❶ 水醇酶對人的作用
水，除了解渴還有其他意義嗎？人如果不吃飯的話，仍能存活幾周；但要是不喝水，幾天後就會脫水而死。我們身體三分之二多的部分是水，水本身就是一種最重要的營養素,任何飲料都無法替代。 水主要負責消化食物、傳送養分、保持各關節和內臟器官的...3409
❷ 中葯黃芪醇提和水提，提取出來的成分有區別嗎
沒有不同，純度問題
黃芪用水提取，比用乙醇提取為佳。黃芪採用水煎煮3次，乙醇迴流提取3次，以黃芪甲苷含量為考察依據，提取率均可達到70%以上，但水提醇沉時甲苷損失小，經3次醇沉分離純化得黃芪苷提取物（中間體）純度高，製成的注射液非常澄明，久置不會產生沉澱，而醇提水沉時不但甲苷損失大，而且難以將脂溶性成分除盡，所得黃芪苷提取物（中間體）純度低，製成的注射液放置後會產生沉澱；
黃芪採用水提醇沉分離純化，不但可同時將黃芪皂苷類、黃芪黃酮類和多糖有效成分一並提出，經醇沉可將多糖與前述兩類有效成分分離，
❸ 提取工藝里，醇提水沉和水提醇沉的區別是什麼
水提醇沉法系指處抄方中葯材加襲水煎煮，既提取出有效成分，如：生物鹼鹽、甙類、有機酸類、氨基酸、多糖類等；同時也提出一些水溶性雜質，如：澱粉、蛋白質、粘液質、鞣質、色素、無機鹽等。若往水煎液中加入適量乙醇，可以改變其溶解性能而將雜質部分或全部除去。當乙醇濃度達到60%～70%時，除鞣質、樹脂等外，其他雜質已基本上沉澱而除去。如果分2～3次加入乙醇，濃度又逐步提高，最終達到75%～80%，則除去雜質的效果更好。
醇提水沉法系指將中葯原料用一定濃度的乙醇用滲漉法、迴流法提取，即可提取出生物鹼及其鹽、甙類、揮發油及有機酸類等；雖然多糖類、蛋白質、澱粉等無效成分不易溶出，但樹脂、油脂、色素等雜質卻仍可提出。為此，醇提取液經回收乙醇後，再加水處理，並冷藏一定時間，可使雜質沉澱而除去。40%～50%的乙醇可提取強心甙、鞣質、蒽醌及其甙、苦味質等；60%～70%乙醇可提取甙類；更高濃度乙醇則可用於生物鹼、揮發油、樹脂和葉綠素的提取。
❹ 常用酶的提取方法有哪些並解釋提取機理
血中DNA的提取血液中DNA提取的原理：如果以外周血為DNA提取材料,在外周血中提取DNA就是從有核的白細胞中提取DNA.因此,從外周血中提取DNA包括以下幾個關鍵步驟：第一,破壞紅細胞,通常利用紅細胞與白細胞膜結構的差異,先使紅細胞裂解,經離心後收集白細胞；第二,白細胞裂使膜蛋白和核蛋白變性,游離DNA,通常是採用離子型表面活性劑使蛋白質變性；第三,除去變性蛋白質：通常採用蛋白沉澱劑沉澱變性蛋白質,使DNA留在上清液中；第四,在高鹽環境下使DNA從有機溶劑如無水乙醇中析出. 取材 取外周血5ml,EDTA抗凝 1.新鮮抗凝血,離心棄去上清液； 2.取出4℃冰箱預冷的ELS裂解液,按1:6-10的比例向細胞沉澱中加入ELS裂解液（1ml細胞壓積加入6-10ml裂解液）,輕輕吹打混勻；紅細胞裂解液ELS配方： NH4Cl:4.15克加雙蒸水500ml,取450ml; Tris:1.0297克加雙蒸水50ml,再加上上面的450ml,共計500ml,高壓滅菌, 用時加10-20ml 3.800-1000rpm離心5-8分鍾,離心棄去上層紅色清液； 4.收集沉澱部分,加入Hank』s液或無血清培養液離心洗2-3次； 5.如裂解不完全可重復步驟2和3； 6.重懸細胞,用於後續實驗；提取DNA,最好是於步驟4開始使用DEPC水配製的溶液進行. 酚氯仿方法提取DNA 在DNA提取過程中應盡量避免使DNA斷裂和降解的各種因素,以保證DNA的完整性,為後續的實驗打下基礎.是採用在EDTA以及SDS等試劑存在下用蛋白酶K消化細胞,隨後用酚抽提而實現的.這一方法獲得的DNA不僅經酶切後可用於Southern分析,還可用於PCR的模板、文庫構建等實驗. 原則：（1）防止和抑制DNase對DNA的降解；（2）盡量減少對溶液中DNA的機械剪切破壞. 一、試劑准備 1．TE: 10mM Tris-HCl (pH 7.8); 1mM EDTA (pH 8.0). 2．TBS: 25mM Tris-HCl (pH 7.4); 200mM NaCl; 5mM KCl. 3．裂解緩沖液：250mM SDS; 使用前加入蛋白酶K至100mg/ml. 4．20% SDS 5．2mg/ml蛋白酶K 6．Tris飽和酚（pH 8.0）、酚/氯仿（酚∶氯仿=1∶1）、氯仿 7．無水乙醇、75%乙醇二、操作步驟（一）材料處理 1．白細胞處理 ⑴ 取紅細胞裂解完全後收集的沉澱,加入0.5ml TE ⑵ 將勻漿液轉移到1.5ml離心管中. ⑶ 加20% SDS 25 μl,蛋白酶K (2mg/ml) 25 μl,混勻. ⑷ 60°C水浴1-3hr. 2．培養細胞處理： ⑴ 將培養細胞懸浮後,用TBS洗滌一次. ⑵ 離心4000g×5min,去除上清液. ⑶ 加10倍體積的裂解緩沖液. ⑷ 50-55°C水浴1-2hr. （二）DNA提取 1. 加等體積飽和酚至上述樣品處理液中,溫和、充分混勻3min. 2. 離心5000g×10min,取上層水相到另一1.5ml離心管中. 3. 加等體積飽和酚,混勻,離心5000g×10min,取上層水相到另一管中. 4. 加等體積酚/氯仿,輕輕混勻,離心5000g×10min,取上層水相到另一管中.如水相仍不澄清,可重復此步驟數次. 5. 加等體積氯仿,輕輕混勻,離心5000g×10min,取上層水相到另一管中. 6. 加1/10體積的3M醋酸鈉（pH 5.2）和2.5倍體積的無水乙醇,輕輕倒置混勻. 7. 待絮狀物出現後,離心5000g×5min,棄上清液. 8. 沉澱用75%乙醇洗滌,離心5000g×3min ,棄上清液. 9. 