Ⅰ 大枣没有烘干能不能磨成粉
家庭用家用磨粉机需要完全烘干，否则大枣含糖较高，有一定的粘度，无法磨粉。
工业制作枣粉不需要烘干。
工业枣粉工艺流程：
红枣→洗果→浸泡→预煮→打浆→精磨→提取→分离→酶解→灭酶→分离→无机膜过滤→杀菌→浓缩→配料→杀菌→喷雾干燥→包装→成品
1工序： 原辅料验收
红枣质检员按照标准对红枣进行检验、将检验合格的红枣收入果槽，不合格的红枣实行出厂分拣至合格再行收购或拒收。
无菌袋、液袋或罐箱及酶制剂等辅料进厂后，检验合格后允许入库。包装材料常温贮存，使用时依照先进先出的原则；酶制剂存放在0~5℃的冷藏库中，使用时依照先进先出的原则。清洗材料、消毒剂等辅料进厂后，检验合格后入库，分类存放并做明确的标识。
2工序：果槽
将验收合格的红枣按果槽号逐次轻卸入果槽，要求红枣中无绳头，包装物等杂物，并做好各果槽红枣贮量记录。车间生产时，按照果槽进货的先后顺序，遵循先进先出的原则正确使用果糟中的红枣。果槽及周边环境卫生由装卸工负责，每天必须冲冼，并保持全天干净卫生，当班红枣质检负责落实。
3工序：一级输送清洗
用一级坑循环水将红枣从果槽输送至一级坑处，在这个流通过程中使红枣得到充分的浸泡、清洗，同时比重大的一些物质（泥沙、石块、金属等）沉入沉降坑中，经过隔栅，将水和红枣分离，红枣进入二级输送果道，水流入一级循环池，由泵继续打入果槽循环输送红枣。
4工序：二级输送清洗
用二级坑循环水将红枣从二级输送果道始端输送至二级坑处，在这个流通过程中使红枣得到充分的浸泡、清洗，经过隔栅，将水和红枣分离，红枣进入一级提升工序，水流入二级坑循环池，由泵继续打入二级输送果道始端循环输送红枣。二级坑的循环水每天开机时使用自来水，生产过程中，根据二级循环水池的水位，将处理过的软化水不断的补二级循环水池，二级循环水池多余的循环水进入一级坑，保持二级坑循环水的干净卫生。
5工序：一级提升
用一级螺旋提升机将红枣提升至拣选台。通过调节提升机变速箱调节原料进料量，以保证生产需要。
6工序：拣选
在拣选台上随着红枣的滚动将霉烂果变质果、杂质拣选挑出，此工序保证拣选之后烂果率控制在2%以下，选果台上的红枣成单层摆放，每个选果台保证每平方米1人以上选果人员。拣选班长每2小时监测烂果率，并做记录。拣选后的原料果进入三级输送清洗工序。
7工序：烂果输送
将拣选台捡出的烂红枣等杂质用螺旋提升机输送出车间，作为非食品用。
8工序：浮洗
在这个流通过程中使红枣在浮洗机中随水流动翻转，得以充分的浸泡、清洗后，红枣进入消毒池。
9工序：二级提升
在浮洗机末端，用提升机将原料果输送到滚杠输送机，清洗水用泵打回浮洗机继续循环，同时将清洗水与原料果分离。
10工序：消毒
在消毒池中，使用消毒剂（一般是二氧化氯）主要杀死红枣表面的耐酸耐热菌和一些微生物。
11工序：滚杠喷淋清洗
原料果在滚杠输送机上用高压喷淋水冲洗。
12工序：三级提升
用三级提升机将红枣提升至破碎机。
13工序：破碎
将清洗干净的红枣用破碎机破碎为4-6mm（依红枣成熟度调整破碎粒度，前期果硬度大，破碎粒度小，储存果糖化，破碎粒度大）的果浆，要求分前、中、后三期更换破碎机筛网，分别用小、中、大筛网。根据红枣的成熟度决定是否添加果浆酶及其加量或临时工艺通知单。果浆用泵通过不锈钢管道输送进入果浆加热器。
14工序：果浆加热
果浆经过果浆加热器，使果浆的温度升温到20-35度，以利于果浆酶分解和压榨，提高出汁率。果浆加热器的使用根据果浆的温度而定。
15工序：果浆暂存
果浆在加热、加酶后用泵经管道打入果浆罐中，保留一定时间使果浆充分酶化，提高出汁率。果浆罐为2个，一个罐中果浆进行酶解，另一个保证正常生产，酶化时间必须大于30分钟。
16工序：压榨
使用榨机对破碎后的果浆进行压榨，压榨后果汁进入一级过滤工序，果渣在本机内进行加水萃取并进行二级压榨。
17工序：一级过滤
将压榨出的果汁通过旋转过滤筛除去较大颗粒的非水溶性果肉、果渣，透过的果汁进入第一次巴氏灭菌工序，每天清洗时肉眼目视检查一次一级过滤筛网的完整性，并做记录。
18工序：果渣排放
二级压榨后的果渣由螺旋输送器送出车间，连续排放，运出工厂作为非食品用途（饲料等）.
