蛋白质脱水处理方法

❶ 什么能使蛋白质脱水变性

蛋白质变性。。其实就是蛋白质的结构的变化。。蛋白质变性会使蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失。变性时不涉及一级结构改变或肽键的断裂。
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。
物理方法有：有加热，紫外线照射，剧烈振荡等
化学方法有：加强酸，强碱，重金属盐，尿素，乙醇，丙酮等
希望对你有帮助。。。

❷ 蛋白质的哪种脱水方法特别适合用于活菌牛奶的加工

便于活菌牛奶的加工建议使用冷冻干燥的方法。这样既达到脱水又能够保持活菌的活性。

❸ 为什么缺少蛋白质会脱水

定义及概述
组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成...
作为人体不可缺少的营养成分约占人体组织的20％，每天约有3％的蛋白质参与新陈代谢完成人体的各种生理活动...

❹ 蛋白质分离纯化的四种方法

1、盐析法：

盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。

2、有机溶剂沉淀法：

有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱水作用；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。

3、蛋白质沉淀剂：

蛋白质沉淀剂仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。

4、聚乙二醇沉淀作用：

聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。

(4)蛋白质脱水处理方法扩展阅读：

蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。

机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20% ，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。

人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

❺ 蛋白质脱水和蛋白质水解一样吗 蛋白质脱水后H2O到了哪里

不一样的啊。
蛋白质脱水这个说法应该是脱去了结合水吧。
如果是蛋白质脱水缩合的话：A-COOH+NH2-B→A-CO-NH-B+H2O
蛋白质水解是肽键的断裂水需要加合水的：A-CO-NH-B+H2O→A-COOH+NH2-B

❻ 生物样品中蛋白质的处理方法有哪些

① 盐析法
一般来说，所有固体溶质都可以在溶液中加入中性盐而沉淀析出，这一过程叫盐析。在生化制备中,许多物质都可以用盐析法进行沉淀分离，如蛋白质、多肽、多糖、核酸等，其中以蛋白质沉淀最为常见，特别是在粗提阶段。
盐析法分为两类，第一类叫Ks分段盐析法，在一定PH和温度下通过改变离子强度实现，用于早期的粗提液；第二种叫b分段盐析法，在一定离子强度下通过改变PH和温度来实现，用于后期进一步分离纯化和结晶。

② 有机溶剂沉淀法
有机溶剂的沉淀机理是降低水的介电常数，导致具有表面水层的生物大分子脱水，相互聚集，最后析出。该法优点在于：1）分辨能力比盐析法高，即蛋白质或其它溶剂只在一个比较窄的有机溶剂浓度下沉淀；2）沉淀不用脱盐，过滤较为容易；3）在生化制备中应用比盐析法广泛。其缺点是对具有生物活性的大分子容易引起变性失活，操作要求在低温下进行。总体来说，蛋白质和酶的有机溶剂沉淀法不如盐析法普遍。
有机溶剂的选择首先是能和水混溶，使用较多的有机溶剂是乙醇、甲醇、丙酮，还有二甲基甲酰胺、二甲基亚砜、乙腈和2-甲基-2,4戊二醇等。
③ 其他沉淀法
一．等电点沉淀法
两性电解质分子上的净电荷为零时溶解度最低，不同的两性电解质具有不同的等电点，以此为基础可进行分离。如工业上生产胰岛素时，在粗提液中先调PH8.0去除碱性蛋白质，再调PH3.0去除酸性蛋白质。
利用等电点除杂蛋白时必须了解制备物对酸碱的稳定性，不然盲目使用十分危险。 不少蛋白质与金属离子结合后，等电点会发生偏移，故溶液中含有金属离子时，必须注意调整PH值。 等电点法常与盐析法、有机溶剂沉淀法或其他沉淀方法联合使用，以提高其沉淀能力。
二．生成盐复合物沉淀法
1．金属复合盐法
许多有机物质包括蛋白在内，在碱性溶液中带负电荷，能与金属离子形成沉淀。根据有机物与它们之间的作用机制，可分为羧酸、胺及杂环等含氮化合物类，如铜锌镉；亲羧酸疏含氮化合物类，如概镁铅；亲硫氢基化合物类，如汞银铅。 蛋白质-金属离子复合物的重要性质是它们的溶解度对溶液的介电常数非常敏感，调整水溶液的介电常数（如加入有机溶剂），即可沉淀多种蛋白。
2． 有机盐法
含氮有机酸如苦味酸、苦酮酸、鞣酸等能与有机分子的碱性功能团形成复合物而沉淀析出。但此法常发生不可逆的沉淀反应，故用于制备蛋白质时，需采用较温和的条件，有时还需加入一定的稳定剂。
3．无机复合盐法
如磷钨酸盐、磷钼酸盐等。
以上盐类复合物都具有很低的溶解度，极易沉淀析出。若沉淀为金属复合盐，可通以H2S使金属变成 硫化物而除去，若为有机酸盐或磷钨酸盐，则加入无机酸并用乙醚萃取，把有机酸和磷钨酸等移入乙醚中除去，或用离子交换法除去。值得注意的是此类方法常使蛋白质发生不可逆沉淀，应用时必须谨慎。
三． 选择性变性沉淀
其原理是利用蛋白质、酶和核酸等生物大分子对某些物理或化学因素敏感性不同，有选择地使之变性沉淀，以达到分离提纯的目的。
此方法可分为：1）利用表面活性剂(三氯乙酸)或有机溶剂引起变性；2）利用对热的不稳定性,加热破坏某些组分，而保存另一些组分；3）酸碱变性。
四．非离子多聚物沉淀法
非离子多聚物是六十年代发展起来的一类重要沉淀剂，最早用于提纯免疫球蛋白、沉淀一些细菌和病毒，近年来逐渐广泛应用于核酸和酶的分离提纯。这类非离子多聚物包括不同分子量的聚乙二醇、NPEO、葡聚糖、右旋糖酐硫酸钠等，其中应用最多的是聚乙二醇。
用非离子多聚物沉淀生物大分子和微粒，一般有两种方法：1）选用两种水溶性非离子多聚物组成液液两相体系，不等量分配，而造成分离。此方法基于不同生物分子表面结构不同，有不同分配系数。并外加离子强度、PH值和温度等影响，从而扩大分离效果。2）选用一种水溶性非离子多聚物，使生物大分子在同一液相中，由于被排斥相互凝聚而沉淀析出。该方法操作时先离心除去大悬浮颗粒，调整溶液PH值和温度至适度，然后加入中性盐和多聚物至一定浓度，冷贮一段时间，即形成沉淀。