室溫下揮發乙醇,待沉澱將近透明後加50-100ml TE溶解過夜. (三）DNA定量和電泳檢測 1.DNA定量： DNA在260nm處有最大的吸收峰,蛋白質在280nm處有最大的吸收峰,鹽和小分子則集中在230nm處.因此,可以用260nm波長進行分光測定DNA濃度,OD值為1相當於大約50μg/ml雙鏈DNA.如用1cm光徑,用 H2O稀釋DNA樣品n倍並以H2O為空白對照,根據此時讀出的OD260值即可計算出樣品稀釋前的濃度：DNA（mg/ml）=50×OD260讀數×稀釋倍數/1000. DNA純品的OD260/OD280為1.8,故根據OD260/OD280的值可以估計DNA的純度.若比值較高說明含有RNA,比值較低說明有殘余蛋白質存在.OD230/OD260的比值應在0.4-0.5之間,若比值較高說明有殘余的鹽存在. 2.電泳檢測：取1μg基因組DNA用行0.8%瓊脂糖凝膠上電泳,檢測DNA的完整性,或多個樣品的濃度是否相同.電泳結束後在點樣孔附近應有單一的高分子量條帶. 三、注意事項 1. 所有用品均需要高溫高壓,以滅活殘余的DNA酶. 2. 所有試劑均用高壓滅菌雙蒸水配製. 3. 用大口滴管或吸頭操作,以盡量減少打斷DNA的可能性. 4. 用上述方法提取的DNA純度可以滿足一般實驗（如Southern 雜交、PCR等）目的.如要求更高,可參考有關資料進行DNA純化.
❺ 提取工藝里,醇提水沉和水提醇沉的區別是什麼
水提醇沉法系指處復方中葯制材加水煎煮,既提取出有效成分,如：生物鹼鹽、甙類、有機酸類、氨基酸、多糖類等；同時也提出一些水溶性雜質,如：澱粉、蛋白質、粘液質、鞣質、色素、無機鹽等.若往水煎液中加入適量乙醇,可以改變其溶解性能而將雜質部分或全部除去.當乙醇濃度達到60%～70%時,除鞣質、樹脂等外,其他雜質已基本上沉澱而除去.如果分2～3次加入乙醇,濃度又逐步提高,最終達到75%～80%,則除去雜質的效果更好.
醇提水沉法系指將中葯原料用一定濃度的乙醇用滲漉法、迴流法提取,即可提取出生物鹼及其鹽、甙類、揮發油及有機酸類等；雖然多糖類、蛋白質、澱粉等無效成分不易溶出,但樹脂、油脂、色素等雜質卻仍可提出.為此,醇提取液經回收乙醇後,再加水處理,並冷藏一定時間,可使雜質沉澱而除去.40%～50%的乙醇可提取強心甙、鞣質、蒽醌及其甙、苦味質等；60%～70%乙醇可提取甙類；更高濃度乙醇則可用於生物鹼、揮發油、樹脂和葉綠素的提取.
❻ 提取酶的方法有哪些
酶是蛋白質，可以根據其特點選擇適當的蛋白質提取純化方法！
選擇材料及預處理
以蛋白質和結構與功能為基礎，從分子水平上認識生命現象，已經成為現代生物學發展的主要方向，研究蛋白質，首先要得到高度純化並具有生物活性的目的物質。蛋白質的制備工作涉及物理、化學和生物等各方面知識，但基本原理不外乎兩方面。一是得用混合物中幾個組分分配率的差別，把它們分配到可用機械方法分離的兩個或幾個物相中，如鹽析，有機溶劑提取，層析和結晶等；二是將混合物置於單一物相中，通過物理力場的作用使各組分分配於來同區域而達到分離目的，如電泳，超速離心，超濾等。在所有這些方法的應用中必須注意保存生物大分子的完整性，防止酸、鹼、高溫，劇烈機械作用而導致所提物質生物活性的喪失。蛋白質的制備一般分為以下四個階段：選擇材料和預處理，細胞的破碎及細胞器的分離，提取和純化，濃細、乾燥和保存。
微生物、植物和動物都可做為制備蛋白質的原材料，所選用的材料主要依據實驗目的來確定。對於微生物，應注意它的生長期，在微生物的對數生長期，酶和核酸的含量較高，可以獲得高產量，以微生物為材料時有兩種情況：（1）得用微生物菌體分泌到培養基中的代謝產物和胞外酶等；（2）利用菌體含有的生化物質，如蛋白質、核酸和胞內酶等。植物材料必須經過去殼，脫脂並注意植物品種和生長發育狀況不同，其中所含生物大分子的量變化很大，另外與季節性關系密切。對動物組織，必須選擇有效成份含量豐富的臟器組織為原材料，先進行絞碎、脫脂等處理。另外，對預處理好的材料，若不立即進行實驗，應冷凍保存，對於易分解的生物大分子應選用新鮮材料制備。
蛋白質的分離純化
一，蛋白質（包括酶）的提取
大部分蛋白質都可溶於水、稀鹽、稀酸或鹼溶液，少數與脂類結合的蛋白質則溶於乙醇、丙酮、丁醇等有機溶劑中，因些，可採用不同溶劑提取分離和純化蛋白質及酶。
（一）水溶液提取法
稀鹽和緩沖系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑，通常用量是原材料體積的1-5倍，提取時需要均勻的攪拌，以利於蛋白質的溶解。提取的溫度要視有效成份性質而定。一方面，多數蛋白質的溶解度隨著溫度的升高而增大，因此，溫度高利於溶解，縮短提取時間。但另一方面，溫度升高會使蛋白質變性失活，因此，基於這一點考慮提取蛋白質和酶時一般採用低溫（5度以下）操作。為了避免蛋白質提以過程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制劑（如二異丙基氟磷酸，碘乙酸等）。
下面著重討論提取液的pH值和鹽濃度的選擇。
1、pH值
蛋白質，酶是具有等電點的兩性電解質，提取液的pH值應選擇在偏離等電點兩側的pH 范圍內。用稀酸或稀鹼提取時，應防止過酸或過鹼而引起蛋白質可解離基團發生變化，從而導致蛋白質構象的不可逆變化，一般來說，鹼性蛋白質用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白質用偏鹼性的提取液。
2、鹽濃度
稀濃度可促進蛋白質的溶，稱為鹽溶作用。同時稀鹽溶液因鹽離子與蛋白質部分結合，具有保護蛋白質不易變性的優點，因此在提取液中加入少量NaCl等中性鹽，一般以0.15摩爾。升濃度為宜。緩沖液常採用0.02-0.05M磷酸鹽和碳酸鹽等滲鹽溶液。
