卵清蛋白溶於純水嗎

1. 在提取卵清蛋白前,雞蛋清為什麼要加生理鹽水稀釋

加5%卵清蛋白溶液抄5ml於試管中，再襲加等量的飽和硫酸銨溶液，混勻後靜置數分鍾析出球蛋白沉澱。倒出少量渾濁沉澱，加少量水，沉澱是否溶解，為什麼? 溶解，蛋白溶液加入濃無機鹽溶液，導致蛋白質溶解度降低而析出，這是鹽析過程，蛋白質只是沉澱，並未變性，加水後即恢復溶解。將管內容物過濾，向濾液中添加硫酸銨粉末到不再溶解為止析出清蛋白。取出部分清蛋白，加少量水，沉澱是否再溶解？為什麼？不溶解，因為加入硫酸銨粉末是強電解質，引起蛋白質膠體的凝聚沉澱，是變性過程，不可逆，加水也不會溶解

2. 卵清蛋白配置1g/L的溶液可以全溶解嗎

你好！
為什麼要用氫氧化鈉溶液？本來卵清蛋白是可溶性的，被你加了氫氧化鈉廢話就變性沉澱了，你還指望它溶解？
希望對你有所幫助，望採納。

3. 卵清蛋白,頭發,指甲,苯酚,trp,tyr與濃硝酸反應強烈程度排列

指導意見：清蛋白又稱白蛋白。是一類不被50％飽和度的硫酸銨溶液沉澱的球狀蛋白質。存在於動物組織、體液和某些植物的種子中。其分子量較低，溶於水，易結晶

4. 糧油食品原料中的簡單蛋白質能溶於水的是

糧油食品原料中的簡單蛋白質能溶於水的是清蛋白
.大多數糧油籽粒的基本結構是一致的,一般都由皮層、胚、(胚乳)3 個部分構成。
首先，並不是所有的蛋白質都有很好的親水性

蛋白質親水性的好壞主要取決於其分子表面的電荷量，如果分子表面帶電氨基酸（K,R,E,N等）多則親水性高；如果全部是疏水殘基,則親水性差

一般細胞內部的蛋白質親水性都比較好，膜蛋白親水性差
其次，對於一個親水性好的蛋白，其在水中的溶解性與溶液性質有很大關系.

pH：當pH在蛋白等電點（pI）附近時,蛋白表面電荷強度最低,水合能力也最低,更容易沉澱.當pH適當偏離pI值時,蛋白溶解性更好.

離子強度（鹽濃度）：蛋白質在水溶液中的溶解是蛋白表面電荷和水溶液中離子,水分子之間相互作用的結果,溶液中離子強度太高或太低都會破壞蛋白表面的水合層,促使蛋白聚合沉澱.很少有蛋白在純水中溶解性好的.有的蛋白在溶液中的溶解還需要一些特定的輔助分子（如甘油,尿素,精氨酸,去垢劑等）

當然溫度等其它因素也有一定影響，如果你的蛋白置於高溫水中，蛋白會變性，破壞蛋白三維結構,使內部疏水基團暴露從而聚沉.
蛋白質分脂溶性蛋白質和水溶性蛋白質。有的氨基酸還有一些親水性的基團，如羥基等，所以能溶於水，而有另外的一些含有親脂性的基團，如很長的烴基以及苯基都會使其水溶性降低的。

5. 解釋蛋清蛋白質在水中及Nacl溶液中的溶解度以及蛋白質沉澱的原因

蛋白質屬親水性膠體故溶解在水中呈成膠體溶液；而加入少量的氯化鈉溶液就會增加蛋白質分子表面的電荷從而增強了蛋白質分子與水分子的作用,進而使蛋白質在水溶液中的溶解度增大即鹽溶現象；然後加入硫酸銨溶液至飽和即在高濃度的硫酸銨(屬中性鹽)的影響下,蛋白質分子被鹽脫去水化層,另外蛋白質分子所帶的電荷同時也被中和從而使蛋白質的膠體穩定性遭到破壞即沉澱析出即蛋白質的鹽析現象 B、在溫水浴中溫熱片刻,觀察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度：第一支試管成膠體溶液(蛋白質的親水膠體本性),第二支呈溶解狀態(鹽溶),第三支及第四支分別由強鹼、強酸導致其變性而後再分別調至PH4~4.5即達到等電點使其充分沉澱出來 【平の楽＼(^o^)／小平平】