19工序：生汁暂存
经过一级过滤的生汁用泵输送至生汁暂存罐.
20工序：前巴氏杀菌
果汁在98±2℃（或根据临时工艺通知单执行）的巴氏灭菌装置中维持30秒杀灭细菌（但不能杀死芽孢）、使红枣中固有的酶失活，使红枣中含有的淀粉糊化，前巴氏杀菌后的果汁经管道进入冷却板片迅速降温至50-53℃后由管道送至酶解澄清罐。
21工序：酶解澄清
果汁在果胶酶和淀粉酶的作用下，使果汁中的果胶和淀粉分解成可溶性的小分子物质（防止果汁出现沉淀和浑浊）.酶的浓度、酶化温度和时间因红枣品质不同而不同，一般情况下，酶化温度和时间分别为50-53℃和90分钟，酶解后的果汁用泵通过二级过滤装置输送至超滤循环罐。
22工序：二级过滤
二级过滤装置是安装在酶解罐至超滤循环罐之间管道上，孔径为1.5mm左右的过滤器，除去可能的果肉大颗粒或其他杂质，每天清洗超滤时肉眼目视检查、清洗一次该过滤器的完整性，并做记录。
23工序：超滤
超滤膜的孔径为0.02um,经过超滤除去果汁中水不溶性物质和分子大于0.02um的物质（包括微生物）以及可能存在的金属碎屑等杂质。超滤后的果汁用泵经管道输送至清汁暂存罐。
24工序：提糖
当超滤循环液中固形物含量达到30%后，应向超滤循环液中加入软水，将循环液中的糖份浸提至<5BX以下。浸提出果汁用泵经管道输送至树脂吸附工序，截留的固形物直接排放。
25工序：固形物排放
超滤提糖结束后，按下自动排渣键，截留的固形物从循环系统中排放。
26工序：吸附
通过树脂吸附除去果汁中的单宁、酚类物质后，将果汁用泵输送至四级过滤工序。
脱色树脂要求：（1）吸附柱3套，1套吸附柱运行，一套再生，1套备用。
27工序：四级过滤
经过树脂吸附后的果汁使用50um的金属过滤器除去可能的树脂颗粒或其他杂质，透过的果汁用泵经管道输送至蒸发浓缩工序。每周大清洗时，打开过滤器肉眼目视检查一次四级过滤器的完整性，并做记录。
28工序：蒸发浓缩
采用降膜蒸发装置，将果汁中的水份进行蒸发分离，冷凝水（即软水）作为红枣清洗用水或二榨萃取用水、超滤提糖用水，使果汁浓缩，糖度由9~18BX浓缩至70.3±0.2BRIX.