（二）有機溶劑提取法
一些和脂質結合比較牢固或分子中非極性側鏈較多的蛋白質和酶，不溶於水、稀鹽溶液、稀酸或稀鹼中，可用乙醇、丙酮和丁醇等有機溶劑，它們具的一定的親水性，還有較強的親脂性、是理想的提脂蛋白的提取液。但必須在低溫下操作。丁醇提取法對提取一些與脂質結合緊密的蛋白質和酶特別優越，一是因為丁醇親脂性強，特別是溶解磷脂的能力強；二是丁醇兼具親水性，在溶解度范圍內（度為10%，40度為6.6%）不會引起酶的變性失活。另外，丁醇提取法的pH及溫度選擇范圍較廣，也適用於動植物及微生物材料。
二、蛋白質的分離純化
蛋白質的分離純化方法很多，主要有：
（一）根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析
中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響，一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高，蛋白質的溶解度增加，此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時，蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出，這種現象稱鹽析，將大量鹽加到蛋白質溶液中，高濃度的鹽離子（如硫酸銨的SO4和NH4)有很強的水化力，可奪取蛋白質分子的水化層，使之「失水」，於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出。鹽析時若溶液pH在蛋白質等電點則效果更好。由於各種蛋白質分子顆粒大小、親水程度不同，故鹽析所需的鹽濃度也不一樣，因此調節混合蛋白質溶液中的中性鹽濃度可使各種蛋白質分段沉澱。
影響鹽析的因素有：（1）溫度：除對溫度敏感的蛋白質在低溫（4度）操作外，一般可在室溫中進行。一般溫度低蛋白質溶介度降低。但有的蛋白質（如血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白）在較高的溫度（25度）比0度時溶解度低，更容易鹽析。（2）pH值：大多數蛋白質在等電點時在濃鹽溶液中的溶介度最低。（3）蛋白質濃度：蛋白質濃度高時，欲分離的蛋白質常常夾雜著其他蛋白質地一起沉澱出來（共沉現象）。因此在鹽析前血清要加等量生理鹽水稀釋，使蛋白質含量在2.5-3.0%。
蛋白質鹽析常用的中性鹽，主要有硫酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉、氯化鈉、磷酸鈉等。 其中應用最多的硫酸銨，它的優點是溫度系數小而溶解度大（25度時飽和溶液為4.1M，即767克/升；0度時飽和溶解度為3.9M，即676克/升），在這一溶解度范圍內，許多蛋白質和酶都可以鹽析出來；另外硫酸銨分段鹽析效果也比其他鹽好，不易引起蛋白質變性。硫酸銨溶液的pH常在4.5-5.5之間，當用其他pH值進行鹽析時，需用硫酸或氨水調節。
蛋白質在用鹽析沉澱分離後，需要將蛋白質中的鹽除去，常用的辦法是透析，即把蛋白質溶液裝入秀析袋內（常用的是玻璃紙），用緩沖液進行透析，並不斷的更換緩沖液，因透析所需時間較長，所以最好在低溫中進行。此外也可用葡萄糖凝膠G-25或G-50過柱的辦法除鹽，所用的時間就比較短。
2、等電點沉澱法
蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小，因而溶解度也最小，各種蛋白質的等電點有差別，可利用調節溶液的pH達到某一蛋白質的等電點使之沉澱，但此法很少單獨使用，可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉澱法
用與水可混溶的有機溶劑，甲醇，乙醇或丙酮，可使多數蛋白質溶解度降低並析出，此法分辨力比鹽析高，但蛋白質較易變性，應在低溫下進行。
（二）根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾
透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開。
超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質分子通過半透膜，而蛋白質留在膜上，可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質。
2、凝膠過濾法
也稱分子排阻層析或分子篩層析，這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（Sephadex ged）和瓊脂糖凝膠（agarose gel）。
（三）根據蛋白質帶電性質進行分離
蛋白質在不同pH環境中帶電性質和電荷數量不同，可將其分開。
1、電泳法
各種蛋白質在同一pH條件下，因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開。值得重視的是等電聚焦電泳，這是利用一種兩性電解質作為載體，電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的pH梯度，當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時，到達各自等電點的pH位置就停止，此法可用於分析和制備各種蛋白質。
2、離子交換層析法
