % ，比活力為150U / mg ；胰激膚釋放酶活力回收≥6 % ，比活力為130U / mg 。

⑥ 胰蛋白酶可以用斐林試劑和蒸餾水檢測嗎

菲林乙液稀釋得雙縮脲乙液，再和菲林甲液混合得雙縮脲，可以的

⑦ 實驗《胰蛋白酶活力的測定》思考題 急急急急急!!!會的幫忙！！謝謝~~

一、 在本實驗中的對照組是為了證明在酸性條件下，胰蛋白酶無法催化酪蛋白水解；空白對照是要排除蒸餾水能與Folin試劑產生藍色這種可能的存在。
二、 稀釋的酶溶液不能長期使用。因為酶的活性並不能長期保持，放置時間過長會導致酶活性喪失而引起較大實驗誤差，甚至無法完成實驗。
三、
 胰蛋白酶一定要剛提取的新鮮酶；
 要在酶的最適溫度40℃下反應；
 要在酶的最適PH為7.5調節下反應；
 催化反應的時間控制精確；
 向1號試管加入三氯醋酸時要快；
 加入各種葯品的量要精確，特別是酶；

⑧ 各路英雄好漢幫幫忙吧，有斐林試劑（甲液&乙液）和蒸餾水，怎麼鑒別胰蛋白酶呢

只要用蒸餾水將斐林試劑中的乙液（0.05g/ml CuSO4溶液)稀釋為（0.01g/ml CuSO4溶液),這樣就可以得到雙縮脲試劑,就可以鑒定胰蛋白酶

⑨ 菲林試劑可否鑒別胰蛋白酶！

生物課本上用菲林測還原糖，雙縮脲測蛋白質，胰蛋白酶是蛋白質

⑩ 玻尿酸枕頭要套枕套嗎

看個人所需
透明質酸，又名玻尿酸，是一種酸性粘多糖。它是肌膚水嫩的重要基礎物質，本身也是人體的一種成分，它具有特殊的保水作用，份量更高達其本身重量的100倍，是目前發現的自然界中保濕性最好的物質，被稱為理想的天然保濕因子。它可以改善皮膚營養代謝，使皮膚柔嫩、光滑、去皺、增加彈性、防止衰老，在保濕的同時又是良好的透皮吸收促進劑。與其他營養成分配合使用，可以起到促進營養吸收的更理想效果。
合成方法
透明質酸的生產過程和技術決定了質量優劣的差異，所以在使用上一定要是正確來源生產的產品才能有治療的功效。一般而言，提煉的方法有三種:
1、動物組織：主要原料是雞冠和牛眼玻璃體等。用丙酮或乙醇將原料脫脂、脫水，用蒸餾水浸泡、過濾，然後以氯化鈉水溶液和氯仿溶液處理，之後加入胰蛋白酶保溫後得到混合液，最後用離子交換劑進行處理、純化得到精製的透明質酸。這種方法提取率極低，僅1%左右，分離過程復雜，致使透明質酸價格昂貴，達5000美元/公斤，限制了在化妝品中大的量使用。
2、微生物發酵：以葡萄糖作為碳源發酵液。在培養基中發酵48小時，發酵結束後，過濾除去菌絲體和雜質，然後用醇沉澱法等簡單操作即得到高純度的產物。採用發酵法製造的透明質酸，優點是能按商品設計來設定分子量大小。發酵法的關鍵在於菌種的選擇，多選用鏈球菌、乳酸球菌類等。
3、化學合成：採用天然酶聚合反應;首先使用多糖類聚合物合成「透明質酸氧氮雜環戊烯衍生物」，然後添加水分解酶，製造出衍生物和酶的復合體，最後在90度攝氏反應液中清除其中的酶，就合成了透明質酸。採用人工合成法可大大降低透明質酸的製造成本，但結構較不精純。
同樣是透明質酸的產品，因為原料來源及製成技術的差別，對效果有明顯的影響。產品的濃度不能作為選擇產品的參考，純度、分子量、3D立體結構才會直接影響透明質酸的吸水效果。通常分子量愈大、網狀結構愈完整，有最好的吸水效果。坊間保養品、化妝品盛行，但許多業者自製的透明質酸，便宜，可是不一定有效果。甚至有人推行的口服的透明質酸，經過腸胃吸收之後會分解成醣類及氨基酸的小單位分子，還是必須透過自體合成等步驟才能生成在皮膚、結締組織中，其效果也必須要打折扣。