29工序：浓汁暂存
经过降温的产品用泵输送至批次罐中暂存，当液位达到搅拌器时开始搅拌，果汁边进边搅拌，罐满后搅拌均匀，将搅拌均匀的果汁做为一个批次，用泵经管道输送至纸板过滤系统。当果汁需要储藏时进入降温工序。
30工序：降温
当浓缩汁需要储藏时，将以上降温至25℃左右的果汁通过热交换器再次降温至5-10℃左右后，用泵经管道输送至贮存罐中。
31工序：冷藏
将进入贮存罐中的产品，在5℃以下的冷库中冷藏。需要灌装时将果汁用泵经管道输送至批次罐。
32工序：第二次巴氏杀菌
将进入第二次巴氏灭菌装置中的果汁，以杀灭细菌，大肠菌群，致病菌。（但不能杀死芽孢）,灭菌后的果汁由管道送入冷却装置迅速降至20℃以下，由管道送至五级过滤工序。
33工序：五级过滤
五级过滤是一个安装在管道上的300目的金属管道过滤器，以截留可能的杂质，透过的果汁经管道进入无菌灌装工序。每次清洗时肉眼目视检查一次该过滤器的完整性，并做记录。
34工序：无菌灌装
该工序采用FBR无菌灌装机，浓缩果汁经管道输送至无菌灌装机，利用灌装机灌装头腔室温度≥95℃的灭菌条件将果汁灌入无菌袋中（外围为保护袋和钢桶）,灌装重量通过质量流量计来控制。
Ⅱ 淀粉酶的提取方法
淀粉酶是蛋白质，可以根据其特点选择适当的蛋白质提取纯化方法！
选择材料及预处理
以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方法分离的两个或几个物相中，如盐析，有机溶剂提取，层析和结晶等；二是将混合物置于单一物相中，通过物理力场的作用使各组分分配于来同区域而达到分离目的，如电泳，超速离心，超滤等。在所有这些方法的应用中必须注意保存生物大分子的完整性，防止酸、碱、高温，剧烈机械作用而导致所提物质生物活性的丧失。蛋白质的制备一般分为以下四个阶段：选择材料和预处理，细胞的破碎及细胞器的分离，提取和纯化，浓细、干燥和保存。
微生物、植物和动物都可做为制备蛋白质的原材料，所选用的材料主要依据实验目的来确定。对于微生物，应注意它的生长期，在微生物的对数生长期，酶和核酸的含量较高，可以获得高产量，以微生物为材料时有两种情况：（1）得用微生物菌体分泌到培养基中的代谢产物和胞外酶等；（2）利用菌体含有的生化物质，如蛋白质、核酸和胞内酶等。植物材料必须经过去壳，脱脂并注意植物品种和生长发育状况不同，其中所含生物大分子的量变化很大，另外与季节性关系密切。对动物组织，必须选择有效成份含量丰富的脏器组织为原材料，先进行绞碎、脱脂等处理。另外，对预处理好的材料，若不立即进行实验，应冷冻保存，对于易分解的生物大分子应选用新鲜材料制备。
蛋白质的分离纯化
一，蛋白质（包括酶）的提取
大部分蛋白质都可溶于水、稀盐、稀酸或碱溶液，少数与脂类结合的蛋白质则溶于乙醇、丙酮、丁醇等有机溶剂中，因些，可采用不同溶剂提取分离和纯化蛋白质及酶。
（一）水溶液提取法
稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解。提取的温度要视有效成份性质而定。一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度高利于溶解，缩短提取时间。但另一方面，温度升高会使蛋白质变性失活，因此，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温（5度以下）操作。为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制剂（如二异丙基氟磷酸，碘乙酸等）。
下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择。
1、pH值
蛋白质，酶是具有等电点的两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH 范围内。用稀酸或稀碱提取时，应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化，从而导致蛋白质构象的不可逆变化，一般来说，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液。