離子交換劑有陽離子交換劑（如：羧甲基纖維素；CM-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素；DEAE?FONT FACE="宋體" LANG="ZH-CN">纖維素），當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上，隨後用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來。（詳見層析技術章）
（四）根據配體特異性的分離方法－親和色譜法
親和層析法（aflinity chromatography）是分離蛋白質的一種極為有效的方法，它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來，而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(Ligand）的分子能特異而非共價地結合。其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在，每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質，因此蛋白質的分離（Separation），提純（Purification）
和鑒定（Characterization）是生物化學中的重要的一部分，至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來，因此往往採取幾種方法聯合使用。
細胞的破碎
1、高速組織搗碎：將材料配成稀糊狀液，放置於筒內約1/3體積，蓋緊筒蓋，將調速器先撥至最慢處，開動開關後，逐步加速至所需速度。此法適用於動物內臟組織、植物肉質種子等。
2、玻璃勻漿器勻漿：先將剪碎的組織置於管中，再套入研桿來回研磨，上下移動，即可將細胞研碎，此法細胞破碎程度比高速組織搗碎機為高，適用於量少和動物臟器組織。
3、超聲波處理法：用一定功率的超聲波處理細胞懸液，使細胞急劇震盪破裂，此法多適用於微生物材料，用大腸桿菌制備各種酶，常選用50-100毫克菌體/毫升濃度，在1KG至10KG頻率下處理10-15分鍾，此法的缺點是在處理過程會產生大量的熱，應採取相應降溫措施。對超聲波敏感和核酸應慎用。
4、反復凍融法：將細胞在-20度以下冰凍，室溫融解，反復幾次，由於細胞內冰粒形成和剩餘細胞液的鹽濃度增高引起溶脹，使細胞結構破碎。
5、化學處理法：有些動物細胞，例如腫瘤細胞可採用十二烷基磺酸鈉（SDS）、去氧膽酸鈉等細胞膜破壞，細菌細胞壁較厚，可採用溶菌酶處理效果更好。
無論用哪一種方法破碎組織細胞，都會使細胞內蛋白質或核酸水解酶釋放到溶液中，使大分子生物降解，導致天然物質量的減少，加入二異丙基氟磷酸（DFP）可以抑制或減慢自溶作用；加入碘乙酸可以抑制那些活性中心需要有疏基的蛋白水解酶的活性，加入苯甲磺醯氟化物（PMSF）也能清除蛋白水解酥活力，但不是全部，還可通過選擇pH、溫度或離子強度等，使這些條件都要適合於目的物質的提取。
濃縮、乾燥及保存
一、樣品的濃縮
生物大分子在制備過程中由於過柱純化而樣品變得很稀，為了保存和鑒定的目的，往往需要進行濃縮。常用的濃縮方法的：
1、減壓加溫蒸發濃縮
通過降低液面壓力使液體沸點降低，減壓的真空度愈高，液體沸點降得愈低，蒸發愈快，此法適用於一些不耐熱的生物大分子的濃縮。
2、空氣流動蒸發濃縮 空氣的流動可使液體加速蒸發,鋪成薄層的溶液，表面不斷通過空氣流；或將生物大分子溶液裝入透析袋內置於冷室，用電扇對准吹風，使透過膜外的溶劑不沁蒸發，而達到濃縮目的，此法濃縮速度慢，不適於大量溶液的濃縮。
3、冰凍法 生物大分子在低溫結成冰，鹽類及生物大分子不進入冰內而留在液相中，操作時先將待濃縮的溶液冷卻使之變成固體，然後緩慢地融解，利用溶劑與溶質融點介點的差別而達到除去大部分溶劑的目的。如蛋白質和酶的鹽溶液用此法濃縮時，不含蛋白質和酶的純冰結晶浮於液面，蛋白質和酶則集中於下層溶液中，移去上層冰塊，可得蛋白質和酶的濃縮液。
4、吸收法 通過吸收劑直接收除去溶液中溶液分子使之濃縮。所用的吸收劑必需與溶液不起化學反應，對生物大分子不吸附，易與溶液分開。常用的吸收劑有聚乙二醇，聚乙稀吡咯酮、蔗糖和凝膠等，使用聚乙二醇吸收劑時，先將生物大分子溶液裝入半透膜的袋裡，外加聚乙二醇復蓋置於4度下，袋內溶劑滲出即被聚乙二醇迅速吸去，聚乙二醇被水飽和後要更換新的直至達到所需要的體積。
5、超濾法 超濾法是使用一種特別的薄膜對溶液中各種溶質分子進行選擇性過濾的方法，不液體在一定壓力下（氮氣壓或真空泵壓）通過膜時，溶劑和小分子透過，大分子受阻保留，這是近年來發展起來的新方法，最適於生物大分子尤其是蛋白質和酶的濃縮或脫鹽，並具有成本低，操作方便，條件溫和，能較好地保持生物大分子的活性，回收率高等優點。應用超濾法關鍵在於膜的選擇，不同類型和規格的膜，水的流速，分子量截止值（即大體上能被膜保留分子最小分子量值）等參數均不同，必須根據工作需要來選用。另外，超濾裝置形式，溶質成份及性質、溶液濃度等都對超濾效果的一定影響。Diaflo 超濾膜的分子量截留值：
膜名稱
分子量截留值
孔的大的平均直徑
XM－300
300，000
140
XM－200
100，000
55
XM－50
50，000
30
PM－30
30，000
22
UM－20
20，000
18
PM－10
10，000
15
UM－2
1，000
12
UM05
500
10
用上面的超濾膜製成空心的纖維管，將很多根這樣的管攏成一束，管的兩端與低離子強度的緩沖液相連，使緩沖液不斷地在管中流動。然後將纖維管浸入待透析的蛋白質溶液中。當緩沖液流過纖維管時，則小分子很易透過膜而擴散，大分子則不能。這就是纖維過濾秀析法，由於透析面積增大，因而使透析時間縮短10倍。
