『壹』 离子交换 稳定性 等电点 强弱作用 为什么用
等电点（pI,isoelectric point）
例如：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及回程度相等，所带净电答荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。
『贰』 怎么用离子交换层析分离等电点分别为4，6，7， 9 的蛋白质
6．洗脱：用含NaCL(0.2-0.6M)的0.02M Tris-HCL缓冲液pH7.4(内含0.等电聚焦电泳（IEF）分离蛋白及测定蛋白质等电点一、原理等电点聚焦（IEF）
『叁』 设计一个利用阴离子交换柱纯化一个等电点为7.5的蛋白质的实验
既然是抄阴离子交换，就要让目标蛋白带负电，那么缓冲液PH就要大于等电点。缓冲体系的选择也很重要，一般用TRIS-HCl，特别是弱阴离子柱不可选用带负电强的磷酸盐缓冲液，否则上样液中被交换的将是磷酸根而不是目标蛋白。一般用NaCl平衡后上样进行离子交换，然后再用较强的阴离子洗脱。
『肆』 等电点为5的猪血清采用什么离子交换柱
等电点（pI,isoelectric point）
例如：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程回度相等，所带净电荷答为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。
当外界溶液的pH大于两性离子的pI值，两性离子释放质子带负电。
当外界溶液的pH小于两性离子的pI值，两性离子质子化带正电。
当达到等电点时氨基酸在溶液中的溶解度最小。
『伍』 如果一个蛋白质只是在PH6-6.5范围内稳定，请设计一个通过离子交换层析纯化该蛋白质的实验
你是不是说混淆了，到底是等电点在pH6-6.5？还是等电点未知，确在6-6.5稳定？
我就先按等电点来理解，回答你的问题。
如果对蛋白纯化的浓度要求不高，或者待纯化样品成分简单，杂蛋白少，就选一种离子交换层析，即阳离子离子交换层析（running buffer 设pH5.0比较合适）或阴离子交换层析（running buffer 设pH7.5比较合适）。
如果杂蛋白多，就用两步离子交换层析，即结合阴阳离子交换层析。一般建议先做阳离子交换层析（这样第一步可去掉核酸之类的）。不知你要多具体的步骤，先写个大致步骤吧：
1，阳离子交换层析：将你的样品置换到pH5.0的running buffer（一般醋酸钠buffer）。同时装住，平衡啥的，然后上样，平衡，洗脱（升pH或盐洗脱），收峰。这步就去掉等电点在6之下的大部分杂蛋白；
2，阴离子交换层析：将所收蛋白置换buffer至pH7.5的running buffer（PB），同时装住，平衡啥的，然后上样，平衡，洗脱（降pH或盐洗脱），收峰。去掉pH6.5之上的大部分杂蛋白。
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如果你确实所指在6-6.5稳定，那就看你蛋白的等电点在多少了，只好选一种离子交换层析，在6.5之上就试试pH6.0的running buffer做阳离子交换层析，在6.0之下，就试试pH6.5的running buffer做阴离子交换层析。
若有疑问，欢迎继续讨论，纯属手打，欢迎采纳，祝新年愉快！
『陆』 怎么用离子交换层析分离等电点分别为4，6，7， 9 的蛋白质
6．洗脱：用含NaCL(0.2-0.6M)的0.02M
Tris-HCL
缓冲液
pH7.4(内含0.
等电聚焦电泳
（IEF）分离蛋白及测定
蛋白质等电点
一、原理
等电点聚焦
（IEF）
『柒』 用离子交换剂测定蛋白质的等电点时,为什么一定要用强性离子交换剂
选用纤维素离子交换剂抄。因为蛋白质不能扩散到树脂的链状结构中，而纤维素离子交换剂交换容量大。选用ph为5.0的磷酸盐缓冲溶液和强酸型阳离子交换剂如SE-纤维素。装柱氢氧化钠处理，0.1mol/L起始缓冲液平衡，上样，吸附目标蛋白，0.15mol/L缓冲液洗脱，之后再选用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。等电点=4.0的蛋白质在5.0缓冲液中带负电，不能被吸附，直接分离。随后6.0的蛋白质被洗脱出来。再用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。