6. 為什麼加入生理鹽水後清蛋白和卵清蛋白會迅速溶解

你應該用nacl溶液做溶劑，用1g卵清蛋白溶於100ml0.9%nacl溶液，就可以使其蛋白質含量為1mg/ml

7. 硬蛋白的重要的蛋白質及其特性

1、清蛋白
清蛋白的氨基酸構成中，含有豐富的含硫氨基酸，但是幾乎不含甘氨酸殘基。能溶於水，受熱即發生凝固。能被強鹼、鹽類或有機溶劑沉澱，可以被飽和硫酸銨鹽析。等電點一般 pH4.5～5.5。清蛋白主要來自於蛋類(卵清蛋白)、乳類(乳清蛋白)、小麥(小麥清蛋白)、大麥(大麥清蛋白)及豆類(豆清蛋白)等。
2、球蛋白
在球蛋白的氨基酸構成中，以天冬氨酸和谷氨酸的含量為高。不溶於純水，溶於中性鹽稀溶液。加熱凝固。能被有機溶劑沉澱，可以發生硫酸銨鹽析沉澱作用。等電點為 PH5.5～6.5。球蛋白主要存在於血液(血纖維蛋白原)、肌肉(肌肉球蛋白)、牛乳(乳球蛋白)和豆類(豆球蛋白)等。
3、醇溶谷蛋白
在醇溶谷蛋白的氨基酸構成中，脯氨酸和谷氨酸含量高。但是，幾乎不含賴氨酸、精氨酸和組氨酸。不溶於水及中性鹽溶液，可溶於50%～80%乙醇溶液，也可溶於稀酸或稀鹼溶液中。受熱凝固。醇溶谷蛋白僅存在於各類糧食中，如小麥(小麥醇溶蛋白)、大麥(大麥醇溶蛋白)和玉米(玉米醇溶蛋白)。
4、谷蛋白
在谷蛋白氨基酸構成中，含有賴氨酸和色氨酸。不溶於水、中性鹽溶液以及乙醇溶液，溶於稀酸和稀鹼溶液。加熱後會凝固。主要存在於穀物(谷蛋白)和小麥(小麥谷蛋白)中。
5、硬蛋白
硬蛋白的來源或存在不同，構成和性質也有很大的差別。一般可以將硬蛋白進一步劃分為膠原蛋白和角蛋白二種類型。
(1)膠原蛋白 存在於結締組織、肌腱、骨骼、軟骨、魚骨等中。在氨基酸構成中，甘氨酸、脯氨酸和精氨酸含量高，但是不含色氨酸和酪氨酸。在酸性溶液中，加熱可以發生浸脹，形成膠狀物質。可以被某些酶分解。
(2)角蛋白 存在於毛發、指甲、羽毛、角等中。在氨基酸構成中，胱氨酸含量比較高。在所有溶劑中都不發生溶解，也不能被酶分解。
6、組蛋白
組蛋白溶於水、稀酸和氫氧化鈉溶液。受熱凝固，但是凝固後可以迅速地溶於稀酸或稀鹼溶液中。存在於動物細胞中，並且一般都與其他的成分，如核酸、鐵結合分別形成核蛋白和血紅蛋白。
7、精蛋白
在精蛋白的氨基酸構成中，以精氨酸為主，其次為賴氨酸和組氨酸。精蛋白為最簡單的蛋白質物質，僅約含8種氨基酸。大多存在於卵子、精子及脾中。
精蛋白可溶於水、稀酸和稀鹼中。但是在稀鹼溶液中有氨存在時，就要析出沉澱。加熱不凝固。等電點為pHl2.0～12.4。 一般可以依據所結合的輔基種類對結合蛋白質進行分類，這種方法具有簡便實用的特點。在自然界中，結合蛋白質的分布要遠比單純蛋白質廣泛。
1、脂蛋白
脂蛋白是由單純蛋白質與酯類結合而構成，通常不溶於乙醚、苯和氯仿等溶劑。主要存在於細胞膜中。
2、磷蛋白
磷蛋白是由單純蛋白質與磷酸結合而構成，不溶於水，溶於鹼中，加熱不凝固。主要存在於牛乳(酪蛋白)、蛋類(卵黃磷蛋白)中。
3、核蛋白
核蛋白是由單純蛋白質與核酸成分結合而構成，反應呈弱酸性。主要存在於細胞核和細胞質中。
4、糖蛋白
糖蛋白是由單純蛋白質與糖組分結合而構成，其中，糖組分主要為葡萄糖胺、氨基半乳糖胺、半乳糖和甘露糖等。習慣上，細致地劃分，一般只是將氨基己糖含量<4%的糖蛋白稱為糖蛋白，而將氨基己糖含量>4%時的糖蛋白稱為粘蛋白。
糖蛋白—般主要存在於皮膚、軟骨、骨、結締組織，血液、尿液、胃液和唾液中。
5、色蛋白
色蛋白是由單純蛋白質與色素成分結合而構成。常見的色蛋白有血紅蛋白和肌紅蛋白 (輔基為血紅素，含鐵)，主要存在於血液和肌肉中。