二、乾燥
生物大分子制備得到產品，為防止變質，易於保存，常需要乾燥處理，最常用的方法是冷凍乾燥和真空乾燥。真空乾燥適用於不耐高溫，易於氧化物質的乾燥和保存，整個裝置包括乾燥器、冷凝器及真空乾燥原理外，同時增加了溫度因素。在相同壓力下，水蒸汽壓隨溫度下降而下降，故在低溫低壓下，冰很易升華為氣體。操作時一般先將待乾燥的液體冷凍到冰點以下使之變成固體，然後在低溫低壓下將溶劑變成氣體而除去。此法干後的產品具有疏鬆、溶解度好、保持天然結構等優點，適用於各類生物大分子的乾燥保存。
三、貯存
生物大分子的穩定性與保存方法的很大關系。乾燥的製品一般比較穩定，在低溫情況下其活性可在數日甚至數年無明顯變化，貯藏要求簡單，只要將乾燥的樣品置於乾燥器內（內裝有乾燥劑）密封，保持0－4度冰箱即可，液態貯藏時應注意以下幾點。
1、樣品不能太稀，必須濃縮到一定濃度才能封裝貯藏，樣品太稀易使生物大分子變性。
2、一般需加入防腐劑和穩定劑，常用的防腐劑有甲苯、苯甲酸、氯仿、百里酚等。蛋白質和酶常用的穩定劑有硫酸銨糊、蔗糖、甘油等，如酶也可加入底物和輔酶以提高其穩定性。此外，鈣、鋅、硼酸等溶液對某些酶也有一定保護作用。核酸大分子一般保存在氯化鈉或檸檬酸鈉的標准緩沖液中。
3、貯藏溫度要求低，大多數在0度左右冰箱保存，有的則要求更低，應視不同物質而定。
❼ 酶的提取:固液比1:5,20℃提取30分鍾,共提取三次如何操作
發個實驗給你參考參考！！！
酵母蔗糖酶的分離純化和活力測定
實驗簡介：酶的分離制備在酶學以及生物大分子的結構功能研究種具有重要意義。啤酒酵母中蔗糖酶含量豐富。本實驗用新鮮啤酒酵母作為原料，通過破碎細胞，熱處理，乙醇沉澱，柱層析等步驟提取蔗糖酶。並對其活力進行測定。
實驗原理
蔗糖酶主要存在於酵母中，但工業上通常從酵母中製取。酵母蔗糖酶系胞內酶，提取時細胞破碎或菌體自溶。常用的提純方法有鹽析、有機溶劑沉澱、離子交換和凝膠柱層析。以此可得到較高純度的酶。
蔗糖酶催化下蔗糖水解為等量的葡萄糖和果糖。用測定生成還原糖(葡萄糖和果糖)的量來測定蔗糖水解的速度，本實驗中，蔗糖酶的活力單位指在一定條件下反應5min,每產生l毫克葡萄糖所需酶量。 用考馬斯亮藍法測定蛋白質含量，比活力為每毫克蛋白質的活力單位數。
實驗操作
1. 提取
(1) 准備一個冰浴，將研缽穩妥放入冰浴中。
(2) 將10g濕啤酒酵母，和適量（5g）二氧化硅一起放入研缽中。二氧化硅要預先研細。
(3) 緩慢加入預冷的30mL去離子水，每次加2mL左右，邊加邊研磨，至少用30分鍾。以便將蔗糖酶充分轉入水相，至酵母細胞大部分研碎，以便將蔗糖酶充分轉入水相中。
(4) （可選項） 研磨時用顯微鏡檢查研磨的效果。
(5) 將混合物轉入兩個離心管中，平衡後，用高速冷離心機，4℃，10000rpm，離心5min。
(6) 用滴管小心地取出水相，轉入另一個清潔的離心管中，4℃，10000rpm，離心15min。
(7) 將清液轉入量筒，量出體積，用廣泛pH試紙檢查上清液pH，用1mol / L 醋酸將pH調至5.0，稱為「粗級分Ⅰ」。留出1.5mL測定酶活力及蛋白含量，剩餘部分轉入清潔的離心管中。
2. 熱處理和乙醇沉澱
(1) 預先將恆溫水浴調到50℃，將盛有粗級分I的離心管穩妥地放入水浴中，45℃下保溫30分鍾，在保溫過程中不斷輕搖離心管。
(2) 取出離心管，於冰浴中迅速冷卻，用4℃，10000rpm，離心10min。
(3) 將上清液轉入小燒杯中，放入冰鹽浴（沒有水的碎冰撒入少量食鹽），逐滴加入等體積預冷至－20℃的95%乙醇，同時輕輕攪拌，共需30分鍾，再在冰鹽浴中放置10分鍾，以沉澱完全。於4℃，10000rpm，離心10min，傾去上清，並滴干，沉澱保存於離心管中，蓋上蓋子或薄膜封口，然後將其放入冰箱中冷凍保存（稱為「級分Ⅱ」）。廢棄上清液之前，要用尿糖試紙檢查其酶活性（於下一個實驗一起做）。
3. DEAE纖維素柱層析純化酶蛋白
(1) 離子交換劑的處理
稱取1.5克DEAE纖維素(DE-32)乾粉，加入0.5mol／L NaOH溶液(約50m1)，輕輕攪拌，浸泡至少0.5小時(不超過1小時)，用玻璃砂漏斗抽濾，並用去離子水洗至近中性，抽干後，放入小燒杯中，加50mL 0.5mol／L HCl，攪勻，浸泡0.5小時，用去離子水洗至。近中性，再用0.5 mol／L NaOH重復處理一次，用去離子水洗至近中性後，抽干備用(因DEAE纖維素昂貴，用後務必回收)。實際操作時，通常纖維素是已浸泡過並回收的，按「鹼一酸」的順序洗即可，因為酸洗後較容易用水洗至中性。鹼洗時因過濾困難，可以先浮選除去細顆粒，抽干後用0.5 mol／L NaOH-0.5 mol／L NaCl溶液處理，然後水洗至中性。
(2) 裝柱與平衡
先將層析柱垂直裝好，在燒杯內用0.02 mol／L，pH7.3 Tris-HCl緩沖液洗纖維素幾次，用滴管吸取燒杯底部大顆粒的纖維素裝柱，然後用此緩沖液洗柱至流出液的pH與緩沖液相同或接近時即可上樣。
(3) 上樣與洗脫
上樣前先准備好梯度混合器，詳見附錄TH-500梯度混合器使用說明。
用5mL 0.02mol／L，pH7.3的Tris-HCl緩沖液充分溶解醇級分Ⅱ(注意玻璃攪棒頭必須燒圓，攪拌溶解時不可將離心管劃傷)，若溶液混濁，則4 000r／min離心除去不溶物。取1.5mL上清液(即醇級分Ⅱ樣品，留待下一個實驗測酶活力及蛋白含量)，將剩餘的3.5mL上清液小心地加到層析柱上，不要擾動柱床，上樣後用約30mL緩沖液洗去柱中未吸附的蛋白質，至A280降到0.1以下，注意從上樣開始使用部分收集器收集，每管2.5～3.0mL／l0min。然後打開梯度混合器，採用30mL，0.02mol／L，pH7.3的Tris-HCl緩沖液和30mL含0.2mol／L濃度NaCl的0.02mol／L，pH7.3的Tris-HCl.緩沖液，進行線性梯度洗脫，連續收集洗脫液，控制流速2.5～3.0mL／10min。測定每管洗脫液的A280光吸收值。
