蒸餾水使酶的活性升高

『壹』 PH,激活劑,抑制劑對酶活性的影響實驗報告實驗結果及分析

影響酶作用的因素：影響酶促反應的因素常有酶的濃度，底物濃度，pH值，溫度，抑制劑，激活劑等.其變化規律有以下特點：

1、酶濃度對酶促反應的影響：在底物足夠，其它條件固定的條件下，反應系統中不含有抑制酶活性的物質及其它不利於酶發揮作用的因素時，酶促反應的速度與酶濃度成正比。

2、底物濃度對酶促反應的影響：在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度增加而加快，反應速度與底物濃度近乎成正比，在底物濃度較高時，底物濃度增加，反應速度也隨之加快，但不顯著，當底物濃度很大且達到一定限度時，反應速度就達到一個最大值，此時即使再增加底物濃度，反應也幾乎不再改變。

3、酶的活性受激活劑或抑制劑的影響。氯離子為唾液澱粉酶的激活劑，銅離子為其抑制劑。激活劑使酶的活性升高，抑制劑使酶活性降低。

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注意事項：

激活劑和抑制劑對於酶活性的影響，常常分不清激活劑，因為加入蒸餾水、NaCl、Na2SO4這3支試管的顏色一致，都是黃色。出現這種現象的原因是酶活性太高了，需要稀釋唾液，唾液稀釋至加入蒸餾水的試管呈淺紅色即可。

這樣一來，這3支試管的顏色分別是淺紅、黃、淺紅，就可以斷定Cl-是激活劑。偶爾也有分不清抑制劑的就是加入蒸餾水、CuSO4、Na2SO4這三支試管的顏色一致，都是藍色。

因為酶活性太低，需要提高酶活性，只要重新制備唾液澱粉酶就行（但是新酶的活性不可太高，否則又分不清激活劑）。最後3支試管的顏色應該是淺紅、藍、淺紅，可以斷定Cu2+是抑制劑。

『貳』 影響酶活性的因素,為什麼要加上蒸餾水

影響酶促反應的因素常有：酶的濃度、底物濃度、PH、溫度、抑制劑、激活劑等。接下來，我們一起來看看上述影響因素中有哪些會影響酶的活性。
1.酶的濃度
假設一分子的唾液澱粉酶，在底物充足，其他條件均適宜的條件下，1秒鍾能將5mmol的澱粉分子水解，那麼該過程中酶促反應的速率為5mmol/s,在該條件下唾液澱粉酶的活性也為5mmol/s。根據高中階段的理解，如果將酶分子數增加為10個，則酶的濃度增加10倍，則1秒鍾就能將50mmol的澱粉分子水解，此過程中酶促反應的速率為50mmol/s,但在該條件下唾液澱粉酶的活性還是為5mmol/s。
因此，酶的濃度只會影響酶促反應速率，而不會影響酶的活性。
2.底物濃度
底物在較低濃度范圍內，底物濃度越高，底物與酶結合的速率就越快，從而使酶促反應越快，那這個過程能否說明底物濃度影響了酶的活性呢？實際上，從上面我們對酶活性的定義的理解，是當酶被底物飽和時，每分子的酶在單位時間內催化底物分子轉變為產物的數量，因此在底物不充足的情況下的酶促反應速率不能用來衡量酶活性。根據高中階段的理解，如果當底物充足，隨底物濃度增大，酶促反應速率是不會加快。我們可以看出，底物的濃度在較低的情況下，只會影響酶促反應速率，不能影響酶的活性，而在底物充足的情況下，底物濃度對酶促反應速率和酶的活性均沒有影響。至於不同底物本身與酶的結合存在差異，這個方面的問題不在我們高中知識范圍內。
因此在高中階段，我們認為底物濃度不影響酶的活性。
3.PH和溫度
對於這兩個因素影響酶的活性是不存在爭議的。在張楚富主編的《生物化學原理》的書中是這樣提到：PH可以影響酶蛋白的結構、酶的活性部位的解離狀態、輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結合以及對底物的催化效力。溫度升高是通過對酶結構破壞，從而抵消了酶促反應速率隨溫度升高而升高的趨勢。我們可以看出PH和溫度都通過影響了酶的結構來影響酶促反應速率。
因此，PH和溫度均影響酶的活性。
4.抑制劑和激活劑
這類影響因素雖然在教材中沒有提到，但是在相應的教師教學用書中提到，在對學生考察中，也經常做為考察的材料。所以這兩種因素，我也簡單的提一下。
該類影響因素可以分為三類：第一類是競爭性抑制劑，同底物競爭酶的活性位點，從而影響酶和底物的結合效率。第二類是反競爭性抑制劑，同底物和酶復合體結合，阻止產物的形成，從而影響產物的生產速率。其實也可以看做酶的結構發生了改變，從而導致酶促反應速率下降。第三類是非競爭性抑制劑，同酶以及酶和底物的復合體結合，從而降低酶促反應速率。激活劑是可以改變一個無活性酶前體（酶原），使之成為有活性的酶，或加快某種酶反應的速率產生酶激活作用的一些物質。
因此，抑制劑和激活劑均是通過影響酶的結構來影響酶的活性。

『叄』 影響酶活性的因素,為什麼要加上蒸餾水

底物濃度不能影響酶活性。影響酶活性的因素，一定會影響酶促反應的速率，但影響酶促反應的速率的因素不一定影響酶的活性，這是易忽略點也是易錯點。pH、溫度、紫外線、重金屬鹽、抑制劑、激活劑等通過影響酶的活性來影響酶促反應的速率;酶的濃度、底物的濃度等不會影響酶活性，但可以影響酶促反應的速率。

『肆』 酶的活性變化...

