凝膠過濾層析分離蛋白質

① 凝膠過濾層析和離子交換層析分離蛋白質的原理有何不同

所有的層析在原理上都是相通的，區別在於流動相和層析劑之間的作用力的不同。
離子交換是利用蛋白質表面的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用。
凝膠過濾層析利用了凝膠的多孔性，根據溶劑分子的大小進行分離。

② 凝膠過濾層析可根據蛋白質的大小將之分離...

小分子量蛋白質
大分子量蛋白質

③ 凝膠過濾法分離蛋白質時,從層析柱上先被洗脫下來的是

答案A
用凝膠過濾柱層析分離蛋白質是根據蛋白質分子大小不同進行分離的方法,與蛋白質分子的帶電狀況無關.在進行凝膠過濾柱層析過程中,比凝膠網眼大的分子不能進入網眼內,被排阻在凝膠顆粒之外.比凝膠網眼小的顆粒可以進入網眼內,分子越小進入網眼的機會越多,因此不同大小的分子通過凝膠層析柱時所經的路程距離不同,大分子物質經過的距離短而先被洗出,小分子物質經過的距離長,後被洗脫,從而使蛋白質得到分離.

④ 比較SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳和凝膠層析法分離蛋白質的異同點

首先兩者都能分離不同分子量的蛋白質，依據的原理是相同的，都是分子量不同，在電場中遷移速率不同，有快有慢；但SDS—聚丙烯醯胺電泳是首先將蛋白質分子破壞，將其分解成幾條亞基，然後進行跑電泳分離，而凝膠則對蛋白質沒有變性的作用，還有幾點樓上已經說的很詳細了

⑤ 凝膠過濾法分離蛋白質時,從層析柱上先被洗脫下來的是什麼

選 A
凝膠過濾，與帶點多少沒關系！因為凝膠過濾是根絕分子大小來工作的！
分子量小的，會經過凝膠珠上的孔隙，路程較長，後洗脫下來；
分子量大的，會直接經過凝膠顆粒之間的縫隙，路程較短，會先先脫下來！

⑥ 凝膠層析分離混合蛋白質的實驗現象和實驗結果是什麼

相對分子質量大的先出來，小的後出來 .血紅蛋白呈現紅色，當紅色帶下移到下埠時開始收集，可以收集到血紅蛋白

⑦ 凝膠過濾層析和離子交換層析分離蛋白質的原理有何不同

所有的層析在原理上都是相通的,區別在於流動相和層析劑之間的作用力的回不同.
離子交換是利用答蛋白質表面的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用.
凝膠過濾層析利用了凝膠的多孔性,根據溶劑分子的大小進行分離.

⑧ 6.凝膠過濾層析分離蛋白質是根據蛋白質分子的什麼性質分離 A )疏水基團 帶有

白色的話，這個肯定沒問題的，我個人肯定是沒問題的，但是有時候想想還是可以考慮的，但是有肯定是有的。

⑨ SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳和凝膠層析方法分離蛋白質的異同點。

凝膠層析的固定相是惰性的珠狀凝膠顆粒，凝膠顆粒的內部具有立體網狀結構，形成很多孔穴。

當含有不同分子大小的組分的樣品進入凝膠層析柱後，各個組分就向固定相的孔穴內擴散，組分的擴散程度取決於孔穴的大小和組分分子大小。

比孔穴孔徑大的分子不能擴散到孔穴內部，完全被排阻在孔外，只能在凝膠顆粒外的空間隨流動相向下流動，它們經歷的流程短，流動速度快，所以首先流出；

而較小的分子則可以完全滲透進入凝膠顆粒內部，經歷的流程長，流動速度慢，所以最後流出；分子越大的組分越先流出，分子越小的組分越後流出。

聚丙烯醯胺凝膠電泳不是通過凝膠顆粒內部的孔穴保留小分子的，
聚丙烯醯胺凝膠是通過三維網狀結構分離，所以小分子先出，大分子比較慢出。

⑩ 蛋白質純化，凝膠過濾層析填料

首先瓊脂糖凝膠可來以排源除，這是大孔凝膠，用於分子量較大的成分。
我做分子篩用的比較多的柱子都是葡聚糖凝膠凝膠，我的蛋白比你的大，用G50和G100的填料，做的結果都沒什麼問題。
你的蛋白7kD，如果沒有什麼特別的性質（高級結構是球形還是其他的，有無多聚），G50應該可以。如果你不放心，也可以考慮聚丙烯醯胺凝膠，它和葡聚糖凝膠相比更適合於分子量稍小的蛋白，可能更實用於你的實驗。
聚苯乙烯凝膠沒用過，不發表意見。