❼ 蛋白质分离提纯方法

1、盐析法：

盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。

2、有机溶剂沉淀法：

有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱水作用；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。

3、蛋白质沉淀剂：

蛋白质沉淀剂仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。

4、聚乙二醇沉淀作用：

聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。

(7)蛋白质脱水处理方法扩展阅读：

吸附层析

1、吸附柱层析

吸附柱层析是以固体吸附剂为固定相，以有机溶剂或缓冲液为流动相构成柱的一种层析方法。

2、薄层层析

薄层层析是以涂布于玻板或涤纶片等载体上的基质为固定相，以液体为流动相的一种层析方法。这种层析方法是把吸附剂等物质涂布于载体上形成薄层，然后按纸层析操作进行展层。

3、聚酰胺薄膜层析

聚酰胺对极性物质的吸附作用是由于它能和被分离物之间形成氢键。这种氢键的强弱就决定了被分离物与聚酰胺薄膜之间吸附能力的大小。

层析时，展层剂与被分离物在聚酰胺膜表面竞争形成氢键。因此选择适当的展层剂使分离在聚酰胺膜表面发生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的连续过程，就能导致分离物质达到分离目的。

❽ 蛋白质和核酸脱水缩合方式是否相同

我趋向于
c都不相同
核酸不同的生物的确不同,但是蛋白质就不好说了
很多的酶都是蛋白质,关键性的酶在不同的生物中也有很多是一样的,比如决定电子传递链的酶,等等
当然蛋白质同时有很多不同的,因此应该是
蛋白质不同(但是也有部分是一样的)
核算不同

❾ 蛋白质的合成方式除了脱水缩合外，还有没有其它方式

脱水缩合形成肽键是氨基酸合成肽链的唯一方法，而形成肽链是蛋白质合成的基础。ls所说的二硫键是在蛋白质折叠空间形态时形成的，而不是在合成肽链时形成的。

❿ 蛋白质是如何进行脱水缩合

在氨基酸进行脱水缩合后变成蛋白质氨基酸的机构基团 ： R
化学键 ： |
氨基： H2N－C－C00H：羧基
化学键 ： |
氢原子 ： H
这里只有R基团是不确定的（R集团决定氨基酸的种类）脱水缩合是在一个氨基酸的C00H键与另一个氨基酸的H2N结合 并且脱出一分子水分最后连在一起了 就叫做钛