很明顯會失去生物活性。因為胃蛋白酶要求PH值是在2.1左右，而蒸餾水顯然不符合這一要求！
所以我認為是變性了。
很高興你能問出這樣的問題！

『伍』 測sod酶活性為什麼要用雙蒸水

呃，雙蒸水就是滅菌後的蒸餾水。呃，高溫滅菌後的雙蒸水對sod活性影響更小些所以採用。因為sod本身含量較少，活性較難測到。一定要用蒸餾水其實也可以。

『陸』 酶能保存在蒸餾水中嗎

酶需要的pH和溫度都很嚴格
5C高溫和1左右的pH差都可以使酶徹底失活
既不可逆破壞
而低溫回的活性抑制答是可逆的
既升溫後還可以催化
一般來說酶不會被水破壞
但是純水中的pH很容易變
所以一般都直接把酶凍在-18C里
或者在緩沖液中

『柒』 高一生物驗證酶的催化性試驗為什麼要加入蒸餾水

讓我復來為你釋惑：制

當你在做一個生物學實驗時，為了得到一個可以讓人信服的實驗結果，你就必須要注意你的實驗的嚴謹性，而為了說明一樣事物的本質，在生物學的試驗中，對照試驗就是一個很好的說服力。

現在話題回到你的問題:高一生物驗證酶的催化性試驗為什麼要加入蒸餾水？

在你做的驗證酶的催化性實驗中，當你將酶液與底物放到一塊進行反應，得到了反應產物，並且反應還比沒加酶液的時候要快要更加容易的發生。
但是這還不能說明是酶催化了底物反應生成產物，不懂的人可能會認為是與酶一起的蒸餾水起到了催化作用。
所以你為了能讓那些人明白不是蒸餾水的作用，所以你就要再做一組對照試驗：在另一個試管中加入蒸餾水與底物，接著什麼事情都沒有發生
所以你就可以向那些無知的人大聲宣布：真正起作用的是酶，而不是蒸餾水。最後你用實驗證明了酶具有催化能力。

以上是我的所有回答

『捌』 在酶的活性及專一性測定實驗中每組中蒸餾水分別起什麼作用

1、斐林試劑配製：1）甲液質量濃度為0.1g/ml，取溶於蒸餾水，稀釋至100ml2）乙液質量濃度為0.05g/ml，取5gCuSO4溶於蒸餾水，稀釋至100ml臨用時將甲、乙液等量混合作用：鑒定還原性糖：C6H12O6、果糖、麥芽糖、乳糖等。還原性糖與斐林試劑發生作用，生成磚紅色沉澱。如用於鑒定組織液中有否還原性糖、糖尿病人尿成分分析、酶專一性探索等。2、雙縮脲試劑配製：A液：質量濃度為0.1g/ml，取10gNaOH溶於蒸餾水，稀釋至100mlB液：質量濃度為0.01g/ml，取1gCuSO4溶於蒸餾水，稀釋至100ml使用時，先加A液，後加B液作用：鑒定蛋白質，蛋白質與雙縮脲試劑發生作用，可產生紫色反應。也可用於鑒定多肽。3、蘇丹Ⅲ配製：取0.1g蘇丹Ⅲ，溶解在20ml95%酒精中作用：鑒定脂肪，脂肪可以被蘇丹Ⅲ染成橘黃色（或被蘇丹Ⅳ染成紅色）。4、質量分數為15%的鹽酸和體積分數為95%的酒精溶液的混合液（1：1）。作用：用於洋蔥根尖的解離，即使組織中的細胞相互分離開來。能殺死細胞固定。5、層析液配製：由20份石油醚（在60~900C下分餾出來的）、2份丙酮和1份苯混合而成。是一種脂溶性很強的有機溶劑，葉綠體中的色素在層析液中的溶解度不同：溶解度高的隨層析液在濾紙上擴散很快；溶解度低的隨層析液在濾紙上擴散得慢。代用品：93號汽油、四氯化碳6、SiO2、CaCO3加入少許SiO2是為了研磨得充分；加入少許CaCO3是為了防止在研磨時葉綠體中的色素受到破壞。7、二苯胺配製：稱取1.5g二苯胺，溶於100mL冰醋酸中，再加1.5mL濃硫酸，用棕色瓶保存。臨用前，在10mL的上述溶液中再加入0.1mL體積分數為0.2%的乙醛溶液。作用：DNA遇二苯胺（沸水浴）會染成藍色。8、聚乙二醇（PEG）：作為誘導劑使植物細胞融合

『玖』 在在探究PH值對酶的活性影響實驗中為什麼用蒸餾水而不用生理鹽水

蒸餾水更純凈，干擾少。比如，生理鹽水中的氯離子對唾液澱粉酶有激活作用。對細胞來說，生理鹽水可以提供合適的滲透壓，但對酶來說，沒有必要。