(4) 各管洗脫液酶活力的定性測定
在點滴板上每一孔內，加一滴0.2mol／L，pH4.6的乙酸緩沖液，一滴0.5mol／L蔗糖和一滴洗脫液，反應5min，在每一孔內同時插入一小條尿糖試紙，10～20min後觀察試紙顏色的變化。用「 」號的數目，表示顏色的深淺，即各管酶活力的大小。合並活性最高的2～3管，量出總體積，並將其分成10份，分別倒人10個小試管，用保鮮膜封口，冰凍保存，使用時取出一管，此即「柱級分Ⅲ」。
4. 各級分Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ蔗糖酶活力
用0.02mol／L，pH4.6乙酸緩沖液(也可以用pH5～6的去離子水代替)稀釋各級分酶液，測出酶活合適的稀釋倍數：
Ⅰ： 1 000～10 000倍；
Ⅱ： 1 000～10 000倍；
Ⅲ： 100～1 000倍；
以上稀釋倍數僅供參考。
按「表1」的順序在試管中加入各試劑，進行測定，為簡化操作可取消保鮮膜封口，沸水浴加熱改為用90～95℃水浴加熱 8-10min，以5min生成的還原糖的毫克數為縱坐標，以試管中lmL反應混合物中的酶濃度(mg蛋白／m1)為橫坐標，畫出反應速度與酶濃度的關系曲線。
表1 各級分I、Ⅱ、Ⅲ蔗糖酶活性測定
各管名稱 對照 級分Ⅰ 級分Ⅱ 級分Ⅲ 葡萄糖
管數 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13
酶液/mL 0.0 0.05 0.20 0.50 0.05 0.20 0.50 0.05 0.20 0.50 / / /
H2O/mL 0.6 0.55 0.40 0.10 0.55 0.40 0.10 0.55 0.40 0.10 0.8 0.4 0.2
乙酸緩沖液0.2mol/L,pH4.6 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 / / /
葡萄糖2mmol/L / / / / / / / / / / 0.2 0.6 0.8
蔗糖0.25mol/L 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 / / /
加入蔗糖，立即搖勻開始記時，室溫准確反應5min後，立即加1mL 0.1M NaOH中止反應
二硝基水楊酸溶液 mL 1.0
用保鮮膜封口，扎眼，沸水浴加熱5min，立即用水冷卻3分鍾。
H2O/mL 4.0
A520
稀釋後酶活力 /
原始酶活力 /
5. 考馬斯亮蘭法測定各級分蛋白質含量
(1) 蛋白質標准曲線製作
取14支試管，分兩組按下表平行操作。
表2 蛋白質標准曲線製作
試管編號/mL 0 1 2 3 4 5 6
標准蛋白溶液/mL
0.02mol/L Tris-HCl緩沖液/mL
考馬斯亮蘭試劑/mL
搖勻，1h內以0號試管為空白對照，在595nm處比色
A595nm
(2) 各級分蛋白質含量測定
考馬斯亮蘭G-250在酸性溶液時呈茶棕色，最大吸收峰在465nm。當與蛋白質結合後變成深藍色，最大吸收峰轉至595nm，在10~100μg/mL蛋白質濃度范圍內成正比。因此在測定各級分蛋白質含量時應稀釋適當倍數，使其測定值在標准曲線的直線范圍內。根據所測定的A595nm值，在標准曲線上查出相當於標准蛋白的量，從而計算出未知樣品的蛋白質濃度(mg/mL)。
6. 計算各級分的比活力、純化倍數及回收率
為了測定和計算下面表3中的各項數據，對各個級分都必須取樣，每取一次樣，對於下一級分來說會損失一部分量，因而要對下一個級分的體積進行校正，以使回收率的計算不致受到不利的影響。
1活力單位(U)＝酶在室溫，pH＝4.6條件下，每分鍾水解產生1μmol葡萄糖所需酶量。比活力＝活力單位/mg蛋白。
表3 各級分的比活力、純化倍數及回收率
級
分 記錄
體積
(m1) 校正
體積
(m1) 蛋白質
(mg／m1) 總蛋白
(mg) Unit
(s／m1) 總活力
(U) 比活力
(Units
／mg) 純化
倍數 回收率
(％)
Ⅰ 1.0 100
Ⅱ
Ⅲ
下面表4是對假定的各級分記錄體積進行校正計算的方法和結果：
表4 實驗記錄表
級分 記錄體積 (m1) 校正體積計算 取樣體積
(m1) 校正後體積
(m1)
Ⅰ 15 15 1.5 15.00
Ⅱ 5 5×(15／13.5) 1.5 5.5
Ⅲ 6 6×(15／13.5)×(5／3.5) 1.5 9.5
五、 結果
在同一張圖上畫出所有管的酶活力、光吸收值A280的曲線和洗脫梯度線。得出各級分的活力，比活力，提純倍數以及回收率。
六、 注意事項
從上樣開始收集，可能有兩個活性峰，梯度洗脫開始前的第一個峰是未吸附物，本實驗取用梯度洗脫開始後洗下來的活性峰。
七、 作業
1．為什麼酶的提取需要低溫操作？
2．熱處理的根據是什麼？
去除熱敏感蛋白。
參考文獻
1．邵雪玲，毛歆，郭一清．生物化學與分子生物學實驗指導．武漢：武漢大學出版社，2003
2．張龍翔．高級生物化學實驗選編．北京：高等教育出版社，1989
3．許培雅，邱樂泉．離子交換柱層析純化蔗糖酶實驗方法改進研究．實驗室研究與探索，2002，21(3):82~84
編著者——陳彥，李紹飛