8. 蛋白質的溶解性受什麼的影響(除溫度)

1 蛋白質與水的相互作用：蛋白質的水溶性

蛋白質與水之間的作用力主要是蛋白質中的肽鍵（偶極-偶極相互作用或氫鍵），或氨基酸的側鏈（解離的、極性甚至非極性基團）同水分子之間發生了相互作用。

影響蛋白質水溶性的應素很多：

（1）pH>pI 時，蛋白質帶負電荷，pH=pI 時，蛋白質不帶電荷，pH<pI 時，蛋白質帶正電荷。溶液的pH 低於或高於蛋白質的pI 都有利於蛋白質水溶性的增加，一方面是加強了蛋白質與水分子的相互作用，另一方面蛋白質鏈之間的相互排斥作用。等電沉澱。

（2）離子強度：μ=0.5∑CiZi2，Ci 表示離子強度，Zi 表示離子價數。

鹽溶：當溶液中的中性鹽濃度在0.5mol/L 時，可增加蛋白質的溶解性，鹽作用減弱蛋白質分子之間的相互作用。

鹽析：當溶液中的中性鹽的濃度大於1mol/L 時，蛋白質會沉澱析出，這是鹽與蛋白質競爭水分的結果。

不同鹽類對蛋白質的鹽析作用強弱不同。將這種強弱順序稱為感膠離子序：

（3）非水溶劑：有些有機溶劑可引起蛋白質變性沉澱，主要是有機溶劑降低了水的介電常數，蛋白質之間的靜電斥力降低。

（4）溫度：溫度低於40-50℃時，隨溫度的增大水溶性增大，當溫度大於50℃，隨溫度的增大，水溶性降低。

根據蛋白質的溶解性對蛋白質分類：

（1）清蛋白：可溶於pH6.6 的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；

（2）球蛋白：能溶於pH7 的稀鹼溶液，β-乳球蛋白；

（3）醇溶蛋白：能溶於70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）谷蛋白：在上述溶劑中都不溶解，但可溶於酸（pH2）或鹼（pH12）。

9. 球蛋白是什麼

蛋白質按形狀可以分為纖維狀蛋白質和球狀蛋白質，後者簡稱為球蛋白。

人血漿中除了前清蛋白和清蛋白（舊稱白蛋白）為纖維狀蛋白質外，余基本上均為球蛋白。

球蛋白又分為各種蛋白質：如補體、免疫球蛋白（與免疫力有關），高密度、低密度脂蛋白（與膽固醇轉動有關）、纖維蛋白原（與凝血有關）、結合珠蛋白（與血紅蛋白有關）、轉鐵蛋白（與鐵代謝有關）等。

生化檢驗報告中的球蛋白一般情況下能反映人的免疫狀況。但由於其成分復雜，若有異常，需進行蛋白電泳或單個蛋白檢測才能明確具體的意義。

10. 清蛋白的化學性質

一種
簡單蛋白質
，它由肝臟合成，加熱則凝固，能溶於純水及
鹽溶液
中，常見的有卵
清蛋白
、
乳清蛋白
、
豆清蛋白
、血漿清蛋白，清蛋白為人體所必需。