2、盐浓度
稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用。同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以0.15摩尔。升浓度为宜。缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液。
（二）有机溶剂提取法
一些和脂质结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质和酶，不溶于水、稀盐溶液、稀酸或稀碱中，可用乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂，它们具的一定的亲水性，还有较强的亲脂性、是理想的提脂蛋白的提取液。但必须在低温下操作。丁醇提取法对提取一些与脂质结合紧密的蛋白质和酶特别优越，一是因为丁醇亲脂性强，特别是溶解磷脂的能力强；二是丁醇兼具亲水性，在溶解度范围内（度为10%，40度为6.6%）不会引起酶的变性失活。另外，丁醇提取法的pH及温度选择范围较广，也适用于动植物及微生物材料。
二、蛋白质的分离纯化
蛋白质的分离纯化方法很多，主要有：
（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法
1、蛋白质的盐析
中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好。由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同，故盐析所需的盐浓度也不一样，因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀。
影响盐析的因素有：（1）温度：除对温度敏感的蛋白质在低温（4度）操作外，一般可在室温中进行。一般温度低蛋白质溶介度降低。但有的蛋白质（如血红蛋白、肌红蛋白、清蛋白）在较高的温度（25度）比0度时溶解度低，更容易盐析。（2）pH值：大多数蛋白质在等电点时在浓盐溶液中的溶介度最低。（3）蛋白质浓度：蛋白质浓度高时，欲分离的蛋白质常常夹杂着其他蛋白质地一起沉淀出来（共沉现象）。因此在盐析前血清要加等量生理盐水稀释，使蛋白质含量在2.5-3.0%。
蛋白质盐析常用的中性盐，主要有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等。 其中应用最多的硫酸铵，它的优点是温度系数小而溶解度大（25度时饱和溶液为4.1M，即767克/升；0度时饱和溶解度为3.9M，即676克/升），在这一溶解度范围内，许多蛋白质和酶都可以盐析出来；另外硫酸铵分段盐析效果也比其他盐好，不易引起蛋白质变性。硫酸铵溶液的pH常在4.5-5.5之间，当用其他pH值进行盐析时，需用硫酸或氨水调节。
蛋白质在用盐析沉淀分离后，需要将蛋白质中的盐除去，常用的办法是透析，即把蛋白质溶液装入秀析袋内（常用的是玻璃纸），用缓冲液进行透析，并不断的更换缓冲液，因透析所需时间较长，所以最好在低温中进行。此外也可用葡萄糖凝胶G-25或G-50过柱的办法除盐，所用的时间就比较短。
2、等电点沉淀法
蛋白质在静电状态时颗粒之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小，各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的pH达到某一蛋白质的等电点使之沉淀，但此法很少单独使用，可与盐析法结合用。
3、低温有机溶剂沉淀法
用与水可混溶的有机溶剂，甲醇，乙醇或丙酮，可使多数蛋白质溶解度降低并析出，此法分辨力比盐析高，但蛋白质较易变性，应在低温下进行。