❽ 中葯醇提設備與水提設備區別,一台提取設備可以做水提又可以做醇提，能嗎
沒有不同，純度問題
黃芪用水提取，比用乙醇提取為佳。黃芪採用版水煎煮3次，乙醇迴流提取權3次，以黃芪甲苷含量為考察依據，提取率均可達到70%以上，但水提醇沉時甲苷損失小，經3次醇沉分離純化得黃芪苷提取物（中間體）純度高，製成的注射液非常澄明，久置不會產生沉澱，而醇提水沉時不但甲苷損失大，而且難以將脂溶性成分除盡，所得黃芪苷提取物（中間體）純度低，製成的注射液放置後會產生沉澱；
黃芪採用水提醇沉分離純化，不但可同時將黃芪皂苷類、黃芪黃酮類和多糖有效成分一並提出，經醇沉可將多糖與前述兩類有效成分分離，
❾ 常見的多糖有哪些 他們的提取方法比較
多糖的廣義分類分為： 均一性多糖和不均一性多糖。
均一性多糖：
由一種單糖分子縮合而成的多糖，叫做均一性多糖。自然界中最豐富的均一性多糖是澱粉和糖原、纖維素。它們都是由葡萄糖組成。澱粉和糖原分別是植物和動物中葡萄糖的貯存形式，纖維素是植物細胞主要的結構組分。
1、 澱粉 澱粉是植物營養物質的一種貯存形式，也是植物性食物中重要的營養成分，分為直鏈澱粉和支鏈澱粉。① 直鏈澱粉：許多α-葡萄糖以α(1-4)糖苷鍵依次相連成長而不分開的葡萄糖多聚物。典型情況下由數千個葡萄糖線基組成，分子量從150000到600000。結構：長而緊密的螺旋管形。這種緊實的結構是與其貯藏功能相適應的。遇碘顯蘭色。② 支鏈澱粉：在直鏈的基礎上每隔20-25個葡萄糖殘基就形成一個-(1-6)支鏈。不能形成螺旋管，遇碘顯紫色。澱粉酶：內切澱粉酶（α-澱粉酶）水解α-1.4鍵，外切澱粉酶（β-澱粉酶）α-1.4，脫支酶α-1.6。 2、 糖元 與支鏈澱粉類似，只是分支程度更高，每隔4個葡萄糖殘基便有一個分支。結構更緊密，更適應其貯藏功能，這是動物將其作為能量貯藏形式的一個重要原因，另一個原因是它含有大量的非原性端，可以被迅速動員水解。糖元遇碘顯紅褐色。
3、 纖維素結構 許多β-D-葡萄糖分子以β-(1-4)糖苷鍵相連而成直鏈。纖維素是植物細胞壁的主要結構成份，占植物體總重量的1/3左右，也是自然界最豐富的有機物，地球上每年約生產1011噸纖維素。經濟價值：木材、紙張、纖維、棉花、亞麻。完整的細胞壁是以纖維素為主，並粘連有半纖維素、果膠和木質素。約40條纖維素鏈相互間以氫鍵相連成纖維細絲，無數纖維細絲構成細胞壁完整的纖維骨架。降解纖維素的纖維素主要存在於微生物中，一些反芻動物可以利用其消化道內的微生物消化纖維素，產生的葡萄糖供自身和微生物共同利用。雖大多數的動物(包括人)不能消化纖維素，但是含有纖維素的食物對於健康是必需的和有益的。
4、 幾丁質(殼多糖) N-乙醯-D-葡萄糖胺以(1，4)糖苷鏈相連成的直鏈。
5、菊 糖 ：多聚果糖，存在於菊科植物根部。
6、 瓊 脂 ：多聚半乳糖，是某些海藻所含的多糖，人和微生物不能消化瓊脂。
不均一性多糖
有不同的單糖分子縮合而成的多糖，叫做不均一多糖。常見的有：透明質酸、硫酸軟骨素等。
有一些不均一性多糖由含糖胺的重復雙糖系列組成，稱為糖胺聚糖(glyeosaminoglycans，GAGs)，又稱粘多糖。(mucopoly saceharides)、氨基多糖等。糖胺聚糖是蛋白聚糖的主要組分，按重復雙糖單位的不同，糖胺聚糖有五類：
1、透明質酸
2、硫酸軟骨素
3、硫酸皮膚素
4、硫酸用層酸
5、肝素
6、硫酸乙醯肝素
植物活性多糖的提取方法有多種,在水提醇沉的基礎上,常採用酶解、微波、超聲波,膜處理和CO<2>超臨界萃取等方法進行輔助提取或精製.最常用的還是水提醇沉法.
舉例: 蒽酮比色法，具體步驟
一、儀器、試劑和材料
1.儀器：電子天平，超聲波清洗器，電熱恆溫水浴鍋，抽濾設備，分光光度計，容量瓶，刻度吸管等
2.試劑：
(1)葡萄糖標准液：l00 µg/mL
(2)濃硫酸
(3)蒽酮試劑：0.2 g蒽酮溶於100 mL濃 H2SO4中。當日配製使用。
3.材料：甜高粱，甘草
二.操作步驟
1.葡萄糖標准曲線的製作
取7支大試管，按下表數據配製一系列不同濃度的葡萄糖溶液：
管號
1
2
3
4
5
6
7
葡萄糖標准液（mL）
0
0.1
0.2
0.3
0.4
0.6
0.8
蒸餾水（mL）
1
0.9
0.8
0.7
0.6
0.4
0.2
葡萄糖含量（µg）
0
10
20
30
40
60
80
在每支試管中立即加入蒽酮試劑4.0mL，迅速浸於冰水浴中冷卻，各管加完後一起浸於沸水浴中，管口加蓋，以防蒸發。自水浴沸騰起計時，准確煮沸l0 min，取出，用冰浴冷卻至室溫，在620 nm波長下以第一管為空白，迅速測其餘各管吸光值。以標准葡萄糖含量（µg）為橫坐標，以吸光值為縱坐標，繪出標准曲線。
2.植物樣品中可溶性糖的提取：將樣品粉碎，105 ºC烘乾至恆重，精確稱取1~5 g，置於50mL三角瓶中，加沸水25mL，加蓋，超聲提取10 min，冷卻後過濾（抽濾），殘渣用沸蒸餾水反復洗滌並過濾（抽濾），濾液收集在50mL容量瓶中，定容至刻度，得可溶性糖的提取液。
3.稀釋：吸取提取液2mL，置於另一50mL容量瓶中，以蒸餾水定容，搖勻。
4.測定：吸取1 mL已稀釋的提取液於試管中，加入4.0 mL蒽酮試劑，平行三份；空白管以等量蒸餾水替代提取液。以下操作同標准曲線製作。根據A620平均值在標准曲線上查出葡萄糖的含量（µg）。
三、結果處理：
C × V總 × D
樣品含糖量（%）= ————————————— × 100%
W × V測 × 106
其中：C——在標准曲線上查出的糖含量（µg），
V總——提取液總體積（mL），
V測——測定時取用體積（mL），
D——稀釋倍數，
W——樣品重量（g），
106——樣品重量單位由g換算成µg的倍數
