凝胶过滤层析分离蛋白质

① 凝胶过滤层析和离子交换层析分离蛋白质的原理有何不同

所有的层析在原理上都是相通的，区别在于流动相和层析剂之间的作用力的不同。
离子交换是利用蛋白质表面的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用。
凝胶过滤层析利用了凝胶的多孔性，根据溶剂分子的大小进行分离。

② 凝胶过滤层析可根据蛋白质的大小将之分离...

小分子量蛋白质
大分子量蛋白质

③ 凝胶过滤法分离蛋白质时,从层析柱上先被洗脱下来的是

答案A
用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法,与蛋白质分子的带电状况无关.在进行凝胶过滤柱层析过程中,比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内,被排阻在凝胶颗粒之外.比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内,分子越小进入网眼的机会越多,因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同,大分子物质经过的距离短而先被洗出,小分子物质经过的距离长,后被洗脱,从而使蛋白质得到分离.

④ 比较SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和凝胶层析法分离蛋白质的异同点

首先两者都能分离不同分子量的蛋白质，依据的原理是相同的，都是分子量不同，在电场中迁移速率不同，有快有慢；但SDS—聚丙烯酰胺电泳是首先将蛋白质分子破坏，将其分解成几条亚基，然后进行跑电泳分离，而凝胶则对蛋白质没有变性的作用，还有几点楼上已经说的很详细了

⑤ 凝胶过滤法分离蛋白质时,从层析柱上先被洗脱下来的是什么

选 A
凝胶过滤，与带点多少没关系！因为凝胶过滤是根绝分子大小来工作的！
分子量小的，会经过凝胶珠上的孔隙，路程较长，后洗脱下来；
分子量大的，会直接经过凝胶颗粒之间的缝隙，路程较短，会先先脱下来！

⑥ 凝胶层析分离混合蛋白质的实验现象和实验结果是什么

相对分子质量大的先出来，小的后出来 .血红蛋白呈现红色，当红色带下移到下端口时开始收集，可以收集到血红蛋白

⑦ 凝胶过滤层析和离子交换层析分离蛋白质的原理有何不同

所有的层析在原理上都是相通的,区别在于流动相和层析剂之间的作用力的回不同.
离子交换是利用答蛋白质表面的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用.
凝胶过滤层析利用了凝胶的多孔性,根据溶剂分子的大小进行分离.

⑧ 6.凝胶过滤层析分离蛋白质是根据蛋白质分子的什么性质分离 A )疏水基团 带有

白色的话，这个肯定没问题的，我个人肯定是没问题的，但是有时候想想还是可以考虑的，但是有肯定是有的。

⑨ SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和凝胶层析方法分离蛋白质的异同点。

凝胶层析的固定相是惰性的珠状凝胶颗粒，凝胶颗粒的内部具有立体网状结构，形成很多孔穴。

当含有不同分子大小的组分的样品进入凝胶层析柱后，各个组分就向固定相的孔穴内扩散，组分的扩散程度取决于孔穴的大小和组分分子大小。

比孔穴孔径大的分子不能扩散到孔穴内部，完全被排阻在孔外，只能在凝胶颗粒外的空间随流动相向下流动，它们经历的流程短，流动速度快，所以首先流出；

而较小的分子则可以完全渗透进入凝胶颗粒内部，经历的流程长，流动速度慢，所以最后流出；分子越大的组分越先流出，分子越小的组分越后流出。

聚丙烯酰胺凝胶电泳不是通过凝胶颗粒内部的孔穴保留小分子的，
聚丙烯酰胺凝胶是通过三维网状结构分离，所以小分子先出，大分子比较慢出。

⑩ 蛋白质纯化，凝胶过滤层析填料

首先琼脂糖凝胶可来以排源除，这是大孔凝胶，用于分子量较大的成分。
我做分子筛用的比较多的柱子都是葡聚糖凝胶凝胶，我的蛋白比你的大，用G50和G100的填料，做的结果都没什么问题。
你的蛋白7kD，如果没有什么特别的性质（高级结构是球形还是其他的，有无多聚），G50应该可以。如果你不放心，也可以考虑聚丙烯酰胺凝胶，它和葡聚糖凝胶相比更适合于分子量稍小的蛋白，可能更实用于你的实验。
聚苯乙烯凝胶没用过，不发表意见。