（二）根据蛋白质分子大小的差别的分离方法
1、透析与超滤
透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。
超滤法是利用高压力或离心力，强使水和其他小的溶质分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上，可选择不同孔径的泸膜截留不同分子量的蛋白质。
2、凝胶过滤法
也称分子排阻层析或分子筛层析，这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（Sephadex ged）和琼脂糖凝胶（agarose gel）。
（三）根据蛋白质带电性质进行分离
蛋白质在不同pH环境中带电性质和电荷数量不同，可将其分开。
1、电泳法
各种蛋白质在同一pH条件下，因分子量和电荷数量不同而在电场中的迁移率不同而得以分开。值得重视的是等电聚焦电泳，这是利用一种两性电解质作为载体，电泳时两性电解质形成一个由正极到负极逐渐增加的pH梯度，当带一定电荷的蛋白质在其中泳动时，到达各自等电点的pH位置就停止，此法可用于分析和制备各种蛋白质。
2、离子交换层析法
离子交换剂有阳离子交换剂（如：羧甲基纤维素；CM-纤维素）和阴离子交换剂（二乙氨基乙基纤维素；DEAE?FONT FACE="宋体" LANG="ZH-CN">纤维素），当被分离的蛋白质溶液流经离子交换层析柱时，带有与离子交换剂相反电荷的蛋白质被吸附在离子交换剂上，随后用改变pH或离子强度办法将吸附的蛋白质洗脱下来。（详见层析技术章）
（四）根据配体特异性的分离方法－亲和色谱法
亲和层析法（aflinity chromatography）是分离蛋白质的一种极为有效的方法，它经常只需经过一步处理即可使某种待提纯的蛋白质从很复杂的蛋白质混合物中分离出来，而且纯度很高。这种方法是根据某些蛋白质与另一种称为配体(Ligand）的分子能特异而非共价地结合。其基本原理：蛋白质在组织或细胞中是以复杂的混合物形式存在，每种类型的细胞都含有上千种不同的蛋白质，因此蛋白质的分离（Separation），提纯（Purification）
和鉴定（Characterization）是生物化学中的重要的一部分，至今还没的单独或一套现成的方法能移把任何一种蛋白质从复杂的混合蛋白质中提取出来，因此往往采取几种方法联合使用。
细胞的破碎
1、高速组织捣碎：将材料配成稀糊状液，放置于筒内约1/3体积，盖紧筒盖，将调速器先拨至最慢处，开动开关后，逐步加速至所需速度。此法适用于动物内脏组织、植物肉质种子等。
2、玻璃匀浆器匀浆：先将剪碎的组织置于管中，再套入研杆来回研磨，上下移动，即可将细胞研碎，此法细胞破碎程度比高速组织捣碎机为高，适用于量少和动物脏器组织。
3、超声波处理法：用一定功率的超声波处理细胞悬液，使细胞急剧震荡破裂，此法多适用于微生物材料，用大肠杆菌制备各种酶，常选用50-100毫克菌体/毫升浓度，在1KG至10KG频率下处理10-15分钟，此法的缺点是在处理过程会产生大量的热，应采取相应降温措施。对超声波敏感和核酸应慎用。
4、反复冻融法：将细胞在-20度以下冰冻，室温融解，反复几次，由于细胞内冰粒形成和剩余细胞液的盐浓度增高引起溶胀，使细胞结构破碎。
5、化学处理法：有些动物细胞，例如肿瘤细胞可采用十二烷基磺酸钠（SDS）、去氧胆酸钠等细胞膜破坏，细菌细胞壁较厚，可采用溶菌酶处理效果更好。
无论用哪一种方法破碎组织细胞，都会使细胞内蛋白质或核酸水解酶释放到溶液中，使大分子生物降解，导致天然物质量的减少，加入二异丙基氟磷酸（DFP）可以抑制或减慢自溶作用；加入碘乙酸可以抑制那些活性中心需要有疏基的蛋白水解酶的活性，加入苯甲磺酰氟化物（PMSF）也能清除蛋白水解酥活力，但不是全部，还可通过选择pH、温度或离子强度等，使这些条件都要适合于目的物质的提取。
浓缩、干燥及保存
一、样品的浓缩