溶劑提取法
溶劑提取法是從植物中提取多糖的常用方法，溶劑提取法首先要考慮的因素是選擇溶劑，一般應遵循相似相溶的原則，即極性強的有效成分選擇極性強的溶劑，極性弱的成分選擇極性弱的溶劑。多糖是極性大分子化合物，應選擇水、醇等極性強的溶劑。在所有溶劑中，水是典型的強極性溶劑，對植物組織的穿透力
強，提取效率高，在生產上使用安全。它能用於各種植物多糖，被廣泛應用。用水作溶劑來提取多糖時，可以用熱水浸煮提取，也可以用冷水浸提。水提取的多糖大多是中性多糖。一般植物多糖提取多數採用熱水浸提法，該法所得多糖提液可直接或離心除去不溶物；或者利用多糖不溶於高濃度乙醇的性質，用高濃度乙醇沉澱提純多糖；但由於不同性質或不同相對分子質量的多糖沉澱所需乙醇濃度不同，它也可以用於樣品中不同多糖組分的分級分離；還可按多糖不同性質在粗分階段利用混合溶劑提取法對植物中不同的多糖進行分離；其中，以乙醇沉澱最為普遍。劉青梅等在紫菜粗多糖提取方式研
究中，熱水提取控制條件為：溫度為20~100℃，水與紫
菜的液固質量比為50:1，提取時間30~180min，經多次
試驗最終得率為2.05%。周峙苗得到熱水浸提羊棲菜
多糖的最佳因素：浸提溫度為煮沸(102℃)，pH為3.0，
浸提時間為3h，液固質量比為40:1。李戰對三種紫球
藻的提取工藝研究表明，三種紫球藻的最佳提取工藝
各不相同。銅綠紫球藻的最優提取工藝為乙醇濃度
5%，乙醇用量為3倍體積，醇沉時間為1.5h。氯仿與正
丁醇的比例4:1，樣液與Sevag試劑的比例1:2，作用時
間為15min。淡色紫球藻的最優提取工藝為乙醇濃度
75%，乙醇用量為2倍體積，醇沉時間為1h，氯仿與正
丁醇的比例3:1，樣液與Sevag試劑的比例1:2，作用時
間為45min。血色紫球藻的最優提取工藝為乙醇濃度
50%。乙醇用量為1倍體積，醇沉時間為0.5h，氯仿與
正丁醇的比例4:1，樣液與Sevag試劑的比例2:1，作用
時間為45min。
酸鹼提取法
有些多糖適合用稀酸或鹼溶液提取，才能得到更
高的提取率。但酸鹼提取法有其特殊性，因多糖類的不
同而異。只在一些特定的植物多糖提取中佔有優勢，而
且即使有優勢，在操作上還應嚴格控制酸鹼度。因為
某些多糖在酸性或者鹼性較強時，可能引起多糖中糖
苷鍵的斷裂。另外，稀酸、稀鹼提取液應迅速中和或迅
速透析，濃縮與醇析而獲得多糖沉澱。趙宇等對海篙
子多糖的提取方法研究發現，從硫酸根含量及粗多糖
產率看酸提方法好於水提方法。具體方法為：100g海
篙子乾粉，加入1000ml 0.1mo1/L HCL溶液提取。室溫
攪拌1h後過濾，重復操作三遍，合並濾液；濾液減壓濃
縮至總體積的1/5，再加入95%乙醇至乙醇濃度達
30%，沉澱，離心除去沉澱中的褐藻酸，繼續向上清液
中加入乙醇至乙醇濃度達7%。室溫放置過夜使沉澱
完全，離心，沉澱乾燥得海篙子粗多糖，多次試驗算得
平均產率為3.35%。
孟憲元等在茜草多糖提取研究中發現酸提相對
多於水提，以稀酸提取茜草多糖，產品純度較高。具體
方法如下茜草根粗粉1000g 5%HCL浸泡、離心、取上
清液加入ETOH並調節至濃度為7%，靜置，2500rpm
離心，收集棕色沉澱物，95%ETOH洗滌3次，用45%
HCL溶解。加1%活性炭脫色，真空抽濾，濾液4℃過
夜，棄去容器底部少許沉澱物。溶液置透析袋內，逆水
法透析3d，冷凍乾燥，得白色粉末狀多糖約10g。
Hayashi Katsuhiko發明了一種從綠色藻類中提取酸
性多糖的方法，而這種多糖用常規的熱水法是無法得到的。具體過程為：將乾燥的綠藻粉末製成懸浮液，熱
水浸泡提取或將含水綠藻直接用熱水提取後離心分
離，取粘稠的固狀物，加入鹼水，在pH≥10的條件下
再進行攪拌提取，鹼水提取液在攪拌的同時加入酸水
調節pH值為3.0~4.0，靜置沉降後離心得酸性多糖。
1.3生物酶提取法
酶技術是近年來廣泛應用到有效成份提取中的一
項生物技術，在多糖的提取過程中，使用酶可降低提取
條件，在比較溫和的條件中分解植物組織，加速多糖的
釋放或提取。此外，使用酶還可分解提取液中澱粉、果
膠、蛋白質等的產物，常用的酶有蛋白酶，纖維素酶，果
膠酶等。孟江研究不同酶對大棗渣多搪提取效果的
影響，根據多糖得率、多糖含量及蛋白質含量進行綜合
評分得到最適合的酶為復合酶2(先胰蛋白酶提取，後
木瓜蛋白酶提取)，接下來依次是木瓜蛋白酶、復合酶、
(木瓜蛋白酶+胰蛋白酶)、胰蛋白酶、胃蛋白酶
(pH=7.0)、胃蛋白酶(pH=2.0)。復合酶2作用條件溫
和，多糖得率及含量較高，且蛋白含量較低，實為一種
理想的酶提取劑。通過進一步正交實驗考察得出最佳
工藝：先用胰蛋白酶3%，40倍體積在pH=7.0，65℃溫
浸1.5h後，再加木瓜蛋白酶2.5%，在pH=7.0，50℃水
溫浸1h，過濾殘渣加40倍體積水，迅速升溫至80℃，
然後溫浸1.5h。
此外，植物多糖的提取方法還有超濾法，超聲波強
化法，微波法等等。植物多糖的提取方法和技術在不斷
改進和創新，但對於同一種方法和技術又需在不同植
物多糖的提取中研究考察。在選取提取分離方法的同
時，應當根據目標多糖的特點、物理化學性質，綜合比
較，進行實驗，選取最佳方法和提取工藝。
❿ 水提取液與醇提取液共有的成分，試驗現象是否相同
酶是一種由氨基酸組成的具有特殊生物活性的物質，它存在於所有活的動植物回體內，是維答持機體正常功能，消化食物，修復組織等生命活動的一種必需物質。 酶作為生物催化劑普遍存在於動物、植物和微生物中，可直接從生物體中分離提純。酶的生產方法可分為提取法﹑發酵法以及化學合成法。其中，化學法仍在實驗室階段；提取法是最早採用且沿用至今的方法；發酵法是50年代以來酶生產的主要方法。