生物大分子在制备过程中由于过柱纯化而样品变得很稀，为了保存和鉴定的目的，往往需要进行浓缩。常用的浓缩方法的：
1、减压加温蒸发浓缩
通过降低液面压力使液体沸点降低，减压的真空度愈高，液体沸点降得愈低，蒸发愈快，此法适用于一些不耐热的生物大分子的浓缩。
2、空气流动蒸发浓缩 空气的流动可使液体加速蒸发,铺成薄层的溶液，表面不断通过空气流；或将生物大分子溶液装入透析袋内置于冷室，用电扇对准吹风，使透过膜外的溶剂不沁蒸发，而达到浓缩目的，此法浓缩速度慢，不适于大量溶液的浓缩。
3、冰冻法 生物大分子在低温结成冰，盐类及生物大分子不进入冰内而留在液相中，操作时先将待浓缩的溶液冷却使之变成固体，然后缓慢地融解，利用溶剂与溶质融点介点的差别而达到除去大部分溶剂的目的。如蛋白质和酶的盐溶液用此法浓缩时，不含蛋白质和酶的纯冰结晶浮于液面，蛋白质和酶则集中于下层溶液中，移去上层冰块，可得蛋白质和酶的浓缩液。
4、吸收法 通过吸收剂直接收除去溶液中溶液分子使之浓缩。所用的吸收剂必需与溶液不起化学反应，对生物大分子不吸附，易与溶液分开。常用的吸收剂有聚乙二醇，聚乙稀吡咯酮、蔗糖和凝胶等，使用聚乙二醇吸收剂时，先将生物大分子溶液装入半透膜的袋里，外加聚乙二醇复盖置于4度下，袋内溶剂渗出即被聚乙二醇迅速吸去，聚乙二醇被水饱和后要更换新的直至达到所需要的体积。
5、超滤法 超滤法是使用一种特别的薄膜对溶液中各种溶质分子进行选择性过滤的方法，不液体在一定压力下（氮气压或真空泵压）通过膜时，溶剂和小分子透过，大分子受阻保留，这是近年来发展起来的新方法，最适于生物大分子尤其是蛋白质和酶的浓缩或脱盐，并具有成本低，操作方便，条件温和，能较好地保持生物大分子的活性，回收率高等优点。应用超滤法关键在于膜的选择，不同类型和规格的膜，水的流速，分子量截止值（即大体上能被膜保留分子最小分子量值）等参数均不同，必须根据工作需要来选用。另外，超滤装置形式，溶质成份及性质、溶液浓度等都对超滤效果的一定影响。Diaflo 超滤膜的分子量截留值：
膜名称
分子量截留值
孔的大的平均直径
XM－300
300，000
140
XM－200
100，000
55
XM－50
50，000
30
PM－30
30，000
22
UM－20
20，000
18
PM－10
10，000
15
UM－2
1，000
12
UM05
500
10
用上面的超滤膜制成空心的纤维管，将很多根这样的管拢成一束，管的两端与低离子强度的缓冲液相连，使缓冲液不断地在管中流动。然后将纤维管浸入待透析的蛋白质溶液中。当缓冲液流过纤维管时，则小分子很易透过膜而扩散，大分子则不能。这就是纤维过滤秀析法，由于透析面积增大，因而使透析时间缩短10倍。
二、干燥
生物大分子制备得到产品，为防止变质，易于保存，常需要干燥处理，最常用的方法是冷冻干燥和真空干燥。真空干燥适用于不耐高温，易于氧化物质的干燥和保存，整个装置包括干燥器、冷凝器及真空干燥原理外，同时增加了温度因素。在相同压力下，水蒸汽压随温度下降而下降，故在低温低压下，冰很易升华为气体。操作时一般先将待干燥的液体冷冻到冰点以下使之变成固体，然后在低温低压下将溶剂变成气体而除去。此法干后的产品具有疏松、溶解度好、保持天然结构等优点，适用于各类生物大分子的干燥保存。
三、贮存
生物大分子的稳定性与保存方法的很大关系。干燥的制品一般比较稳定，在低温情况下其活性可在数日甚至数年无明显变化，贮藏要求简单，只要将干燥的样品置于干燥器内（内装有干燥剂）密封，保持0－4度冰箱即可，液态贮藏时应注意以下几点。
1、样品不能太稀，必须浓缩到一定浓度才能封装贮藏，样品太稀易使生物大分子变性。
2、一般需加入防腐剂和稳定剂，常用的防腐剂有甲苯、苯甲酸、氯仿、百里酚等。蛋白质和酶常用的稳定剂有硫酸铵糊、蔗糖、甘油等，如酶也可加入底物和辅酶以提高其稳定性。此外，钙、锌、硼酸等溶液对某些酶也有一定保护作用。核酸大分子一般保存在氯化钠或柠檬酸钠的标准缓冲液中。
3、贮藏温度要求低，大多数在0度左右冰箱保存，有的则要求更低，应视不同物质而定。